##gff-version 3 O75874 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:22814378 O75874 UniProtKB Chain 2 414 . . . ID=PRO_0000083575;Note=Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic O75874 UniProtKB Binding site 75 77 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T09,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM,ECO:0007744|PDB:3MAP,ECO:0007744|PDB:3MAR,ECO:0007744|PDB:3MAS,ECO:0007744|PDB:4I3K,ECO:0007744|PDB:4I3L,ECO:0007744|PDB:4KZO,ECO:0007744|PDB:4L03,ECO:0007744|PDB:4L04,ECO:0007744|PDB:4L06,ECO:0007744|PDB:4UMX,ECO:0007744|PDB:4UMY,ECO:0007744|PDB:4XRX,ECO:0007744|PDB:4XS3,ECO:0007744|PDB:5DE1,ECO:0007744|PDB:5L57,ECO:0007744|PDB:5L58,ECO:0007744|PDB:5LGE,ECO:0007744|PDB:5SUN,ECO:0007744|PDB:5SVF,ECO:0007744|PDB:5TQH;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 77 77 . . . Note=In other chain;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0007744|PDB:1T0L;Dbxref=PMID:15173171 O75874 UniProtKB Binding site 82 82 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T09,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM,ECO:0007744|PDB:3MAP,ECO:0007744|PDB:3MAR,ECO:0007744|PDB:3MAS,ECO:0007744|PDB:4I3K,ECO:0007744|PDB:4I3L,ECO:0007744|PDB:4KZO,ECO:0007744|PDB:4L03,ECO:0007744|PDB:4L04,ECO:0007744|PDB:4L06,ECO:0007744|PDB:4UMX,ECO:0007744|PDB:4UMY,ECO:0007744|PDB:4XRX,ECO:0007744|PDB:4XS3,ECO:0007744|PDB:5DE1,ECO:0007744|PDB:5L57,ECO:0007744|PDB:5LGE,ECO:0007744|PDB:5SUN,ECO:0007744|PDB:5SVF,ECO:0007744|PDB:5TQH;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 94 100 . . . Note=In other chain;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0007744|PDB:1T0L;Dbxref=PMID:15173171 O75874 UniProtKB Binding site 109 109 . . . Note=In other chain;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0007744|PDB:1T0L;Dbxref=PMID:15173171 O75874 UniProtKB Binding site 132 132 . . . Note=In other chain;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0007744|PDB:1T0L;Dbxref=PMID:15173171 O75874 UniProtKB Binding site 212 212 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0007744|PDB:1T0L;Dbxref=PMID:15173171 O75874 UniProtKB Binding site 252 252 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:15173171,ECO:0000305|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 260 260 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 275 275 . . . Note=In other chain;Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:15173171,ECO:0000305|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 279 279 . . . Note=In other chain;Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:15173171,ECO:0000305|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 310 315 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T09,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM,ECO:0007744|PDB:3MAP,ECO:0007744|PDB:3MAR,ECO:0007744|PDB:3MAS,ECO:0007744|PDB:4I3K,ECO:0007744|PDB:4I3L,ECO:0007744|PDB:4KZO,ECO:0007744|PDB:4L03,ECO:0007744|PDB:4L04,ECO:0007744|PDB:4L06,ECO:0007744|PDB:4UMX,ECO:0007744|PDB:4UMY,ECO:0007744|PDB:4XRX,ECO:0007744|PDB:4XS3,ECO:0007744|PDB:5DE1,ECO:0007744|PDB:5L57,ECO:0007744|PDB:5L58,ECO:0007744|PDB:5LGE,ECO:0007744|PDB:5SUN,ECO:0007744|PDB:5SVF,ECO:0007744|PDB:5TQH;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Binding site 328 328 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15173171,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0007744|PDB:1T09,ECO:0007744|PDB:1T0L,ECO:0007744|PDB:3INM,ECO:0007744|PDB:3MAP,ECO:0007744|PDB:3MAR,ECO:0007744|PDB:3MAS,ECO:0007744|PDB:4I3K,ECO:0007744|PDB:4I3L,ECO:0007744|PDB:4KZO,ECO:0007744|PDB:4L03,ECO:0007744|PDB:4L04,ECO:0007744|PDB:4L06,ECO:0007744|PDB:4UMX,ECO:0007744|PDB:4UMY,ECO:0007744|PDB:4XRX,ECO:0007744|PDB:4XS3,ECO:0007744|PDB:5DE1,ECO:0007744|PDB:5L57,ECO:0007744|PDB:5L58,ECO:0007744|PDB:5LGE,ECO:0007744|PDB:5SUN,ECO:0007744|PDB:5SVF,ECO:0007744|PDB:5TQH;Dbxref=PMID:15173171,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Site 139 139 . . . Note=Critical for catalysis O75874 UniProtKB Site 212 212 . . . Note=Critical for catalysis O75874 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:22814378 O75874 UniProtKB Modified residue 42 42 . . . Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 O75874 UniProtKB Modified residue 81 81 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Modified residue 126 126 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Modified residue 224 224 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Modified residue 233 233 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Modified residue 243 243 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Modified residue 321 321 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19608861;Dbxref=PMID:19608861 O75874 UniProtKB Modified residue 389 389 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Modified residue 400 400 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:O88844 O75874 UniProtKB Natural variant 132 132 . . . ID=VAR_036013;Note=In colorectal cancer and glioma samples%3B glioblastoma multiforme%3B somatic mutation%3B found in patients with cartilaginous tumors%3B abolishes magnesium binding and alters enzyme activity so that isocitrate is no longer converted to alpha-ketoglutarate but instead alpha-ketoglutarate is converted to R(-)-2-hydroxyglutarate%3B induces histone methylation%3B enhances expression of chondrocyte-related genes%3B disturbs the formation of cartilaginous matrix%3B inhibits osteogenic differentiation. R->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959974,ECO:0000269|PubMed:19117336,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0000269|PubMed:26161668;Dbxref=dbSNP:rs121913499,PMID:16959974,PMID:19117336,PMID:19935646,PMID:26161668 O75874 UniProtKB Natural variant 132 132 . . . ID=VAR_055454;Note=In a glioma sample%3B glioblastoma multiforme%3B somatic mutation%3B found in patients with cartilaginous tumors. R->G;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19117336,ECO:0000269|PubMed:26161668;Dbxref=dbSNP:rs121913499,PMID:19117336,PMID:26161668 O75874 UniProtKB Natural variant 132 132 . . . ID=VAR_055455;Note=In a glioma sample%3B glioblastoma multiforme%3B somatic mutation%3B found in patients with cartilaginous tumors%3B abolishes magnesium binding and alters enzyme activity so that isocitrate is no longer converted to alpha-ketoglutarate but instead alpha-ketoglutarate is converted to R(-)-2-hydroxyglutarate. R->H;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18772396,ECO:0000269|PubMed:19935646,ECO:0000269|PubMed:26161668;Dbxref=dbSNP:rs121913500,PMID:18772396,PMID:19935646,PMID:26161668 O75874 UniProtKB Natural variant 132 132 . . . ID=VAR_055456;Note=In a glioma sample%3B glioblastoma multiforme%3B somatic mutation%3B abolishes magnesium binding and alters enzyme activity so that isocitrate is no longer converted to alpha-ketoglutarate but instead alpha-ketoglutarate is converted to R(-)-2-hydroxyglutarate. R->L;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19117336,ECO:0000269|PubMed:19935646;Dbxref=dbSNP:rs121913500,PMID:19117336,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Natural variant 132 132 . . . ID=VAR_055457;Note=In a glioma sample%3B glioblastoma multiforme%3B somatic mutation%3B abolishes magnesium binding and alters enzyme activity so that isocitrate is no longer converted to alpha-ketoglutarate but instead alpha-ketoglutarate is converted to R(-)-2-hydroxyglutarate. R->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18772396,ECO:0000269|PubMed:19935646;Dbxref=dbSNP:rs121913499,PMID:18772396,PMID:19935646 O75874 UniProtKB Natural variant 178 178 . . . ID=VAR_049780;Note=V->I;Dbxref=dbSNP:rs34218846 O75874 UniProtKB Sequence conflict 32 32 . . . Note=F->I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 126 126 . . . Note=K->E;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 172 172 . . . Note=F->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 174 174 . . . Note=E->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 218 218 . . . Note=K->I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 307 307 . . . Note=A->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 329 329 . . . Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Sequence conflict 381 381 . . . Note=K->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O75874 UniProtKB Beta strand 5 14 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 17 30 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Turn 31 34 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 35 43 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 46 51 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Turn 52 54 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 55 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 68 72 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 80 86 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 95 103 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 106 111 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 115 117 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6ADG O75874 UniProtKB Beta strand 120 123 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6PAY O75874 UniProtKB Beta strand 128 133 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 137 140 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 142 146 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 148 156 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 165 172 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 173 175 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6ADG O75874 UniProtKB Beta strand 177 181 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 182 184 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3MAR O75874 UniProtKB Helix 186 203 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 207 211 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Turn 213 215 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 216 218 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6Q6F O75874 UniProtKB Helix 219 234 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 236 241 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 246 250 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 251 260 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 265 269 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 271 285 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 288 290 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4UMX O75874 UniProtKB Beta strand 291 296 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Beta strand 303 306 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 313 320 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 330 347 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 350 368 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 374 381 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 383 385 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 388 390 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX O75874 UniProtKB Helix 394 414 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6BKX