Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O75716 (STK16_HUMAN)
Last modified
February 9, 2010.
Version 103.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Serine/threonine-protein kinase 16 EC=2.7.11.1 Alternative name(s): Protein kinase PKL12 Myristoylated and palmitoylated serine/threonine-protein kinase Short name=MPSK TGF-beta-stimulated factor 1 Short name=TSF-1 hPSK | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 305 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Protein kinase that act on both serine and threonine residues. |
| Catalytic activity | ATP + a protein = ADP + a phosphoprotein. |
| Subcellular location | Membrane; Lipid-anchor Probable. |
| Tissue specificity | Ubiquitously expressed at very low levels. |
| Post-translational modification | Autophosphorylated on serine and threonine residues. It is uncertain whether palmitoylation is on Cys-6 and/or Cys-8. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. Ser/Thr protein kinase family. Contains 1 protein kinase domain. |
| Sequence caution | The sequence AAV38392.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at position 305. The sequence CAA06700.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at position 305. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Serine/threonine-protein kinase Transferase |
| PTM | Lipoprotein Myristate Palmitate Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc protein complex assembly Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | anchored to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct protein serine/threonine kinase activity Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| ADAMTSL4 | Q6UY14 | 2 | EBI-749295,EBI-742002 | |
| CNTF | P26441 | 1 | EBI-749295,EBI-1050897 | |
| EXT2 | Q93063 | 1 | EBI-749295,EBI-1047761 | |
| GK006 | Q6P2I7 | 1 | EBI-749295,EBI-1047027 | |
| HNF4A | P41235 | 1 | EBI-749295,EBI-1049011 | |
| ICA1 | Q05084 | 1 | EBI-749295,EBI-1046751 | |
| MKKS | Q9HB66 | 1 | EBI-749295,EBI-1054754 | |
| PASK | Q96RG2 | 1 | EBI-749295,EBI-1042651 | |
| ROCK2 | O75116 | 1 | EBI-749295,EBI-366288 | |
| SNRK | Q9NRH2 | 1 | EBI-749295,EBI-1053132 | |
| SNRPN | P63162 | 1 | EBI-749295,EBI-712493 | |
| TGIF1 | Q15583 | 1 | EBI-749295,EBI-714215 | |
| VHL | P40337 | 1 | EBI-749295,EBI-301246 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 305 | 304 | Serine/threonine-protein kinase 16 | PRO_0000086701 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 20 – 293 | 274 | Protein kinase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 26 – 34 | 9 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 148 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 49 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 2 | 1 | N-myristoyl glycine Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 6 | 1 | S-palmitoyl cysteine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 8 | 1 | S-palmitoyl cysteine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 41 | 1 | H → R: dbSNP rs34799131. Ref.10 | VAR_041140 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 55 | 1 | E → K: dbSNP rs35947471. Ref.10 | VAR_041141 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 77 | 1 | I → V: dbSNP rs34282267. Ref.10 | VAR_041142 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 266 | 1 | R → W: dbSNP rs17849638. Ref.10 Ref.8 Ref.9 | VAR_041143 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 277 | 1 | P → L: dbSNP rs35454203. Ref.10 | VAR_041144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2 | 1 | G → A: Loss of myristoylation. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 6 | 1 | C → S: Loss of palmitoylation. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 8 | 1 | C → S: Loss of palmitoylation. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 59 | 1 | R → L in AAV38392. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 180 | 1 | S → P in BAF85383. Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 213 | 1 | D → G in CAA06700. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 213 | 1 | D → G in CAA09387. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 221 | 1 | L → F in AAC28337. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 222 | 1 | G → S in CAA09387. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 15 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 27 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 39 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 40 – 42 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 55 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 70 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 88 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 99 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 114 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 141 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 156 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 179 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 193 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 198 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 212 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 230 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 240 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 250 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 272 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 283 – 292 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, expression analysis, and functional characterization of PKL12, a member of a new subfamily of ser/thr kinases." Ligos J.M., Gerwin N., Fernandez P., Gutierrez-Ramos J.-C., Bernad A. Biochem. Biophys. Res. Commun. 249:380-384(1998) [PubMed: 9712705] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Identification and characterization of a myristylated and palmitylated serine/threonine protein kinase." Berson A.E., Young C., Morrison S.L., Fujii G.H., Sheung J., Wu B., Bolen J.B., Burkhardt A.L. Biochem. Biophys. Res. Commun. 259:533-538(1999) [PubMed: 10364453] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], MYRISTOYLATION AT GLY-2, PALMITOYLATION AT CYS-6 AND CYS-8. |
| [3] | "A novel transcriptional factor with Ser/Thr kinase activity involved in the transforming growth factor (TGF)-beta signalling pathway." Ohta S., Takeuchi M., Deguchi M., Tsuji T., Gahara Y., Nagata K. Biochem. J. 350:395-404(2000) [PubMed: 10947953] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [4] | "Characterization of a ubiquitous expressed human serine/threonine kinase." Wabakken T.K., Aasheim H.-C. Submitted (NOV-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Blood. |
| [5] | Stairs D.B., Ha S.I., Chodosh L.A. Submitted (NOV-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [6] | "Cloning of human full-length CDSs in BD Creator(TM) system donor vector." Kalnine N., Chen X., Rolfs A., Halleck A., Hines L., Eisenstein S., Koundinya M., Raphael J., Moreira D., Kelley T., LaBaer J., Lin Y., Phelan M., Farmer A. Submitted (OCT-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. |
| [7] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed: 14702039] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Thymus. |
| [8] | "Cloning of human full open reading frames in Gateway(TM) system entry vector (pDONR201)." Ebert L., Schick M., Neubert P., Schatten R., Henze S., Korn B. Submitted (MAY-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT TRP-266. |
| [9] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT TRP-266. Tissue: Colon and Lymph. |
| [10] | "Patterns of somatic mutation in human cancer genomes." Greenman C., Stephens P., Smith R., Dalgliesh G.L., Hunter C., Bignell G., Davies H., Teague J., Butler A., Stevens C., Edkins S., O'Meara S., Vastrik I., Schmidt E.E., Avis T., Barthorpe S., Bhamra G., Buck G. Stratton M.R.Nature 446:153-158(2007) [PubMed: 17344846] [Abstract] Cited for: VARIANTS [LARGE SCALE ANALYSIS] ARG-41; LYS-55; VAL-77; TRP-266 AND LEU-277. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AJ005791 mRNA. Translation: CAA06700.1. Frameshift. AF060798 mRNA. Translation: AAC28337.1. AB020739 mRNA. Translation: BAB16311.1. AJ010872 mRNA. Translation: CAA09387.1. AF203910 mRNA. Translation: AAG23728.1. BT019585 mRNA. Translation: AAV38392.1. Frameshift. AK292694 mRNA. Translation: BAF85383.1. CR407675 mRNA. Translation: CAG28603.1. BC002618 mRNA. Translation: AAH02618.1. BC053998 mRNA. Translation: AAH53998.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00306833. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001008910.1. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.153003 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-29598N. | ||||||||||||
| IntAct | O75716. 21 interactions. | ||||||||||||
| STRING | O75716. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | O75716. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | O75716. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000396738; ENSP00000379964; ENSG00000115661; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000409638; ENSP00000386928; ENSG00000115661; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 8576. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:8576. | ||||||||||||
| UCSC | uc002vko.1. human. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 8576. | ||||||||||||
| GeneCards | GC02P219818. | ||||||||||||
| H-InvDB | HIX0002856. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:11394. STK16. | ||||||||||||
| MIM | 604719. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA36202. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | prNOG18801. | ||||||||||||
| HOVERGEN | O75716. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG9SN47R. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.11.1. 247. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | O75716. | ||||||||||||
| Bgee | O75716. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_STK16. | ||||||||||||
| Genevestigator | O75716. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000115661. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR011009. Kinase-like_dom. IPR000719. Prot_kinase_cat_dom. IPR017442. Se/Thr_prot_kinase-like_dom. IPR008271. Ser/Thr_prot_kinase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00069. Pkinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. False negative. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00108. PROTEIN_KINASE_ST. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 32169. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | STK16_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O75716 Secondary accession number(s): A8K9H9 Q9UP78 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 2 Human chromosome 2: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Human and mouse protein kinases Human and mouse protein kinases: classification and index |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


