Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O70370 (CATS_MOUSE)
Last modified
March 3, 2009.
Version 81.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cathepsin S EC=3.4.22.27 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 340 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at transcript level. |
General annotation (Comments)
| Function | Thiol protease. Key protease responsible for the removal of the invariant chain from MHC class II molecules. The bond-specificity of this proteinase is in part similar to the specificities of cathepsin L and cathepsin N. |
| Catalytic activity | Similar to cathepsin L, but with much less activity on Z-Phe-Arg-|-NHMec, and more activity on the Z-Val-Val-Arg-|-Xaa compound. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Widely expressed with highest expression found in non-skeletal tissues. Relatively high levels found in skeletal tissues. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase C1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Lysosome |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Thiol protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from direct assay. Source: MGI |
| Cellular component | lysosome Inferred from direct assay. Source: MGI membraneInferred from direct assay. Source: MGI |
| Molecular function | cysteine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 17 | 17 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 18 – 122 | 105 | Activation peptide Potential | PRO_0000026315 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 123 – 340 | 218 | Cathepsin S | PRO_0000026316 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 147 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 287 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 307 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 120 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 134 ↔ 233 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 144 ↔ 189 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 178 ↔ 222 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 281 ↔ 329 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 218 | 1 | T → M | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1 – 29 | 29 | MRAPG…QLQRD → MAVLDAPGVLCGNGATAER Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 34 | 1 | Y → H in CAA05360. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 97 | 1 | S → L in CAA05360. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 106 | 1 | S → P in CAA05360. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 146 | 1 | A → S Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 40 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 74 | 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 81 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 97 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 115 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 132 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 164 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 178 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 182 – 185 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 204 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 210 – 212 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 228 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 231 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 253 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 261 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 269 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 276 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 298 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 307 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 311 – 313 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 323 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 328 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 329 – 331 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Doh-ura K. Submitted (MAR-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA]. Strain: 129/Sv and BALB/c. Tissue: Brain. |
| [2] | Rommerskirch W. Submitted (NOV-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Spleen. |
| [3] | "Cathepsin expression during skeletal development." Soederstroem M., Salminen H., Glumoff V., Kirschke H., Aro H., Vuorio E. Biochim. Biophys. Acta 1446:35-46(1999) [PubMed: 10395917] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 144-306, TISSUE SPECIFICITY. Strain: C57BL/6. Tissue: Cartilage. |
| [4] | "Gene expression in scrapie. Cloning of a new scrapie-responsive gene and the identification of increased levels of seven other mRNA transcripts." Dandoy-Dron F., Guillo F., Benboudjema L., Deslys J.-P., Lasmesas C., Dormont D., Tovey M.G., Dron M. J. Biol. Chem. 273:7691-7697(1998) [PubMed: 9516475] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 296-340. Strain: C57BL/6. Tissue: Brain. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
AF051732 AF051731 Genomic DNA. Translation: AAC05781.1. AF038546 mRNA. Translation: AAB94925.1. AJ002386 mRNA. Translation: CAA05360.1. Y18466 mRNA. Translation: CAA77184.1. AJ223208 mRNA. Translation: CAA11182.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00877231. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.3619 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | O70370. Positions 26-340. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | C01.034. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | O70370. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUSG00000038642. Mus musculus. [Contig view] | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:107341. Ctss. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | O70370. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.22.27. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | O70370. | ||||||||||||
| Bgee | O70370. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_CTSS. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000038642. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000169. Pept_cys_AS. IPR013128. Peptidase_C1A. IPR000668. Peptidase_C1A_C. IPR013201. Prot_inhib_I29. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR12411. Peptidase_C1A. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF08246. Inhibitor_I29. 1 hit. PF00112. Peptidase_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00705. PAPAIN. | ||||||||||||
| ProDom | PD000158. Peptidase_C1. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SMART | SM00645. Pept_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00640. THIOL_PROTEASE_ASN. 1 hit. PS00139. THIOL_PROTEASE_CYS. 1 hit. PS00639. THIOL_PROTEASE_HIS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| BindingDB | O70370. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CATS_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O70370 Secondary accession number(s): O54973 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


