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UniProtKB/Swiss-Prot O67891 (PANC_AQUAE)
Last modified
November 3, 2009.
Version 59.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Pantothenate synthetase Short name=PS EC=6.3.2.1 Alternative name(s): Pantoate--beta-alanine ligase Pantoate-activating enzyme | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Aquifex aeolicus [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 63363 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Aquificae › Aquificales › Aquificaceae › Aquifex |
Protein attributes
| Sequence length | 282 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Inferred from homology. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the condensation of pantoate with beta-alanine in an ATP-dependent reaction via a pantoyl-adenylate intermediate By similarity. |
| Catalytic activity | ATP + (R)-pantoate + beta-alanine = AMP + diphosphate + (R)-pantothenate. HAMAP MF_00158 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; (R)-pantothenate biosynthesis; (R)-pantothenate from (R)-pantoate and beta-alanine: step 1/1. HAMAP MF_00158 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Miscellaneous | The reaction proceeds by a bi uni uni bi ping pong mechanism By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the pantothenate synthetase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pantothenate biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | pantothenate biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pantoate-beta-alanine ligase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 282 | 282 | Pantothenate synthetase HAMAP MF_00158 | PRO_0000128197 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 31 – 38 | 8 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 148 – 151 | 4 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 185 – 188 | 4 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 38 | 1 | Proton donor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 62 | 1 | Beta-alanine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 62 | 1 | Pantoate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 154 | 1 | Pantoate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 177 | 1 | ATP; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 5 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 21 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 30 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 48 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 62 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 71 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 86 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 99 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 115 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 121 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 140 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 151 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 165 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 174 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 191 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 200 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 216 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 234 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 235 – 238 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 248 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 269 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 281 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus." Deckert G., Warren P.V., Gaasterland T., Young W.G., Lenox A.L., Graham D.E., Overbeek R., Snead M.A., Keller M., Aujay M., Huber R., Feldman R.A., Short J.M., Olsen G.J., Swanson R.V. Nature 392:353-358(1998) [PubMed: 9537320] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: VF5. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE000657 Genomic DNA. Translation: AAC07847.1. | |||||||||||||
| PIR | G70482. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_214460.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1193880. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus aq_2132 in contig AE000657_GR. | ||||||||||||
| KEGG | aae:aq_2132. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224324.1.peg.1475. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | O67891. | ||||||||||||
| OMA | SRNVYLN. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AAEO224324:AQ_2132-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 6.3.2.1. 189781. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00158. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR003721. Pantoate_ligase. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21299:SF1. Pantoate_ligase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02569. Pantoate_ligase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00018. panC. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PANC_AQUAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O67891 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


