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UniProtKB/Swiss-Prot O67791 (SUHB_AQUAE)
Last modified
January 19, 2010.
Version 61.
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Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Inositol-1-monophosphatase Short name=IMPase Short name=Inositol-1-phosphatase Short name=I-1-Pase EC=3.1.3.25 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Aquifex aeolicus [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 63363 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Aquificae › Aquificales › Aquificaceae › Aquifex |
Protein attributes
| Sequence length | 264 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Myo-inositol phosphate + H2O = myo-inositol + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the inositol monophosphatase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | inositol-1(or 4)-monophosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 264 | 264 | Inositol-1-monophosphatase | PRO_0000142553 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 88 – 91 | 4 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 70 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 86 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 86 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 88 | 1 | Magnesium 1; via carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 89 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 214 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 70 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 157 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 185 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 214 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 25 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 61 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 68 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 89 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 96 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 109 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 120 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 121 – 124 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 130 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 137 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 158 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 180 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 186 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 198 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 210 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 224 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 233 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 245 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 259 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete genome of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus." Deckert G., Warren P.V., Gaasterland T., Young W.G., Lenox A.L., Graham D.E., Overbeek R., Snead M.A., Keller M., Aujay M., Huber R., Feldman R.A., Short J.M., Olsen G.J., Swanson R.V. Nature 392:353-358(1998) [PubMed: 9537320] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: VF5. |
| [2] | "Crystal structure of myo-inositol-1(or 4)-monophosphatase (aq_1983) from Aquifex aeolicus VF5." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (FEB-2009) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000657 Genomic DNA. Translation: AAC07753.1. | ||||||||||||
| PIR | C70470. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_214360.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1193688. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus aq_1983 in contig AE000657_GR. | ||||||||||||
| KEGG | aae:aq_1983. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224324.1.peg.1375. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG730251. | ||||||||||||
| OMA | YLTHKTR. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O67791. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AAEO224324:AQ_1983-MONOMER. | ||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.25. 189781. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR020583. Inositol_monoP_metal-BS. IPR000760. Inositol_monophosphatase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR20854. Inositol_P. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00459. Inositol_P. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00377. IMPHPHTASES. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00629. IMP_1. 1 hit. PS00630. IMP_2. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SUHB_AQUAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O67791 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


