O66540 (DEOC_AQUAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 88.
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| Protein names | Recommended name: Deoxyribose-phosphate aldolase Short name=DERA EC=4.1.2.4 Alternative name(s): 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate aldolase Phosphodeoxyriboaldolase Short name=Deoxyriboaldolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Aquifex aeolicus (strain VF5) | ||||
| Taxonomic identifier | 224324 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Aquificae › Aquificales › Aquificaceae › Aquifex |
Protein attributes
| Sequence length | 219 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes a reversible aldol reaction between acetaldehyde and D-glyceraldehyde 3-phosphate to generate 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate By similarity. HAMAP MF_00114 |
| Catalytic activity | 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate = D-glyceraldehyde 3-phosphate + acetaldehyde. HAMAP MF_00114 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; 2-deoxy-D-ribose 1-phosphate degradation; D-glyceraldehyde 3-phosphate and acetaldehyde from 2-deoxy-alpha-D-ribose 1-phosphate: step 2/2. HAMAP MF_00114 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00114. |
| Sequence similarities | Belongs to the DeoC/FbaB aldolase family. DeoC type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | deoxyribonucleotide catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | deoxyribose-phosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 219 | 219 | Deoxyribose-phosphate aldolase HAMAP MF_00114 | PRO_0000057220 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 150 | 1 | Schiff-base intermediate with acetaldehyde By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 179 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 7 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 12 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 31 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 39 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 50 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 61 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 81 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 90 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 97 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 113 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 123 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 144 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 150 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 158 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 172 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 183 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 195 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 204 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus." Deckert G., Warren P.V., Gaasterland T., Young W.G., Lenox A.L., Graham D.E., Overbeek R., Snead M.A., Keller M., Aujay M., Huber R., Feldman R.A., Short J.M., Olsen G.J., Swanson R.V. Nature 392:353-358(1998) [PubMed: 9537320] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: VF5. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000657 Genomic DNA. Translation: AAC06495.1. | ||||||||||||
| PIR | A70314. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_213100.1. NC_000918.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O66540. | ||||||||||||
| SMR | O66540. Positions 1-219. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1192683. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus aq_148 in contig AE000657_GR. | ||||||||||||
| KEGG | aae:aq_148. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224324.1.peg.115. | ||||||||||||
| PATRIC | 20957968. VBIAquAeo85532_0124. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG636421. | ||||||||||||
| OMA | IDHTNLK. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O66540. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00507. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AAEO224324:AQ_148-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00114. DeoC_type1. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR011343. DeoC. IPR002915. DeoC/AroFGH_arch. IPR022979. Deoxyribose_phosphate_aldo_1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01619. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10889. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01791. DeoC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001357. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00126. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DEOC_AQUAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O66540 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with