O66036 (SAT_ALLVD) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 75.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Sulfate adenylyltransferase EC=2.7.7.4 Alternative name(s): ATP-sulfurylase Sulfate adenylate transferase Short name=SAT | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Allochromatium vinosum (strain ATCC 17899 / DSM 180 / NBRC 103801 / D) (Chromatium vinosum) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 572477 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Chromatiales › Chromatiaceae › Allochromatium › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 397 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + sulfate = diphosphate + adenylyl sulfate. HAMAP-Rule MF_00066 |
| Pathway | Sulfur metabolism; hydrogen sulfide biosynthesis; sulfite from sulfate: step 1/3. HAMAP-Rule MF_00066 |
| Sequence similarities | Belongs to the sulfate adenylyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | hydrogen sulfide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway sulfate assimilationInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW sulfate adenylyltransferase (ATP) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 397 | 397 | Sulfate adenylyltransferase HAMAP-Rule MF_00066 | PRO_0000105939 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 9 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 28 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 48 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 54 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 70 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 93 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 102 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 116 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 136 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 149 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 163 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 172 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 190 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 202 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 219 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 230 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 254 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 266 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 287 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 296 – 299 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 316 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 326 – 329 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 336 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 337 – 340 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 341 – 344 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 345 – 347 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 355 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 369 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 376 – 378 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 393 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Towards the phylogeny of APS reductases and sirohaem sulfite reductases in sulfate-reducing and sulfur-oxidizing prokaryotes." Hipp W.M., Pott A.S., Thum-Schmitz N., Faath I., Dahl C., Trueper H.G. Microbiology 143:2891-2902(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete sequence of chromosome of Allochromatium vinosum DSM 180." US DOE Joint Genome Institute Lucas S., Copeland A., Lapidus A., Cheng J.-F., Bruce D., Goodwin L., Pitluck S., Munk A.C., Detter J.C., Han C., Tapia R., Larimer F., Land M., Hauser L., Kyrpides N., Ivanova N., Zigann R., Dahl C., Woyke T. Submitted (FEB-2010) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 17899 / DSM 180 / NBRC 103801 / D. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U84759 Genomic DNA. Translation: AAC23622.1. CP001896 Genomic DNA. Translation: ADC62057.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_003443089.1. NC_013851.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O66036. | ||||||||||||
| SMR | O66036. Positions 1-394. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | ADC62057; ADC62057; Alvin_1118. | ||||||||||||
| GeneID | 8786462. | ||||||||||||
| KEGG | alv:Alvin_1118. | ||||||||||||
| PATRIC | 31921993. VBIAllVin64954_1113. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HOG000069044. | ||||||||||||
| KO | K00958. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2779252. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00140; UER00204. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.620. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00066. Sulf_adenylyltr. | ||||||||||||
| InterPro | IPR025980. ATP-Sase_PUA-like_dom. IPR015947. PUA-like_domain. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. IPR020792. SO4_adenylyltransferase_subgr. IPR024951. Sulfurylase_cat_dom. IPR002650. Sulphate_adenylyltransferase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01747. ATP-sulfurylase. 1 hit. PF14306. PUA_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF88697. PUA-like. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00339. sopT. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SAT_ALLVD | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O66036 Secondary accession number(s): D3RS98 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
