O62584 (TYS1_ENCCU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 74.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Thymidylate synthase 1/2 Short name=TS 1/2 Short name=TSase 1/2 EC=2.1.1.45 | |||||||||
| Gene names |
| |||||||||
| Organism | Encephalitozoon cuniculi (strain GB-M1) (Microsporidian parasite) [Reference proteome] | |||||||||
| Taxonomic identifier | 284813 [NCBI] | |||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Microsporidia › Unikaryonidae › Encephalitozoon › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 294 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + dUMP = dihydrofolate + dTMP. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the thymidylate synthase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide biosynthesis |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dTMP biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro dTTP biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | thymidylate synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 294 | 294 | Thymidylate synthase 1/2 | PRO_0000140906 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 174 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 34 | 1 | T → A in CAA06648. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 22 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 26 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 45 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 57 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 72 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 82 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 119 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 149 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 159 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 170 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 183 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 197 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 198 – 200 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 219 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 237 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 247 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 260 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 271 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 281 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "First report on the systematic sequencing of the small genome of Encephalitozoon cuniculi (Protozoa, Microspora): gene organization of a 4.3 kbp region on chromosome I." Duffieux F., Peyret P., Roe B.A., Vivares C.P. Microb. Comp. Genomics 3:1-11(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Sequence and analysis of chromosome I of the amitochondriate intracellular parasite Encephalitozoon cuniculi (Microspora)." Peyret P., Katinka M.D., Duprat S., Duffieux F., Barbe V., Barbazanges M., Weissenbach J., Saurin W., Vivares C.P. Genome Res. 11:198-207(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: GB-M1. |
| [3] | "Genome sequence and gene compaction of the eukaryote parasite Encephalitozoon cuniculi." Katinka M.D., Duprat S., Cornillot E., Metenier G., Thomarat F., Prensier G., Barbe V., Peyretaillade E., Brottier P., Wincker P., Delbac F., El Alaoui H., Peyret P., Saurin W., Gouy M., Weissenbach J., Vivares C.P. Nature 414:450-453(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: GB-M1. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AJ005644 Genomic DNA. Translation: CAA06648.1. AL391737 Genomic DNA. Translation: CAD24888.1. AL391737 Genomic DNA. Translation: CAD25016.1. | ||||||||||||
| RefSeq | XP_965853.1. XM_960760.1. XP_965981.1. XM_960888.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O62584. | ||||||||||||
| SMR | O62584. Positions 6-290. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 6035.ECU01_1430. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 860190. 860191. | ||||||||||||
| KEGG | ecu:ECU01_0180. ecu:ECU01_1430. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0207. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000257899. | ||||||||||||
| KO | K00560. | ||||||||||||
| OMA | DTNVAYL. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00575. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.572.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR023451. Thymidate_synth/dCMP_Mease. IPR000398. Thymidylate_synthase. IPR020940. Thymidylate_synthase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00303. Thymidylat_synt. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00108. THYMDSNTHASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55831. Thymidylat_synth_C. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03284. thym_sym. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00091. THYMIDYLATE_SYNTHASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O62584. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TYS1_ENCCU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O62584 Secondary accession number(s): Q8SQI4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
