##gff-version 3 O60825 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:19413330,PMID:22814378 O60825 UniProtKB Chain 2 505 . . . ID=PRO_0000179964;Note=6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2%2C6-bisphosphatase 2 O60825 UniProtKB Region 1 20 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite O60825 UniProtKB Region 2 248 . . . Note=6-phosphofructo-2-kinase O60825 UniProtKB Region 249 505 . . . Note=Fructose-2%2C6-bisphosphatase O60825 UniProtKB Region 445 505 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite O60825 UniProtKB Compositional bias 445 481 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite O60825 UniProtKB Active site 128 128 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 O60825 UniProtKB Active site 158 158 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 O60825 UniProtKB Active site 257 257 . . . Note=Tele-phosphohistidine intermediate;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Active site 326 326 . . . Note=Proton donor/acceptor;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 45 53 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 78 78 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 102 102 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 130 130 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 136 136 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 167 172 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 172 172 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 193 193 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 197 197 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 256 256 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 263 263 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 269 269 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 337 337 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 348 351 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P07953 O60825 UniProtKB Binding site 351 351 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 355 355 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 366 366 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 392 396 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P07953 O60825 UniProtKB Binding site 392 392 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Binding site 396 396 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P07953 O60825 UniProtKB Binding site 428 428 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Site 256 256 . . . Note=Transition state stabilizer;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Site 263 263 . . . Note=Transition state stabilizer;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Site 391 391 . . . Note=Transition state stabilizer;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q16875 O60825 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:19413330,PMID:22814378 O60825 UniProtKB Modified residue 29 29 . . . Note=Phosphoserine%3B by PKA;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O60825 UniProtKB Modified residue 466 466 . . . Note=Phosphoserine%3B by AMPK;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11069105,ECO:0000269|PubMed:36402789,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:11069105,PMID:18669648,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:23186163,PMID:36402789 O60825 UniProtKB Modified residue 468 468 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:36402789,ECO:0007744|PubMed:18669648;Dbxref=PMID:18669648,PMID:36402789 O60825 UniProtKB Modified residue 475 475 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 O60825 UniProtKB Modified residue 483 483 . . . Note=Phosphoserine%3B by BRAF;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:36402789,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231;Dbxref=PMID:18669648,PMID:20068231,PMID:36402789 O60825 UniProtKB Modified residue 486 486 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:36402789;Dbxref=PMID:36402789 O60825 UniProtKB Modified residue 493 493 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:36402789,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18669648,PMID:20068231,PMID:23186163,PMID:36402789 O60825 UniProtKB Alternative sequence 451 505 . . . ID=VSP_004675;Note=In isoform 2. NNFPKNQTPVRMRRNSFTPLSSSNTIRRPRNYSVGSRPLKPLSPLRAQDMQEGAD->AAETTLAVRRRPSAASLMLPC;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:11374908,ECO:0000303|PubMed:14702039,ECO:0000303|Ref.3;Dbxref=PMID:11374908,PMID:14702039 O60825 UniProtKB Mutagenesis 466 466 . . . Note=Constitutively active mutant that cannot be phosphorylated and further activated by AMPK. S->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11069105;Dbxref=PMID:11069105 O60825 UniProtKB Sequence conflict 28 28 . . . Note=Missing;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O60825 UniProtKB Sequence conflict 303 304 . . . Note=QL->HV;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O60825 UniProtKB Sequence conflict 372 372 . . . Note=R->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O60825 UniProtKB Sequence conflict 396 396 . . . Note=R->H;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O60825 UniProtKB Sequence conflict 406 406 . . . Note=G->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O60825 UniProtKB Sequence conflict 427 427 . . . Note=A->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O60825 UniProtKB Beta strand 39 44 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 47 50 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 51 64 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 69 73 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 74 82 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 88 91 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 96 119 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 123 129 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 134 147 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 150 157 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 161 174 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 186 200 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Turn 206 212 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 215 219 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Turn 220 223 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 224 228 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 233 242 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 252 256 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 261 265 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 276 292 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 298 301 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 305 312 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 322 324 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 330 332 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 337 343 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 345 353 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Turn 355 357 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 366 382 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 384 390 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 392 402 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Turn 407 409 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Helix 410 412 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 419 426 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK O60825 UniProtKB Beta strand 429 436 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5HTK