##gff-version 3
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O60260	UniProtKB	Alternative sequence	369	465	.	.	.	ID=VSP_011712;Note=In isoform 5. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	82	82	.	.	.	ID=VAR_019738;Note=In PARK2. A->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11487568,ECO:0000269|PubMed:12116199,ECO:0000269|PubMed:12730996;Dbxref=dbSNP:rs55774500,PMID:11487568,PMID:12116199,PMID:12730996	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	167	167	.	.	.	ID=VAR_019742;Note=S->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10072423,ECO:0000269|PubMed:10511432,ECO:0000269|PubMed:10965160,ECO:0000269|PubMed:12629236;Dbxref=dbSNP:rs1801474,PMID:10072423,PMID:10511432,PMID:10965160,PMID:12629236	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	211	211	.	.	.	ID=VAR_019744;Note=In PARK2%3B severely compromises the mitochondrial localization%3B fails to stabilize BCL2. K->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:11179010,ECO:0000269|PubMed:12114481,ECO:0000269|PubMed:12629236,ECO:0000269|PubMed:20404107;Dbxref=dbSNP:rs137853060,PMID:10824074,PMID:11179010,PMID:12114481,PMID:12629236,PMID:20404107	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	275	275	.	.	.	ID=VAR_019752;Note=In PARK2 and PARK%3B impairs the ability to ubiquitinate SNCAIP%3B abolishes p53/TP53 transcriptional repression%3B impairs the ability to ubiquitinate and degrade SYT11. R->W;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10072423,ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:11179010,ECO:0000269|PubMed:11590439,ECO:0000269|PubMed:11971093,ECO:0000269|PubMed:12114481,ECO:0000269|PubMed:12116199,ECO:0000269|PubMed:12730996,ECO:0000269|PubMed:19801972,ECO:0000269|PubMed:21376232,ECO:0000269|PubMed:22956510,ECO:0000269|PubMed:29311685;Dbxref=dbSNP:rs34424986,PMID:10072423,PMID:10824074,PMID:11179010,PMID:11590439,PMID:11971093,PMID:12114481,PMID:12116199,PMID:12730996,PMID:19801972,PMID:21376232,PMID:22956510,PMID:29311685	
O60260	UniProtKB	Natural variant	280	280	.	.	.	ID=VAR_019753;Note=In PARK%3B does not affect PINK-1 dependent localization to depolarized mitochondria. D->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:12730996,ECO:0000269|PubMed:20404107;Dbxref=dbSNP:rs72480422,PMID:10824074,PMID:12730996,PMID:20404107	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	289	289	.	.	.	ID=VAR_019755;Note=In PARK2%3B increased aggregation%3B fails to ubiquitinate SYT11%3B loses ability to bind SYT11%3B impaired relocalization to damaged mitochondria%3B loss of function in mitophagy. C->G;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:12925569,ECO:0000269|PubMed:20889486;Dbxref=dbSNP:rs55961220,PMID:10824074,PMID:12925569,PMID:20889486	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	328	328	.	.	.	ID=VAR_019756;Note=In PARK2%3B does not affect PINK-1 dependent localization to depolarized mitochondria. G->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:12116199,ECO:0000269|PubMed:20404107;Dbxref=PMID:10824074,PMID:12116199,PMID:20404107	
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O60260	UniProtKB	Natural variant	371	371	.	.	.	ID=VAR_062673;Note=In a patient with Parkinson disease%3B uncertain significance. A->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19501131;Dbxref=PMID:19501131	
O60260	UniProtKB	Natural variant	380	380	.	.	.	ID=VAR_019761;Note=V->L;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10072423,ECO:0000269|PubMed:10965160,ECO:0000269|PubMed:12397156,ECO:0000269|PubMed:12730996;Dbxref=dbSNP:rs1801582,PMID:10072423,PMID:10965160,PMID:12397156,PMID:12730996	
O60260	UniProtKB	Natural variant	394	394	.	.	.	ID=VAR_019762;Note=D->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10072423,ECO:0000269|PubMed:12397156,ECO:0000269|PubMed:12730996;Dbxref=dbSNP:rs1801334,PMID:10072423,PMID:12397156,PMID:12730996	
O60260	UniProtKB	Natural variant	402	402	.	.	.	ID=VAR_070079;Note=In PARK2. R->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15584030;Dbxref=dbSNP:rs55830907,PMID:15584030	
O60260	UniProtKB	Natural variant	415	415	.	.	.	ID=VAR_019763;Note=In PARK2%3B impairs the ability to ubiquitinate SNCAIP%3B does not affect turnover of CDCRE1%3B impairs PINK1-dependent localization to dysfunctional depolarized mitochondria. T->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10072423,ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:11590439,ECO:0000269|PubMed:15584030,ECO:0000269|PubMed:19966284;Dbxref=dbSNP:rs778125254,PMID:10072423,PMID:10824074,PMID:11590439,PMID:15584030,PMID:19966284	
O60260	UniProtKB	Natural variant	418	418	.	.	.	ID=VAR_070080;Note=In PARK2%3B decreased binding to the TP53 promoter%3B abolishes TP53 transcriptional repression%3B fails to ubiquitinate SYT11 but does not loose ability to bind SYT11. C->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12925569,ECO:0000269|PubMed:15584030,ECO:0000269|PubMed:19801972;Dbxref=dbSNP:rs1554252200,PMID:12925569,PMID:15584030,PMID:19801972	
O60260	UniProtKB	Natural variant	430	430	.	.	.	ID=VAR_019764;Note=In PARK2%3B impairs PINK1-dependent localization to dysfunctional depolarized mitochondria%3B impaired E3 ubiquitin-protein ligase toward ZNF746. G->D;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10824074,ECO:0000269|PubMed:11179010,ECO:0000269|PubMed:11971093,ECO:0000269|PubMed:12114481,ECO:0000269|PubMed:12730996,ECO:0000269|PubMed:19966284,ECO:0000269|PubMed:21376232;Dbxref=dbSNP:rs191486604,PMID:10824074,PMID:11179010,PMID:11971093,PMID:12114481,PMID:12730996,PMID:19966284,PMID:21376232	
O60260	UniProtKB	Natural variant	431	431	.	.	.	ID=VAR_019765;Note=In PARK2%3B impaired E3 ubiquitin-protein ligase toward ZNF746 and BCL2. C->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10939576,ECO:0000269|PubMed:20889974,ECO:0000269|PubMed:21376232;Dbxref=dbSNP:rs397514694,PMID:10939576,PMID:20889974,PMID:21376232	
O60260	UniProtKB	Natural variant	437	437	.	.	.	ID=VAR_019766;Note=In PARK2%3B impaired E3 ubiquitin-protein ligase toward BCL2. P->L;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11971093,ECO:0000269|PubMed:12114481,ECO:0000269|PubMed:12629236,ECO:0000269|PubMed:12730996,ECO:0000269|PubMed:20889974;Dbxref=dbSNP:rs149953814,PMID:11971093,PMID:12114481,PMID:12629236,PMID:12730996,PMID:20889974	
O60260	UniProtKB	Natural variant	441	441	.	.	.	ID=VAR_019767;Note=In PARK2%3B decreased binding to the TP53 promoter%3B abolishes TP53 transcriptional repression. C->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12116199,ECO:0000269|PubMed:19801972;Dbxref=dbSNP:rs778305273,PMID:12116199,PMID:19801972	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	65	65	.	.	.	Note=Loss of phosphorylation. Undergoes autoubiquitination in the presence of phosphorylated ubiquitin. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25474007;Dbxref=PMID:25474007	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	65	65	.	.	.	Note=Phosphomimetic mutant%3B still requires PINK1 for activation. PRKN is activated in presence of phosphorylated ubiquitin. S->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24660806,ECO:0000269|PubMed:24784582,ECO:0000269|PubMed:25474007;Dbxref=PMID:24660806,PMID:24784582,PMID:25474007	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	175	175	.	.	.	Note=Loss of phosphorylation. Reduced mitochondrial localization%3B when associated with A-217. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18957282;Dbxref=PMID:18957282	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	175	175	.	.	.	Note=Phosphomimetic mutant. Mostly localizes to the mitochondria%3B when associated with E-217. T->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18957282;Dbxref=PMID:18957282	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	211	211	.	.	.	Note=Loss of activity towards MIRO1. K->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22396657;Dbxref=PMID:22396657	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	217	217	.	.	.	Note=Loss of phosphorylation. Reduced mitochondrial localization%3B when associated with A-175. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18957282;Dbxref=PMID:18957282	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	217	217	.	.	.	Note=Phosphomimetic mutant. Mostly localizes to the mitochondria%3B when associated with E-175. T->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18957282;Dbxref=PMID:18957282	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	238	238	.	.	.	Note=Loss of mitochondrial localization. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18957282;Dbxref=PMID:18957282	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	332	332	.	.	.	Note=Impairs folding of IBR domain. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17360614;Dbxref=PMID:17360614	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	337	337	.	.	.	Note=Impairs the ability to ubiquitinate SNCAIP. C->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11590439;Dbxref=PMID:11590439	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	365	365	.	.	.	Note=Impairs protein folding. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17360614;Dbxref=PMID:17360614	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	403	403	.	.	.	Note=Decreased autoinhibition and increased E3 activity. W->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24784582;Dbxref=PMID:24784582	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	415	415	.	.	.	Note=Loss of activity and self-ubiquitination. Loss of monoubiquitination resulting in an increase in apoptosis. No effect on polyubiquitination or mitophagy. T->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22396657,ECO:0000269|PubMed:23770917,ECO:0000269|PubMed:32047033;Dbxref=PMID:22396657,PMID:23770917,PMID:32047033	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	421	421	.	.	.	Note=Impairs the ability of self-ubiquitination and to ubiquitinate SNCAIP. C->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11590439,ECO:0000269|PubMed:18541373;Dbxref=PMID:11590439,PMID:18541373	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	429	429	.	.	.	Note=Reduced self-ubiquitination. G->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23770917;Dbxref=PMID:23770917	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	430	430	.	.	.	Note=Loss of self-ubiquitination. G->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23770917;Dbxref=PMID:23770917	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	431	431	.	.	.	Note=Loss of activity. C->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23770917;Dbxref=PMID:23770917	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	431	431	.	.	.	Note=Impairs the ability to ubiquitinate target proteins. No effect on translocation to mitochondria. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11590439,ECO:0000269|PubMed:23727886,ECO:0000269|PubMed:23770887,ECO:0000269|PubMed:25474007,ECO:0000269|PubMed:32047033;Dbxref=PMID:11590439,PMID:23727886,PMID:23770887,PMID:25474007,PMID:32047033	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	433	433	.	.	.	Note=Impaired activity. H->N%2CA;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23727886,ECO:0000269|PubMed:23770887;Dbxref=PMID:23727886,PMID:23770887	
O60260	UniProtKB	Mutagenesis	444	444	.	.	.	Note=Impaired activity. E->Q%2CA;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23727886,ECO:0000269|PubMed:23770887;Dbxref=PMID:23727886,PMID:23770887	
O60260	UniProtKB	Sequence conflict	223	223	.	.	.	Note=S->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
O60260	UniProtKB	Sequence conflict	289	290	.	.	.	Note=CV->MI;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
O60260	UniProtKB	Sequence conflict	339	339	.	.	.	Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
O60260	UniProtKB	Beta strand	2	11	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5C1Z	
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