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UniProtKB/Swiss-Prot O59494 (G3P_PYRHO)
Last modified
January 19, 2010.
Version 72.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Short name=GAPDH EC=1.2.1.59 Alternative name(s): NAD(P)-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrococcus horikoshii [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 53953 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Pyrococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 334 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate + phosphate + NAD(P)+ = 3-phospho-D-glyceroyl phosphate + NAD(P)H. HAMAP MF_00559 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 1/5. HAMAP MF_00559 |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00559. |
| Sequence similarities | Belongs to the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | NAD or NADH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP or NADPH bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD(P)+) (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: EC glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 334 | 334 | Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase HAMAP MF_00559 | PRO_0000145731 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 12 – 13 | 2 | NAD HAMAP MF_00559 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 140 – 142 | 3 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 192 – 193 | 2 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 141 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | NAD; via amide nitrogen HAMAP MF_00559 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 167 | 1 | NAD HAMAP MF_00559 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 298 | 1 | NAD; via carbonyl oxygen HAMAP MF_00559 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 22 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 46 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 55 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 65 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 77 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 102 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 108 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 116 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 121 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 126 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 130 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 138 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 153 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 156 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 169 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 189 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 196 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 212 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 227 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 239 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 247 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 251 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 265 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 271 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 279 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 282 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 286 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 296 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 298 – 302 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 313 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 330 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete sequence and gene organization of the genome of a hyper-thermophilic archaebacterium, Pyrococcus horikoshii OT3." Kawarabayasi Y., Sawada M., Horikawa H., Haikawa Y., Hino Y., Yamamoto S., Sekine M., Baba S., Kosugi H., Hosoyama A., Nagai Y., Sakai M., Ogura K., Otsuka R., Nakazawa H., Takamiya M., Ohfuku Y., Funahashi T. Kikuchi H.DNA Res. 5:55-76(1998) [PubMed: 9679194] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: OT3. |
| [2] | "Crystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Pyrococcus horikoshii ot3." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (JAN-2006) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NAD, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000001 Genomic DNA. Translation: BAA30950.1. | ||||||||||||
| PIR | G71194. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_143662.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1442672. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PH1830 in contig BA000001_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pho:PH1830. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|70601.1.peg.1786. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG392099. | ||||||||||||
| OMA | VHQESDV. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PHOR70601:PH1830-MONOMER. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.2.1.59. 74679. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00559. G3P_dehdrog_arch. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR020830. GlycerAld_3-P_DH_AS. IPR020829. GlycerAld_3-P_DH_cat. IPR020831. GlycerAld_3-P_DH_family. IPR020828. GlycerAld_3-P_DH_NAD(P)_bd. IPR000173. GlycerAld_3-P_DH_subfam. IPR006436. Glyceraldehyde-3-P_DH_2_arc. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10836. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02800. Gp_dh_C. 1 hit. PF00044. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000149. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| SMART | SM00846. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01546. GAPDH-II_archae. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00071. GAPDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | G3P_PYRHO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O59494 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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