O59028 (MDH_PYRHO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 64.
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| Protein names | Recommended name: Malate dehydrogenase EC=1.1.1.37 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 70601 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Pyrococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 360 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-malate + NAD+ = oxaloacetate + NADH. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH2/MDH2 oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Tricarboxylic acid cycle |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tricarboxylic acid cycle Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | L-malate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 360 | 360 | Malate dehydrogenase | PRO_0000083829 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 14 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 29 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 49 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 59 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 68 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 75 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 84 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 91 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 115 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 125 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 139 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 149 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 174 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 190 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 227 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 256 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 257 – 261 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 267 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 285 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 308 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 324 – 336 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 338 – 341 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 355 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete sequence and gene organization of the genome of a hyper-thermophilic archaebacterium, Pyrococcus horikoshii OT3." Kawarabayasi Y., Sawada M., Horikawa H., Haikawa Y., Hino Y., Yamamoto S., Sekine M., Baba S., Kosugi H., Hosoyama A., Nagai Y., Sakai M., Ogura K., Otsuka R., Nakazawa H., Takamiya M., Ohfuku Y., Funahashi T. Kikuchi H.DNA Res. 5:55-76(1998) [PubMed: 9679194] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000001 Genomic DNA. Translation: BAA30380.1. | ||||||||||||
| PIR | B71073. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_143166.1. NC_000961.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O59028. | ||||||||||||
| SMR | O59028. Positions 1-360. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBPYRT00000000749; EBPYRP00000000749; EBPYRG00000000749. | ||||||||||||
| GeneID | 1443600. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PH1277 in contig BA000001_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pho:PH1277. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|70601.1.peg.1253. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000022443. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG553037. | ||||||||||||
| OMA | MYINDLA. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O59028. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK865277. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PHOR70601:PH1277-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003767. Malate/L-lactate_DH. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K05884. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11091. MDH_LDH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02615. Ldh_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF89733. MDH_LDH. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MDH_PYRHO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O59028 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with