O58690 (MPGP_PYRHO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 91.
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| Protein names | Recommended name: Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase Short name=MPGP EC=3.1.3.70 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 70601 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Pyrococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 243 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Hydrolyzes mannosyl-3-phosphoglycerate (MPG) to form the osmolyte mannosylglycerate (MG). The enzyme is absolutely specific for MPG. HAMAP-Rule MF_00617 |
| Catalytic activity | 2(alpha-D-mannosyl)-3-phosphoglycerate + H2O = 2(alpha-D-mannosyl)-D-glycerate + phosphate. HAMAP-Rule MF_00617 |
| Cofactor | Magnesium. |
| Pathway | Carbohydrate biosynthesis; 2-(alpha-D-mannosyl)-D-glycerate biosynthesis; 2-(alpha-D-mannosyl)-D-glycerate from GDP-alpha-D-mannose (MPG route): step 2/2. HAMAP-Rule MF_00617 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the HAD-like hydrolase superfamily. MPGP family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Magnesium |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dephosphorylation Inferred from electronic annotation. Source: GOC mannosylglycerate biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 243 | 243 | Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase HAMAP-Rule MF_00617 | PRO_0000184973 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 13 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 17 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 22 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 31 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 39 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 54 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 62 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 63 – 66 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 69 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 110 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 127 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 138 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 148 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 160 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 167 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 175 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 192 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 203 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 208 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 212 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 223 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 234 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 243 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete sequence and gene organization of the genome of a hyper-thermophilic archaebacterium, Pyrococcus horikoshii OT3." Kawarabayasi Y., Sawada M., Horikawa H., Haikawa Y., Hino Y., Yamamoto S., Sekine M., Baba S., Kosugi H., Hosoyama A., Nagai Y., Sakai M., Ogura K., Otsuka R., Nakazawa H., Takamiya M., Ohfuku Y., Funahashi T. Kikuchi H.DNA Res. 5:55-76(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3. |
| [2] | "Pathway for the synthesis of mannosylglycerate in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii. Biochemical and genetic characterization of key enzymes." Empadinhas N., Marugg J.D., Borges N., Santos H., da Costa M.S. J. Biol. Chem. 276:43580-43588(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. Strain: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000001 Genomic DNA. Translation: BAA30022.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | H71082. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_142849.1. NC_000961.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O58690. | ||||||||||||||||||
| SMR | O58690. Positions 1-243. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | 70601.PH0926. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAA30022; BAA30022; BAA30022. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 1443251. | ||||||||||||||||||
| KEGG | pho:PH0926. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG3769. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000224319. | ||||||||||||||||||
| KO | K07026. | ||||||||||||||||||
| OMA | GLKYYGN. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00192. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-13379. PHOR70601:GJWR-919-MONOMER. | ||||||||||||||||||
| SABIO-RK | O58690. | ||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00130; UER00193. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.1000. 2 hits. | ||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00617. MPGP_rel. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023214. HAD-like_dom. IPR006379. HAD-SF_hydro_IIB. IPR006381. HAD-SF_hydro_IIB_YedP. IPR012815. MPG_Pase. IPR012813. Osmo_MPG_phos. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF08282. Hydrolase_3. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56784. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01484. HAD-SF-IIB. 1 hit. TIGR01486. HAD-SF-IIB-MPGP. 1 hit. TIGR02461. osmo_MPG_phos. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O58690. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MPGP_PYRHO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O58690 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
