Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O58320 (GYAR_PYRHO)
Last modified
November 25, 2008.
Version 52.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glyoxylate reductase EC=1.1.1.26 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrococcus horikoshii [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 53953 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Pyrococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 334 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Glycolate + NAD(+) = glyoxylate + NADH. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | CytoplasmBy similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase family. GyaR subfamily. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | NAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glyoxylate reductase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 334 | 334 | Glyoxylate reductase | PRO_0000075949 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 158 – 161 | 4 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 180 – 182 | 3 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 239 – 241 | 3 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 288 – 290 | 3 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 241 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 270 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 288 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 9 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 20 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 27 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 42 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 51 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 63 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 76 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 88 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 94 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 117 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 127 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 140 – 143 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 156 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 171 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 179 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 191 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 204 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 210 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 216 – 220 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 229 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 238 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 255 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 265 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 271 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 279 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 285 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 312 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 328 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete sequence and gene organization of the genome of a hyper-thermophilic archaebacterium, Pyrococcus horikoshii OT3." Kawarabayasi Y., Sawada M., Horikawa H., Haikawa Y., Hino Y., Yamamoto S., Sekine M., Baba S., Kosugi H., Hosoyama A., Nagai Y., Sakai M., Ogura K., Otsuka R., Nakazawa H., Takamiya M., Ohfuku Y., Funahashi T. Kikuchi H.DNA Res. 5:55-76(1998) [PubMed: 9679194] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: OT3. |
| [2] | "Crystal structure of glyoxylate reductase (ph0597) from Pyrococcus horikoshii OT3, complexed with nadp (i41)." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (JUN-2006) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP. Strain: OT3. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BA000001 Genomic DNA. Translation: BAA29686.1. Different initiation. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | A71175. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_142561.2. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1442932. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PH0597 in contig BA000001_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | pho:PH0597. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|70601.1.peg.585. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | O58320. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00776. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006139. D-isomer_2_OHA_DHase. IPR006140. D-isomer_2_OHA_DHase_NAD-bd. IPR016040. NAD(P)-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00389. 2-Hacid_dh. 1 hit. PF02826. 2-Hacid_dh_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00065. D_2_HYDROXYACID_DH_1. 1 hit. PS00670. D_2_HYDROXYACID_DH_2. False negative. PS00671. D_2_HYDROXYACID_DH_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GYAR_PYRHO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O58320 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


