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UniProtKB/Swiss-Prot O55239 (NNMT_MOUSE)
Last modified
November 3, 2009.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Nicotinamide N-methyltransferase EC=2.1.1.1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 264 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the N-methylation of nicotinamide and other pyridines to form pyridinium ions. This activity is important for biotransformation of many drugs and xenobiotic compounds. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + nicotinamide = S-adenosyl-L-homocysteine + 1-methylnicotinamide. |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the NNMT/PNMT/TEMT family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | nicotinamide N-methyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 264 | 264 | Nicotinamide N-methyltransferase | PRO_0000159707 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 63 – 64 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 85 – 87 | 3 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 142 – 143 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 20 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 25 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 69 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 90 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 163 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 14 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 25 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 50 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 53 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 63 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 71 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 86 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 98 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 117 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 134 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 140 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 148 – 151 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 164 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 169 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 184 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 200 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 206 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 212 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 227 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 238 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 244 – 246 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 258 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Mouse liver nicotinamide N-methyltransferase: cDNA cloning, expression, and nucleotide sequence polymorphisms." Yan L., Otterness D.M., Craddock T.L., Weinshilboum R.M. Biochem. Pharmacol. 54:1139-1149(1997) [PubMed: 9464457] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: AKR/J, C3H/HeJ, C57BL/6J, C57BR/cdJ and DBA/2J. Tissue: Liver. |
| [2] | "Mouse nicotinamide N-methyltransferase gene: molecular cloning, structural characterization, and chromosomal localization." Yan L., Otterness D.M., Kozak C.A., Weinshilboum R.M. DNA Cell Biol. 17:659-667(1998) [PubMed: 9726248] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: C3H/HeJ. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: C57BL/6J. Tissue: Mammary gland. |
| [4] | "The crystal structure of mouse nicotinamide N-methyltransferase in complex with SAH." Structural genomics consortium (SGC) Submitted (SEP-2006) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U86105 mRNA. Translation: AAB94331.1. U86106 mRNA. Translation: AAB94332.1. U86108 mRNA. Translation: AAB94334.1. U86107 mRNA. Translation: AAB94333.1. AF044960, AF029756 Genomic DNA. Translation: AAC77360.1. BC028757 mRNA. Translation: AAH28757.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00116723. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_035054.1. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.458542 Mm.8362 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | O55239. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | O55239. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000034808; ENSMUSP00000034808; ENSMUSG00000032271; Mus musculus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 18113. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:18113. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|10090.3.peg.20135. | ||||||||||||
| UCSC | uc009pik.1. mouse. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 18113. | ||||||||||||
| MGI | MGI:1099443. Nnmt. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | O55239. | ||||||||||||
| HOVERGEN | O55239. | ||||||||||||
| OMA | DWSPVVT. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.1.1.1. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | O55239. | ||||||||||||
| Bgee | O55239. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_NNMT. | ||||||||||||
| Genevestigator | O55239. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000032271. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000940. NNMT_TEMT_trans. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10867. NNMT_TEMT_trans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01234. NNMT_PNMT_TEMT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000384. PNMTase. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01100. NNMT_PNMT_TEMT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 293311. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | NNMT_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O55239 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


