O55023 (IMPA1_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 105.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Inositol monophosphatase 1 Short name=IMP 1 Short name=IMPase 1 EC=3.1.3.25 Alternative name(s): Inositol-1(or 4)-monophosphatase 1 Lithium-sensitive myo-inositol monophosphatase A1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 277 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Responsible for the provision of inositol required for synthesis of phosphatidylinositol and polyphosphoinositides and has been implicated as the pharmacological target for lithium action in brain. Can use myo-inositol monophosphates, myo-inositol 1,3-diphosphate, myo-inositol 1,4-diphosphate, scyllo-inositol-phosphate, glucose-1-phosphate, glucose-6-phosphate, fructose-1-phosphate, beta-glycerophosphate, and 2'-AMP as substrates By similarity. |
| Catalytic activity | Myo-inositol phosphate + H2O = myo-inositol + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium. |
| Enzyme regulation | Inhibited by Li+. |
| Pathway | Polyol metabolism; myo-inositol biosynthesis; myo-inositol from D-glucose 6-phosphate: step 2/2. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Mostly expressed in brain, small intestine, testis, kidney, and spleen (at protein level). Ref.3 |
| Induction | By lithium Li+ in hippocamp. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the inositol monophosphatase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 277 | 277 | Inositol monophosphatase 1 | PRO_0000142514 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 92 – 95 | 4 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 194 – 196 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 70 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 90 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 90 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Magnesium 1; via carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 93 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 70 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 213 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 220 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 26 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 38 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 61 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 69 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 74 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 93 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 100 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 113 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 124 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 125 – 128 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 134 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 141 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 156 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 160 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 183 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 192 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 204 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 215 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 230 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 254 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 265 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Parthasarathy L., Parthasarathy R., Vadnal R.E. Submitted (JAN-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [2] | "The effect of lithium on expression of genes for inositol biosynthetic enzymes in mouse hippocampus; a comparison with the yeast model." Shamir A., Shaltiel G., Greenberg M.L., Belmaker R.H., Agam G. Brain Res. Mol. Brain Res. 115:104-110(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INDUCTION. |
| [3] | "Spatial expression patterns and biochemical properties distinguish a second myo-inositol monophosphatase IMPA2 from IMPA1." Ohnishi T., Ohba H., Seo K.-C., Im J., Sato Y., Iwayama Y., Furuichi T., Chung S.-K., Yoshikawa T. J. Biol. Chem. 282:637-646(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF042730 mRNA. Translation: AAB97469.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00115085. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.183042. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O55023. | ||||||||||||
| SMR | O55023. Positions 3-276. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | O55023. 1 interaction. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | O55023. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | O55023. | ||||||||||||
| PRIDE | O55023. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:1933158. Impa1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0483. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000282238. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG052123. | ||||||||||||
| InParanoid | O55023. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG42FSJ2. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00823; UER00788. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| CleanEx | MM_IMPA1. | ||||||||||||
| Genevestigator | O55023. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000027531. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR020583. Inositol_monoP_metal-BS. IPR020552. Inositol_monoPase_Li-sen. IPR000760. Inositol_monophosphatase. IPR020550. Inositol_monophosphatase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR20854. PTHR20854. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00459. Inositol_P. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00377. IMPHPHTASES. PR00378. LIIMPHPHTASE. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00629. IMP_1. 1 hit. PS00630. IMP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| ChiTaRS | IMPA1. mouse. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | IMPA1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O55023 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
