O53446 (FUMC_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 77.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Fumarate hydratase class II Short name=Fumarase C EC=4.2.1.2 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 474 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-malate = fumarate + H2O. HAMAP MF_00743 |
| Pathway | Carbohydrate metabolism; tricarboxylic acid cycle; (S)-malate from fumarate: step 1/1. HAMAP MF_00743 |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. HAMAP MF_00743 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00743. |
| Miscellaneous | There are 2 substrate binding sites: the catalytic A site, and the non-catalytic B site that may play a role in the transfer of substrate or product between the active site and the solvent. Alternatively, the B site may bind allosteric effectors By similarity. HAMAP MF_00743 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II fumarase/aspartase family. Fumarase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Tricarboxylic acid cycle |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fumarate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro growthInferred from mutant phenotype. Source: MTBBASE tricarboxylic acid cycleInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytosol Inferred from direct assay. Source: MTBBASE extracellular regionInferred from direct assay. Source: MTBBASE plasma membraneInferred from direct assay. Source: MTBBASE tricarboxylic acid cycle enzyme complexInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | fumarate hydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 474 | 474 | Fumarate hydratase class II HAMAP MF_00743 | PRO_0000161289 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 128 – 131 | 4 | B site By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 138 – 140 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 106 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 39 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 53 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 67 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 87 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 121 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 133 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 134 – 136 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 157 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 176 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 208 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 215 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 216 – 220 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 252 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 275 – 277 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 297 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 328 – 340 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 344 – 348 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 362 – 386 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 395 – 402 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 406 – 411 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 412 – 415 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 419 – 430 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 435 – 439 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 451 – 457 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 460 – 463 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842575 Genomic DNA. Translation: CAA17214.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK45388.1. | ||||||||||||
| PIR | H70896. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_215614.1. NC_000962.2. NP_335574.1. NC_002755.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O53446. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000003944; EBMYCP00000003944; EBMYCG00000003942. EBMYCT00000071797; EBMYCP00000069856; EBMYCG00000071792. | ||||||||||||
| GeneID | 885651. 924972. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT1130 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv1098c in contig AL123456_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT1130. mtu:Rv1098c. | ||||||||||||
| PATRIC | 18124246. VBIMycTub22151_1243. | ||||||||||||
| TIGR | MT1130. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv1098c. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000016253. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG284369. | ||||||||||||
| OMA | RIEKDTM. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O53446. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00485. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-11948. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00743. FumaraseC. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR005677. Fum_hydII. IPR018951. Fumarase_C_C. IPR000362. Fumarate_lyase. IPR020557. Fumarate_lyase_CS. IPR008948. L-Aspartase-like. IPR024083. L-Aspartase-like_N. IPR022761. Lyase1_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.275.10. G3DSA:1.10.275.10. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01679. | ||||||||||||
| Pfam | PF10415. FumaraseC_C. 1 hit. PF00206. Lyase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00149. FUMRATELYASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF48557. L-Aspartase-like. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00163. FUMARATE_LYASES. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FUMC_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O53446 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with