O50174 (ASTD_PSEAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 86.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: N-succinylglutamate 5-semialdehyde dehydrogenase EC=1.2.1.71 Alternative name(s): Succinylglutamic semialdehyde dehydrogenase Short name=SGSD | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) | ||||||
| Taxonomic identifier | 208964 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 487 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NAD-dependent reduction of succinylglutamate semialdehyde into succinylglutamate By similarity. HAMAP MF_01174 |
| Catalytic activity | N-succinyl-L-glutamate 5-semialdehyde + NAD+ + H2O = N-succinyl-L-glutamate + NADH. HAMAP MF_01174 |
| Pathway | Amino-acid degradation; L-arginine degradation via AST pathway; L-glutamate and succinate from L-arginine: step 4/5. Ref.1 |
| Induction | By arginine, under the control of ArgR. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the aldehyde dehydrogenase family. AstD subfamily. |
| Sequence caution | The sequence AAC46012.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. The sequence AAG04287.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Arginine metabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | arginine catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | succinylglutamate-semialdehyde dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 487 | 487 | N-succinylglutamate 5-semialdehyde dehydrogenase HAMAP MF_01174 | PRO_0000056570 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 221 – 226 | 6 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 244 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 278 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 56 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 75 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 83 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 116 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 135 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 142 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 161 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 168 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 187 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 207 – 210 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 232 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 253 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 271 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 287 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 305 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 338 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 344 – 347 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 383 – 389 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 390 – 398 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 422 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 430 – 432 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 441 – 443 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 459 – 463 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 464 – 471 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and characterization of the aru genes encoding enzymes of the catabolic arginine succinyltransferase pathway in Pseudomonas aeruginosa." Itoh Y. J. Bacteriol. 179:7280-7290(1997) [PubMed: 9393691] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], INDUCTION, PATHWAY. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| [2] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed: 10984043] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF011922 Genomic DNA. Translation: AAC46012.1. Different initiation. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG04287.1. Different initiation. | ||||||||||||
| PIR | C83533. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_249589.1. NC_002516.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O50174. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 883040. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PA0898 in contig AE004091_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pae:PA0898. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|208964.1.peg.899. | ||||||||||||
| PATRIC | 19836082. VBIPseAer58763_0933. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| PseudoCAP | PA0898. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG752218. | ||||||||||||
| OMA | MTQRDPR. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK09457. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PAER208964:PA0898-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01174. Aldedh_AstD. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR016161. Ald_DH/histidinol_DH. IPR016163. Ald_DH_C. IPR016160. Ald_DH_CS. IPR016162. Ald_DH_N. IPR015590. Aldehyde_DH_dom. IPR017649. SuccinylGlu_semiald_DH_AstD. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.309.10. Aldehyde_dehydrogenase_C. 1 hit. G3DSA:3.40.605.10. Aldehyde_dehydrogenase_N. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K06447. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11699:SF24. PTHR11699:SF24. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00171. Aldedh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53720. Aldehyde_DH/Histidinol_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03240. Arg_catab_astD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00070. ALDEHYDE_DEHYDR_CYS. 1 hit. PS00687. ALDEHYDE_DEHYDR_GLU. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ASTD_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O50174 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with