##gff-version 3
O50131	UniProtKB	Chain	1	454	.	.	.	ID=PRO_0000458674;Note=Ornithine aminotransferase	
O50131	UniProtKB	Binding site	124	124	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912,ECO:0007744|PDB:7VNO,ECO:0007744|PDB:7VNT;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Binding site	125	125	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912,ECO:0007744|PDB:7VNO,ECO:0007744|PDB:7VNT;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Binding site	267	267	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912,ECO:0007744|PDB:7VNO,ECO:0007744|PDB:7VNT;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Binding site	321	321	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912,ECO:0007744|PDB:7VNO,ECO:0007744|PDB:7VNT;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Site	93	93	.	.	.	Note=Plays critical role in maintaining high affinity for the substrate;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:35337912;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Modified residue	293	293	.	.	.	Note=N6-(pyridoxal phosphate)lysine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912,ECO:0007744|PDB:7VNT;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Mutagenesis	92	92	.	.	.	Note=Slightly increases the specific activity. Increases KM for L-ornithine. T->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912;Dbxref=PMID:35337912	
O50131	UniProtKB	Mutagenesis	93	93	.	.	.	Note=Reduces the specific activity. Increases KM for L-ornithine. D->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:35337912;Dbxref=PMID:35337912