O50129 (PGP_PYRHO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 71.
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| Protein names | Recommended name: Phosphoglycolate phosphatase Short name=PGP Short name=PGPase EC=3.1.3.18 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) [Complete proteome] [HAMAP] | ||
| Taxonomic identifier | 70601 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Pyrococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 231 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the dephosphorylation of 2-phosphoglycolate By similarity. HAMAP MF_01419 |
| Catalytic activity | 2-phosphoglycolate + H2O = glycolate + phosphate. HAMAP MF_01419 |
| Cofactor | Magnesium By similarity. HAMAP MF_01419 |
| Sequence similarities | Belongs to the archaeal SPP-like hydrolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phosphoglycolate phosphatase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 231 | 231 | Phosphoglycolate phosphatase HAMAP MF_01419 | PRO_0000146725 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 9 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 9 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 11 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 177 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 181 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 154 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 10 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 13 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 34 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 42 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 57 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 65 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 73 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 96 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 131 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 140 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 148 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 165 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 181 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 187 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 193 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 202 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 227 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete sequence and gene organization of the genome of a hyper-thermophilic archaebacterium, Pyrococcus horikoshii OT3." Kawarabayasi Y., Sawada M., Horikawa H., Haikawa Y., Hino Y., Yamamoto S., Sekine M., Baba S., Kosugi H., Hosoyama A., Nagai Y., Sakai M., Ogura K., Otsuka R., Nakazawa H., Takamiya M., Ohfuku Y., Funahashi T. Kikuchi H.DNA Res. 5:55-76(1998) [PubMed: 9679194] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000001 Genomic DNA. Translation: BAA30527.1. | ||||||||||||
| PIR | G71015. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_143292.1. NC_000961.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O50129. | ||||||||||||
| SMR | O50129. Positions 1-231. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBPYRT00000001166; EBPYRP00000001166; EBPYRG00000001166. | ||||||||||||
| GeneID | 1443741. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PH1421 in contig BA000001_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pho:PH1421. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|70601.1.peg.1394. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000023028. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG551920. | ||||||||||||
| OMA | VTGNTVQ. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O50129. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01158. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PHOR70601:PH1421-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01419. GPH_hydrolase_arch. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR005834. Dehalogen-like_hydro. IPR023214. HAD-like_dom. IPR006382. SPPlik_hydro_arc. IPR006378. Suc_phosP. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.1000. HAD-like_dom. 2 hits. | ||||||||||||
| KO | K07024. | ||||||||||||
| Pfam | PF00702. Hydrolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56784. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01487. SPP-like. 1 hit. TIGR01482. SPP-subfamily. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PGP_PYRHO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O50129 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with