Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.
Basket 0
(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

O43451

- MGA_HUMAN

UniProt

O43451 - MGA_HUMAN

Protein

Maltase-glucoamylase, intestinal

Gene

MGAM

Organism
Homo sapiens (Human)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5- Experimental evidence at protein leveli
    • BLAST
    • Align
    • Format
    • Add to basket
    • History
      Entry version 133 (01 Oct 2014)
      Sequence version 5 (25 Nov 2008)
      Previous versions | rss
    • Help video
    • Feedback
    • Comment

    Functioni

    May serve as an alternate pathway for starch digestion when luminal alpha-amylase activity is reduced because of immaturity or malnutrition. May play a unique role in the digestion of malted dietary oligosaccharides used in food manufacturing.

    Catalytic activityi

    Hydrolysis of terminal, non-reducing (1->4)-linked alpha-D-glucose residues with release of alpha-D-glucose.
    Hydrolysis of terminal (1->4)-linked alpha-D-glucose residues successively from non-reducing ends of the chains with release of beta-D-glucose.

    Sites

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Active sitei529 – 5291NucleophilePROSITE-ProRule annotation
    Active sitei532 – 5321By similarity
    Active sitei1420 – 14201NucleophilePROSITE-ProRule annotation
    Active sitei1423 – 14231By similarity
    Active sitei1526 – 15261Proton donorBy similarity

    GO - Molecular functioni

    1. alpha-1,4-glucosidase activity Source: Reactome
    2. amylase activity Source: Ensembl
    3. carbohydrate binding Source: InterPro
    4. catalytic activity Source: ProtInc
    5. glucan 1,4-alpha-glucosidase activity Source: UniProtKB-EC
    6. maltose alpha-glucosidase activity Source: UniProtKB-EC

    GO - Biological processi

    1. carbohydrate metabolic process Source: Reactome
    2. polysaccharide digestion Source: Reactome
    3. small molecule metabolic process Source: Reactome
    4. starch catabolic process Source: ProtInc

    Keywords - Molecular functioni

    Glycosidase, Hydrolase

    Enzyme and pathway databases

    ReactomeiREACT_9472. Digestion of dietary carbohydrate.

    Protein family/group databases

    CAZyiGH31. Glycoside Hydrolase Family 31.

    Names & Taxonomyi

    Protein namesi
    Recommended name:
    Maltase-glucoamylase, intestinal
    Including the following 2 domains:
    Alternative name(s):
    Alpha-glucosidase
    Glucoamylase (EC:3.2.1.3)
    Alternative name(s):
    Glucan 1,4-alpha-glucosidase
    Gene namesi
    Name:MGAM
    Synonyms:MGA, MGAML
    OrganismiHomo sapiens (Human)
    Taxonomic identifieri9606 [NCBI]
    Taxonomic lineageiEukaryotaMetazoaChordataCraniataVertebrataEuteleostomiMammaliaEutheriaEuarchontogliresPrimatesHaplorrhiniCatarrhiniHominidaeHomo
    ProteomesiUP000005640: Chromosome 7

    Organism-specific databases

    HGNCiHGNC:7043. MGAM.

    Subcellular locationi

    GO - Cellular componenti

    1. apical plasma membrane Source: UniProtKB-SubCell
    2. extracellular vesicular exosome Source: UniProt
    3. integral component of membrane Source: UniProtKB-KW
    4. plasma membrane Source: Reactome

    Keywords - Cellular componenti

    Cell membrane, Membrane

    Pathology & Biotechi

    Organism-specific databases

    PharmGKBiPA30778.

    PTM / Processingi

    Molecule processing

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Chaini1 – 18571857Maltase-glucoamylase, intestinalPRO_0000185363Add
    BLAST

    Amino acid modifications

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Disulfide bondi90 ↔ 118PROSITE-ProRule annotation
    Disulfide bondi101 ↔ 1171 PublicationPROSITE-ProRule annotation
    Disulfide bondi112 ↔ 1301 PublicationPROSITE-ProRule annotation
    Glycosylationi135 – 1351N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi295 – 2951N-linked (GlcNAc...)1 Publication
    Modified residuei416 – 4161SulfotyrosineSequence Analysis
    Modified residuei425 – 4251SulfotyrosineSequence Analysis
    Glycosylationi457 – 4571N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi458 – 4581N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi479 – 4791N-linked (GlcNAc...)1 Publication
    Disulfide bondi659 ↔ 6701 PublicationPROSITE-ProRule annotation
    Glycosylationi707 – 7071N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi749 – 7491N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi827 – 8271N-linked (GlcNAc...)1 Publication
    Glycosylationi885 – 8851N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi912 – 9121N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Disulfide bondi966 ↔ 983PROSITE-ProRule annotation
    Glycosylationi977 – 9771N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Disulfide bondi978 ↔ 996PROSITE-ProRule annotation
    Glycosylationi989 – 9891N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1255 – 12551N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Modified residuei1282 – 12821SulfotyrosineSequence Analysis
    Glycosylationi1323 – 13231N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1364 – 13641N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1388 – 13881N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1603 – 16031N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1672 – 16721N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1842 – 18421N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis
    Glycosylationi1847 – 18471N-linked (GlcNAc...)Sequence Analysis

    Post-translational modificationi

    N- and O-glycosylated.1 Publication
    Does not undergo intracellular or extracellular proteolytic cleavage.
    Sulfated.By similarity

    Keywords - PTMi

    Disulfide bond, Glycoprotein, Sulfation

    Proteomic databases

    PaxDbiO43451.
    PRIDEiO43451.

    PTM databases

    PhosphoSiteiO43451.

    Expressioni

    Tissue specificityi

    Expressed in small intestine, granulocyte, and kidney but not in salivary gland or pancreas.

    Gene expression databases

    ArrayExpressiO43451.
    BgeeiO43451.
    CleanExiHS_MGA.
    HS_MGAM.
    GenevestigatoriO43451.

    Organism-specific databases

    HPAiHPA002270.

    Interactioni

    Subunit structurei

    Monomer.

    Protein-protein interaction databases

    BioGridi114462. 2 interactions.
    IntActiO43451. 2 interactions.
    STRINGi9606.ENSP00000373973.

    Structurei

    Secondary structure

    1
    1857
    Legend: HelixTurnBeta strand
    Show more details
    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Helixi95 – 973
    Beta strandi104 – 1063
    Helixi109 – 1157
    Beta strandi129 – 1313
    Beta strandi136 – 14611
    Beta strandi148 – 15710
    Beta strandi163 – 1653
    Beta strandi169 – 17911
    Beta strandi182 – 1898
    Beta strandi214 – 2207
    Turni221 – 2244
    Beta strandi225 – 2306
    Turni231 – 2333
    Beta strandi236 – 2394
    Helixi240 – 2423
    Beta strandi246 – 2483
    Beta strandi251 – 2577
    Beta strandi263 – 2697
    Beta strandi272 – 2765
    Beta strandi279 – 2857
    Beta strandi303 – 3097
    Beta strandi316 – 3216
    Beta strandi327 – 3326
    Turni333 – 3353
    Beta strandi336 – 3449
    Beta strandi346 – 35510
    Helixi356 – 36712
    Helixi375 – 3784
    Beta strandi379 – 3824
    Helixi390 – 40213
    Beta strandi409 – 4124
    Helixi414 – 4163
    Beta strandi417 – 4204
    Turni427 – 4326
    Helixi433 – 44210
    Beta strandi446 – 4516
    Beta strandi461 – 4633
    Helixi466 – 4749
    Beta strandi483 – 4864
    Beta strandi489 – 4913
    Beta strandi494 – 4974
    Helixi504 – 51815
    Beta strandi524 – 5285
    Turni531 – 5333
    Beta strandi536 – 5405
    Turni548 – 5503
    Helixi559 – 5613
    Turni563 – 5664
    Helixi579 – 5824
    Helixi583 – 5853
    Helixi586 – 60116
    Beta strandi609 – 6135
    Helixi618 – 6203
    Beta strandi623 – 6253
    Beta strandi630 – 6323
    Helixi633 – 64816
    Beta strandi653 – 6553
    Beta strandi661 – 6633
    Helixi667 – 67711
    Beta strandi680 – 6856
    Beta strandi689 – 6913
    Helixi696 – 6994
    Helixi704 – 71815
    Helixi720 – 73213
    Beta strandi737 – 7393
    Helixi741 – 7455
    Helixi749 – 7513
    Beta strandi758 – 7603
    Turni761 – 7633
    Beta strandi764 – 7674
    Beta strandi775 – 7817
    Beta strandi786 – 7883
    Turni789 – 7913
    Beta strandi799 – 8057
    Beta strandi812 – 8165
    Beta strandi819 – 8246
    Helixi830 – 8334
    Beta strandi838 – 8436
    Beta strandi850 – 8567
    Beta strandi859 – 8613
    Turni862 – 8687
    Beta strandi871 – 8777
    Beta strandi879 – 88911
    Beta strandi898 – 9069
    Beta strandi911 – 9177
    Beta strandi927 – 9315
    Turni932 – 9354
    Beta strandi936 – 9416
    Beta strandi950 – 9545
    Helixi975 – 9795
    Turni980 – 9823
    Beta strandi983 – 9853
    Beta strandi995 – 10006
    Beta strandi1002 – 10054
    Beta strandi1012 – 102211
    Helixi1024 – 10274
    Beta strandi1030 – 10323
    Beta strandi1036 – 10449
    Beta strandi1046 – 105510
    Beta strandi1057 – 10593
    Turni1078 – 10803
    Beta strandi1083 – 10886
    Turni1089 – 10924
    Beta strandi1093 – 10986
    Beta strandi1104 – 11074
    Beta strandi1114 – 11163
    Beta strandi1119 – 11257
    Beta strandi1127 – 11293
    Beta strandi1135 – 11373
    Beta strandi1140 – 11434
    Beta strandi1147 – 11548
    Beta strandi1172 – 11765
    Beta strandi1178 – 11803
    Beta strandi1182 – 11876
    Beta strandi1191 – 11988
    Turni1199 – 12013
    Beta strandi1202 – 12109
    Beta strandi1212 – 12176
    Helixi1222 – 123312
    Helixi1241 – 12444
    Beta strandi1245 – 12484
    Helixi1256 – 126914
    Beta strandi1275 – 12784
    Helixi1280 – 12823
    Helixi1284 – 12863
    Helixi1293 – 12953
    Helixi1298 – 130710
    Beta strandi1311 – 13166
    Helixi1329 – 13379
    Beta strandi1344 – 13463
    Beta strandi1351 – 13577
    Helixi1369 – 13757
    Beta strandi1377 – 13815
    Helixi1388 – 140215
    Helixi1408 – 14103
    Beta strandi1415 – 14195
    Turni1422 – 14243
    Beta strandi1427 – 14348
    Turni1439 – 14413
    Helixi1453 – 14553
    Turni1456 – 14605
    Beta strandi1467 – 14693
    Beta strandi1471 – 14733
    Beta strandi1475 – 14773
    Helixi1478 – 14814
    Helixi1482 – 14843
    Helixi1485 – 150117
    Beta strandi1507 – 15115
    Helixi1516 – 15183
    Beta strandi1521 – 15233
    Beta strandi1528 – 15303
    Helixi1532 – 154716
    Beta strandi1551 – 15533
    Beta strandi1559 – 15613
    Helixi1565 – 157511
    Beta strandi1578 – 15803
    Beta strandi1587 – 15893
    Helixi1594 – 15963
    Helixi1599 – 162931
    Beta strandi1633 – 16353
    Helixi1637 – 16393
    Turni1645 – 16495
    Beta strandi1652 – 16565
    Turni1657 – 16593
    Beta strandi1660 – 16634
    Beta strandi1667 – 16693
    Beta strandi1672 – 16776
    Beta strandi1682 – 16843
    Turni1685 – 16873
    Beta strandi1694 – 17018
    Beta strandi1708 – 17125
    Beta strandi1714 – 17207
    Helixi1726 – 17294
    Beta strandi1734 – 17396
    Beta strandi1746 – 17527
    Beta strandi1755 – 17573
    Turni1758 – 17603
    Helixi1761 – 17633
    Beta strandi1767 – 17737
    Beta strandi1778 – 178710
    Beta strandi1790 – 17923
    Beta strandi1795 – 18028
    Beta strandi1815 – 18217
    Beta strandi1829 – 18313
    Turni1845 – 18473

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
    2QLYX-ray2.00A87-954[»]
    2QMJX-ray1.90A87-954[»]
    3CTTX-ray2.10A87-954[»]
    3L4TX-ray1.90A87-954[»]
    3L4UX-ray1.90A87-954[»]
    3L4VX-ray2.10A87-954[»]
    3L4WX-ray2.00A87-954[»]
    3L4XX-ray1.90A87-954[»]
    3L4YX-ray1.80A87-954[»]
    3L4ZX-ray2.00A87-954[»]
    3TONX-ray2.95A/B960-1853[»]
    3TOPX-ray2.88A/B960-1853[»]
    ProteinModelPortaliO43451.
    SMRiO43451. Positions 93-955, 960-1849.
    ModBaseiSearch...
    MobiDBiSearch...

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTraceiO43451.

    Topological domain

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Topological domaini1 – 1313CytoplasmicSequence AnalysisAdd
    BLAST
    Topological domaini35 – 18571823LumenalSequence AnalysisAdd
    BLAST

    Transmembrane

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Transmembranei14 – 3421Helical; Signal-anchor for type II membrane proteinSequence AnalysisAdd
    BLAST

    Family & Domainsi

    Domains and Repeats

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Domaini88 – 13447P-type 1PROSITE-ProRule annotationAdd
    BLAST
    Domaini954 – 100047P-type 2PROSITE-ProRule annotationAdd
    BLAST

    Region

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Regioni198 – 915718MaltaseAdd
    BLAST
    Regioni1067 – 1813747GlucoamylaseAdd
    BLAST

    Compositional bias

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Compositional biasi38 – 8447Ser/Thr-richAdd
    BLAST

    Sequence similaritiesi

    Belongs to the glycosyl hydrolase 31 family.Curated
    Contains 2 P-type (trefoil) domains.PROSITE-ProRule annotation

    Keywords - Domaini

    Repeat, Signal-anchor, Transmembrane, Transmembrane helix

    Phylogenomic databases

    eggNOGiCOG1501.
    HOGENOMiHOG000067936.
    HOVERGENiHBG080721.
    InParanoidiO43451.
    KOiK12047.
    PhylomeDBiO43451.
    TreeFamiTF314577.

    Family and domain databases

    Gene3Di4.10.110.10. 2 hits.
    InterProiIPR011013. Gal_mutarotase_SF_dom.
    IPR000322. Glyco_hydro_31.
    IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF.
    IPR000519. P_trefoil.
    IPR017957. P_trefoil_CS.
    [Graphical view]
    PfamiPF01055. Glyco_hydro_31. 2 hits.
    PF00088. Trefoil. 2 hits.
    [Graphical view]
    SMARTiSM00018. PD. 2 hits.
    [Graphical view]
    SUPFAMiSSF51445. SSF51445. 4 hits.
    SSF74650. SSF74650. 2 hits.
    PROSITEiPS00129. GLYCOSYL_HYDROL_F31_1. 2 hits.
    PS00707. GLYCOSYL_HYDROL_F31_2. 1 hit.
    PS00025. P_TREFOIL_1. 1 hit.
    PS51448. P_TREFOIL_2. 2 hits.
    [Graphical view]

    Sequencei

    Sequence statusi: Complete.

    O43451-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

    « Hide

    MARKKLKKFT TLEIVLSVLL LVLFIISIVL IVLLAKESLK STAPDPGTTG     50
    TPDPGTTGTP DPGTTGTTHA RTTGPPDPGT TGTTPVSAEC PVVNELERIN 100
    CIPDQPPTKA TCDQRGCCWN PQGAVSVPWC YYSKNHSYHV EGNLVNTNAG 150
    FTARLKNLPS SPVFGSNVDN VLLTAEYQTS NRFHFKLTDQ TNNRFEVPHE 200
    HVQSFSGNAA ASLTYQVEIS RQPFSIKVTR RSNNRVLFDS SIGPLLFADQ 250
    FLQLSTRLPS TNVYGLGEHV HQQYRHDMNW KTWPIFNRDT TPNGNGTNLY 300
    GAQTFFLCLE DASGLSFGVF LMNSNAMEVV LQPAPAITYR TIGGILDFYV 350
    FLGNTPEQVV QEYLELIGRP ALPSYWALGF HLSRYEYGTL DNMREVVERN 400
    RAAQLPYDVQ HADIDYMDER RDFTYDSVDF KGFPEFVNEL HNNGQKLVII 450
    VDPAISNNSS SSKPYGPYDR GSDMKIWVNS SDGVTPLIGE VWPGQTVFPD 500
    YTNPNCAVWW TKEFELFHNQ VEFDGIWIDM NEVSNFVDGS VSGCSTNNLN 550
    NPPFTPRILD GYLFCKTLCM DAVQHWGKQY DIHNLYGYSM AVATAEAAKT 600
    VFPNKRSFIL TRSTFAGSGK FAAHWLGDNT ATWDDLRWSI PGVLEFNLFG 650
    IPMVGPDICG FALDTPEELC RRWMQLGAFY PFSRNHNGQG YKDQDPASFG 700
    ADSLLLNSSR HYLNIRYTLL PYLYTLFFRA HSRGDTVARP LLHEFYEDNS 750
    TWDVHQQFLW GPGLLITPVL DEGAEKVMAY VPDAVWYDYE TGSQVRWRKQ 800
    KVEMELPGDK IGLHLRGGYI FPTQQPNTTT LASRKNPLGL IIALDENKEA 850
    KGELFWDNGE TKDTVANKVY LLCEFSVTQN RLEVNISQST YKDPNNLAFN 900
    EIKILGTEEP SNVTVKHNGV PSQTSPTVTY DSNLKVAIIT DIDLLLGEAY 950
    TVEWSIKIRD EEKIDCYPDE NGASAENCTA RGCIWEASNS SGVPFCYFVN 1000
    DLYSVSDVQY NSHGATADIS LKSSVYANAF PSTPVNPLRL DVTYHKNEML 1050
    QFKIYDPNKN RYEVPVPLNI PSMPSSTPEG QLYDVLIKKN PFGIEIRRKS 1100
    TGTIIWDSQL LGFTFSDMFI RISTRLPSKY LYGFGETEHR SYRRDLEWHT 1150
    WGMFSRDQPP GYKKNSYGVH PYYMGLEEDG SAHGVLLLNS NAMDVTFQPL 1200
    PALTYRTTGG VLDFYVFLGP TPELVTQQYT ELIGRPVMVP YWSLGFQLCR 1250
    YGYQNDSEIA SLYDEMVAAQ IPYDVQYSDI DYMERQLDFT LSPKFAGFPA 1300
    LINRMKADGM RVILILDPAI SGNETQPYPA FTRGVEDDVF IKYPNDGDIV 1350
    WGKVWPDFPD VVVNGSLDWD SQVELYRAYV AFPDFFRNST AKWWKREIEE 1400
    LYNNPQNPER SLKFDGMWID MNEPSSFVNG AVSPGCRDAS LNHPPYMPHL 1450
    ESRDRGLSSK TLCMESQQIL PDGSLVQHYN VHNLYGWSQT RPTYEAVQEV 1500
    TGQRGVVITR STFPSSGRWA GHWLGDNTAA WDQLKKSIIG MMEFSLFGIS 1550
    YTGADICGFF QDAEYEMCVR WMQLGAFYPF SRNHNTIGTR RQDPVSWDVA 1600
    FVNISRTVLQ TRYTLLPYLY TLMHKAHTEG VTVVRPLLHE FVSDQVTWDI 1650
    DSQFLLGPAF LVSPVLERNA RNVTAYFPRA RWYDYYTGVD INARGEWKTL 1700
    PAPLDHINLH VRGGYILPWQ EPALNTHLSR QKFMGFKIAL DDEGTAGGWL 1750
    FWDDGQSIDT YGKGLYYLAS FSASQNTMQS HIIFNNYITG TNPLKLGYIE 1800
    IWGVGSVPVT SVSISVSGMV ITPSFNNDPT TQVLSIDVTD RNISLHNFTS 1850
    LTWISTL 1857
    Length:1,857
    Mass (Da):209,852
    Last modified:November 25, 2008 - v5
    Checksum:i166EEC045C2031F7
    GO

    Experimental Info

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Sequence conflicti854 – 8541L → P in AAI20873. (PubMed:15489334)Curated

    Natural variant

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Natural varianti404 – 4041Q → H.
    Corresponds to variant rs2272330 [ dbSNP | Ensembl ].
    VAR_047350
    Natural varianti542 – 5421S → L.
    Corresponds to variant rs10266732 [ dbSNP | Ensembl ].
    VAR_047351
    Natural varianti858 – 8581N → D.2 Publications
    Corresponds to variant rs2960746 [ dbSNP | Ensembl ].
    VAR_047352
    Natural varianti1638 – 16381L → I.
    Corresponds to variant rs9655651 [ dbSNP | Ensembl ].
    VAR_047353

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    AF016833 mRNA. Translation: AAC39568.2.
    AC091684 Genomic DNA. Translation: AAP21875.1.
    AC073647 Genomic DNA. Translation: AAS07445.1.
    AC091742 Genomic DNA. No translation available.
    BC120872 mRNA. Translation: AAI20873.1.
    CCDSiCCDS47727.1.
    RefSeqiNP_004659.2. NM_004668.2.
    UniGeneiHs.122785.

    Genome annotation databases

    EnsembliENST00000549489; ENSP00000447378; ENSG00000257335.
    GeneIDi8972.
    KEGGihsa:8972.
    UCSCiuc003vwy.3. human.

    Keywords - Coding sequence diversityi

    Polymorphism

    Cross-referencesi

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    AF016833 mRNA. Translation: AAC39568.2 .
    AC091684 Genomic DNA. Translation: AAP21875.1 .
    AC073647 Genomic DNA. Translation: AAS07445.1 .
    AC091742 Genomic DNA. No translation available.
    BC120872 mRNA. Translation: AAI20873.1 .
    CCDSi CCDS47727.1.
    RefSeqi NP_004659.2. NM_004668.2.
    UniGenei Hs.122785.

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
    2QLY X-ray 2.00 A 87-954 [» ]
    2QMJ X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
    3CTT X-ray 2.10 A 87-954 [» ]
    3L4T X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
    3L4U X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
    3L4V X-ray 2.10 A 87-954 [» ]
    3L4W X-ray 2.00 A 87-954 [» ]
    3L4X X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
    3L4Y X-ray 1.80 A 87-954 [» ]
    3L4Z X-ray 2.00 A 87-954 [» ]
    3TON X-ray 2.95 A/B 960-1853 [» ]
    3TOP X-ray 2.88 A/B 960-1853 [» ]
    ProteinModelPortali O43451.
    SMRi O43451. Positions 93-955, 960-1849.
    ModBasei Search...
    MobiDBi Search...

    Protein-protein interaction databases

    BioGridi 114462. 2 interactions.
    IntActi O43451. 2 interactions.
    STRINGi 9606.ENSP00000373973.

    Chemistry

    BindingDBi O43451.
    ChEMBLi CHEMBL2074.
    DrugBanki DB00284. Acarbose.
    DB00491. Miglitol.
    DB04878. Voglibose.
    GuidetoPHARMACOLOGYi 2627.

    Protein family/group databases

    CAZyi GH31. Glycoside Hydrolase Family 31.

    PTM databases

    PhosphoSitei O43451.

    Proteomic databases

    PaxDbi O43451.
    PRIDEi O43451.

    Protocols and materials databases

    Structural Biology Knowledgebase Search...

    Genome annotation databases

    Ensembli ENST00000549489 ; ENSP00000447378 ; ENSG00000257335 .
    GeneIDi 8972.
    KEGGi hsa:8972.
    UCSCi uc003vwy.3. human.

    Organism-specific databases

    CTDi 8972.
    GeneCardsi GC07P141607.
    H-InvDB HIX0025263.
    HGNCi HGNC:7043. MGAM.
    HPAi HPA002270.
    MIMi 154360. gene.
    neXtProti NX_O43451.
    PharmGKBi PA30778.
    GenAtlasi Search...

    Phylogenomic databases

    eggNOGi COG1501.
    HOGENOMi HOG000067936.
    HOVERGENi HBG080721.
    InParanoidi O43451.
    KOi K12047.
    PhylomeDBi O43451.
    TreeFami TF314577.

    Enzyme and pathway databases

    Reactomei REACT_9472. Digestion of dietary carbohydrate.

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTracei O43451.
    GeneWikii Maltase-glucoamylase.
    GenomeRNAii 8972.
    NextBioi 33667.
    PROi O43451.
    SOURCEi Search...

    Gene expression databases

    ArrayExpressi O43451.
    Bgeei O43451.
    CleanExi HS_MGA.
    HS_MGAM.
    Genevestigatori O43451.

    Family and domain databases

    Gene3Di 4.10.110.10. 2 hits.
    InterProi IPR011013. Gal_mutarotase_SF_dom.
    IPR000322. Glyco_hydro_31.
    IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF.
    IPR000519. P_trefoil.
    IPR017957. P_trefoil_CS.
    [Graphical view ]
    Pfami PF01055. Glyco_hydro_31. 2 hits.
    PF00088. Trefoil. 2 hits.
    [Graphical view ]
    SMARTi SM00018. PD. 2 hits.
    [Graphical view ]
    SUPFAMi SSF51445. SSF51445. 4 hits.
    SSF74650. SSF74650. 2 hits.
    PROSITEi PS00129. GLYCOSYL_HYDROL_F31_1. 2 hits.
    PS00707. GLYCOSYL_HYDROL_F31_2. 1 hit.
    PS00025. P_TREFOIL_1. 1 hit.
    PS51448. P_TREFOIL_2. 2 hits.
    [Graphical view ]
    ProtoNeti Search...

    Publicationsi

    1. "Human small intestinal maltase-glucoamylase cDNA cloning. Homology to sucrase-isomaltase."
      Nichols B.L., Eldering J.A., Avery S.E., Hahn D., Quaroni A., Sterchi E.E.
      J. Biol. Chem. 273:3076-3081(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, VARIANT ASP-858.
      Tissue: Small intestine.
    2. Nichols B.L., Eldering J.A., Avery S.E., Hahn D., Quaroni A., Sterchi E.E.
      Submitted (DEC-2001) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases
      Cited for: SEQUENCE REVISION TO 777; 1050; 1101; 1542; 1613 AND 1812.
    3. "The DNA sequence of human chromosome 7."
      Hillier L.W., Fulton R.S., Fulton L.A., Graves T.A., Pepin K.H., Wagner-McPherson C., Layman D., Maas J., Jaeger S., Walker R., Wylie K., Sekhon M., Becker M.C., O'Laughlin M.D., Schaller M.E., Fewell G.A., Delehaunty K.D., Miner T.L.
      , Nash W.E., Cordes M., Du H., Sun H., Edwards J., Bradshaw-Cordum H., Ali J., Andrews S., Isak A., Vanbrunt A., Nguyen C., Du F., Lamar B., Courtney L., Kalicki J., Ozersky P., Bielicki L., Scott K., Holmes A., Harkins R., Harris A., Strong C.M., Hou S., Tomlinson C., Dauphin-Kohlberg S., Kozlowicz-Reilly A., Leonard S., Rohlfing T., Rock S.M., Tin-Wollam A.-M., Abbott A., Minx P., Maupin R., Strowmatt C., Latreille P., Miller N., Johnson D., Murray J., Woessner J.P., Wendl M.C., Yang S.-P., Schultz B.R., Wallis J.W., Spieth J., Bieri T.A., Nelson J.O., Berkowicz N., Wohldmann P.E., Cook L.L., Hickenbotham M.T., Eldred J., Williams D., Bedell J.A., Mardis E.R., Clifton S.W., Chissoe S.L., Marra M.A., Raymond C., Haugen E., Gillett W., Zhou Y., James R., Phelps K., Iadanoto S., Bubb K., Simms E., Levy R., Clendenning J., Kaul R., Kent W.J., Furey T.S., Baertsch R.A., Brent M.R., Keibler E., Flicek P., Bork P., Suyama M., Bailey J.A., Portnoy M.E., Torrents D., Chinwalla A.T., Gish W.R., Eddy S.R., McPherson J.D., Olson M.V., Eichler E.E., Green E.D., Waterston R.H., Wilson R.K.
      Nature 424:157-164(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
    4. "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)."
      The MGC Project Team
      Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT ASP-858.
    5. "Structure, biosynthesis, and glycosylation of human small intestinal maltase-glucoamylase."
      Naim H.Y., Sterchi E.E., Lentze M.J.
      J. Biol. Chem. 263:19709-19717(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: CHARACTERIZATION.
      Tissue: Small intestine mucosa.
    6. "Tyrosine sulfation, a post-translational modification of microvillar enzymes in the small intestinal enterocyte."
      Danielsen E.M.
      EMBO J. 6:2891-2896(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: SULFATION.
    7. "Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity."
      Sim L., Quezada-Calvillo R., Sterchi E.E., Nichols B.L., Rose D.R.
      J. Mol. Biol. 375:782-792(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 87-954, GLYCOSYLATION, DISULFIDE BONDS.

    Entry informationi

    Entry nameiMGA_HUMAN
    AccessioniPrimary (citable) accession number: O43451
    Secondary accession number(s): Q0VAX6, Q75ME7, Q86UM5
    Entry historyi
    Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: May 30, 2000
    Last sequence update: November 25, 2008
    Last modified: October 1, 2014
    This is version 133 of the entry and version 5 of the sequence. [Complete history]
    Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
    Annotation programChordata Protein Annotation Program
    DisclaimerAny medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care.

    Miscellaneousi

    Keywords - Technical termi

    3D-structure, Complete proteome, Direct protein sequencing, Multifunctional enzyme, Reference proteome

    Documents

    1. Glycosyl hydrolases
      Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries
    2. Human chromosome 7
      Human chromosome 7: entries, gene names and cross-references to MIM
    3. Human entries with polymorphisms or disease mutations
      List of human entries with polymorphisms or disease mutations
    4. Human polymorphisms and disease mutations
      Index of human polymorphisms and disease mutations
    5. MIM cross-references
      Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot
    6. PDB cross-references
      Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
    7. SIMILARITY comments
      Index of protein domains and families

    External Data

    Dasty 3