SubmitCancel

Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.

O43451

- MGA_HUMAN

UniProt

O43451 - MGA_HUMAN

(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

Protein
Maltase-glucoamylase, intestinal
Gene
MGAM, MGA, MGAML
Organism
Homo sapiens (Human)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5 - Experimental evidence at protein leveli

Functioni

May serve as an alternate pathway for starch digestion when luminal alpha-amylase activity is reduced because of immaturity or malnutrition. May play a unique role in the digestion of malted dietary oligosaccharides used in food manufacturing.

Catalytic activityi

Hydrolysis of terminal, non-reducing (1->4)-linked alpha-D-glucose residues with release of alpha-D-glucose.
Hydrolysis of terminal (1->4)-linked alpha-D-glucose residues successively from non-reducing ends of the chains with release of beta-D-glucose.

Sites

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Active sitei529 – 5291Nucleophile By similarity
Active sitei532 – 5321 By similarity
Active sitei1420 – 14201Nucleophile By similarity
Active sitei1423 – 14231 By similarity
Active sitei1526 – 15261Proton donor By similarity

GO - Molecular functioni

  1. alpha-glucosidase activity Source: Reactome
  2. amylase activity Source: Ensembl
  3. carbohydrate binding Source: InterPro
  4. catalytic activity Source: ProtInc
  5. glucan 1,4-alpha-glucosidase activity Source: UniProtKB-EC
  6. maltose alpha-glucosidase activity Source: UniProtKB-EC

GO - Biological processi

  1. carbohydrate metabolic process Source: Reactome
  2. polysaccharide digestion Source: Reactome
  3. small molecule metabolic process Source: Reactome
  4. starch catabolic process Source: ProtInc
Complete GO annotation...

Keywords - Molecular functioni

Glycosidase, Hydrolase

Enzyme and pathway databases

ReactomeiREACT_9472. Digestion of dietary carbohydrate.

Protein family/group databases

CAZyiGH31. Glycoside Hydrolase Family 31.

Names & Taxonomyi

Protein namesi
Recommended name:
Maltase-glucoamylase, intestinal
Including the following 2 domains:
Alternative name(s):
Alpha-glucosidase
Glucoamylase (EC:3.2.1.3)
Alternative name(s):
Glucan 1,4-alpha-glucosidase
Gene namesi
Name:MGAM
Synonyms:MGA, MGAML
OrganismiHomo sapiens (Human)
Taxonomic identifieri9606 [NCBI]
Taxonomic lineageiEukaryotaMetazoaChordataCraniataVertebrataEuteleostomiMammaliaEutheriaEuarchontogliresPrimatesHaplorrhiniCatarrhiniHominidaeHomo
ProteomesiUP000005640: Chromosome 7

Organism-specific databases

HGNCiHGNC:7043. MGAM.

Subcellular locationi

Topology

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Topological domaini1 – 1313Cytoplasmic Reviewed prediction
Add
BLAST
Transmembranei14 – 3421Helical; Signal-anchor for type II membrane protein; Reviewed prediction
Add
BLAST
Topological domaini35 – 18571823Lumenal Reviewed prediction
Add
BLAST

GO - Cellular componenti

  1. apical plasma membrane Source: UniProtKB-SubCell
  2. extracellular vesicular exosome Source: UniProt
  3. integral component of membrane Source: UniProtKB-KW
  4. plasma membrane Source: Reactome
Complete GO annotation...

Keywords - Cellular componenti

Cell membrane, Membrane

Pathology & Biotechi

Organism-specific databases

PharmGKBiPA30778.

PTM / Processingi

Molecule processing

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Chaini1 – 18571857Maltase-glucoamylase, intestinal
PRO_0000185363Add
BLAST

Amino acid modifications

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Disulfide bondi90 ↔ 118 By similarity
Disulfide bondi101 ↔ 1171 Publication
Disulfide bondi112 ↔ 1301 Publication
Glycosylationi135 – 1351N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi295 – 2951N-linked (GlcNAc...)
Modified residuei416 – 4161Sulfotyrosine Reviewed prediction
Modified residuei425 – 4251Sulfotyrosine Reviewed prediction
Glycosylationi457 – 4571N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi458 – 4581N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi479 – 4791N-linked (GlcNAc...)
Disulfide bondi659 ↔ 6701 Publication
Glycosylationi707 – 7071N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi749 – 7491N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi827 – 8271N-linked (GlcNAc...)
Glycosylationi885 – 8851N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi912 – 9121N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Disulfide bondi966 ↔ 983 By similarity
Glycosylationi977 – 9771N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Disulfide bondi978 ↔ 996 By similarity
Glycosylationi989 – 9891N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1255 – 12551N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Modified residuei1282 – 12821Sulfotyrosine Reviewed prediction
Glycosylationi1323 – 13231N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1364 – 13641N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1388 – 13881N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1603 – 16031N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1672 – 16721N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1842 – 18421N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction
Glycosylationi1847 – 18471N-linked (GlcNAc...) Reviewed prediction

Post-translational modificationi

N- and O-glycosylated.1 Publication
Does not undergo intracellular or extracellular proteolytic cleavage.
Sulfated By similarity.

Keywords - PTMi

Disulfide bond, Glycoprotein, Sulfation

Proteomic databases

PaxDbiO43451.
PRIDEiO43451.

PTM databases

PhosphoSiteiO43451.

Expressioni

Tissue specificityi

Expressed in small intestine, granulocyte, and kidney but not in salivary gland or pancreas.

Gene expression databases

ArrayExpressiO43451.
BgeeiO43451.
CleanExiHS_MGA.
HS_MGAM.
GenevestigatoriO43451.

Organism-specific databases

HPAiHPA002270.

Interactioni

Subunit structurei

Monomer.

Protein-protein interaction databases

BioGridi114462. 2 interactions.
IntActiO43451. 2 interactions.
STRINGi9606.ENSP00000373973.

Structurei

Secondary structure

Legend: HelixTurnBeta strand
Show more details
Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Helixi95 – 973
Beta strandi104 – 1063
Helixi109 – 1157
Beta strandi129 – 1313
Beta strandi136 – 14611
Beta strandi148 – 15710
Beta strandi163 – 1653
Beta strandi169 – 17911
Beta strandi182 – 1898
Beta strandi214 – 2207
Turni221 – 2244
Beta strandi225 – 2306
Turni231 – 2333
Beta strandi236 – 2394
Helixi240 – 2423
Beta strandi246 – 2483
Beta strandi251 – 2577
Beta strandi263 – 2697
Beta strandi272 – 2765
Beta strandi279 – 2857
Beta strandi303 – 3097
Beta strandi316 – 3216
Beta strandi327 – 3326
Turni333 – 3353
Beta strandi336 – 3449
Beta strandi346 – 35510
Helixi356 – 36712
Helixi375 – 3784
Beta strandi379 – 3824
Helixi390 – 40213
Beta strandi409 – 4124
Helixi414 – 4163
Beta strandi417 – 4204
Turni427 – 4326
Helixi433 – 44210
Beta strandi446 – 4516
Beta strandi461 – 4633
Helixi466 – 4749
Beta strandi483 – 4864
Beta strandi489 – 4913
Beta strandi494 – 4974
Helixi504 – 51815
Beta strandi524 – 5285
Turni531 – 5333
Beta strandi536 – 5405
Turni548 – 5503
Helixi559 – 5613
Turni563 – 5664
Helixi579 – 5824
Helixi583 – 5853
Helixi586 – 60116
Beta strandi609 – 6135
Helixi618 – 6203
Beta strandi623 – 6253
Beta strandi630 – 6323
Helixi633 – 64816
Beta strandi653 – 6553
Beta strandi661 – 6633
Helixi667 – 67711
Beta strandi680 – 6856
Beta strandi689 – 6913
Helixi696 – 6994
Helixi704 – 71815
Helixi720 – 73213
Beta strandi737 – 7393
Helixi741 – 7455
Helixi749 – 7513
Beta strandi758 – 7603
Turni761 – 7633
Beta strandi764 – 7674
Beta strandi775 – 7817
Beta strandi786 – 7883
Turni789 – 7913
Beta strandi799 – 8057
Beta strandi812 – 8165
Beta strandi819 – 8246
Helixi830 – 8334
Beta strandi838 – 8436
Beta strandi850 – 8567
Beta strandi859 – 8613
Turni862 – 8687
Beta strandi871 – 8777
Beta strandi879 – 88911
Beta strandi898 – 9069
Beta strandi911 – 9177
Beta strandi927 – 9315
Turni932 – 9354
Beta strandi936 – 9416
Beta strandi950 – 9545
Helixi975 – 9795
Turni980 – 9823
Beta strandi983 – 9853
Beta strandi995 – 10006
Beta strandi1002 – 10054
Beta strandi1012 – 102211
Helixi1024 – 10274
Beta strandi1030 – 10323
Beta strandi1036 – 10449
Beta strandi1046 – 105510
Beta strandi1057 – 10593
Turni1078 – 10803
Beta strandi1083 – 10886
Turni1089 – 10924
Beta strandi1093 – 10986
Beta strandi1104 – 11074
Beta strandi1114 – 11163
Beta strandi1119 – 11257
Beta strandi1127 – 11293
Beta strandi1135 – 11373
Beta strandi1140 – 11434
Beta strandi1147 – 11548
Beta strandi1172 – 11765
Beta strandi1178 – 11803
Beta strandi1182 – 11876
Beta strandi1191 – 11988
Turni1199 – 12013
Beta strandi1202 – 12109
Beta strandi1212 – 12176
Helixi1222 – 123312
Helixi1241 – 12444
Beta strandi1245 – 12484
Helixi1256 – 126914
Beta strandi1275 – 12784
Helixi1280 – 12823
Helixi1284 – 12863
Helixi1293 – 12953
Helixi1298 – 130710
Beta strandi1311 – 13166
Helixi1329 – 13379
Beta strandi1344 – 13463
Beta strandi1351 – 13577
Helixi1369 – 13757
Beta strandi1377 – 13815
Helixi1388 – 140215
Helixi1408 – 14103
Beta strandi1415 – 14195
Turni1422 – 14243
Beta strandi1427 – 14348
Turni1439 – 14413
Helixi1453 – 14553
Turni1456 – 14605
Beta strandi1467 – 14693
Beta strandi1471 – 14733
Beta strandi1475 – 14773
Helixi1478 – 14814
Helixi1482 – 14843
Helixi1485 – 150117
Beta strandi1507 – 15115
Helixi1516 – 15183
Beta strandi1521 – 15233
Beta strandi1528 – 15303
Helixi1532 – 154716
Beta strandi1551 – 15533
Beta strandi1559 – 15613
Helixi1565 – 157511
Beta strandi1578 – 15803
Beta strandi1587 – 15893
Helixi1594 – 15963
Helixi1599 – 162931
Beta strandi1633 – 16353
Helixi1637 – 16393
Turni1645 – 16495
Beta strandi1652 – 16565
Turni1657 – 16593
Beta strandi1660 – 16634
Beta strandi1667 – 16693
Beta strandi1672 – 16776
Beta strandi1682 – 16843
Turni1685 – 16873
Beta strandi1694 – 17018
Beta strandi1708 – 17125
Beta strandi1714 – 17207
Helixi1726 – 17294
Beta strandi1734 – 17396
Beta strandi1746 – 17527
Beta strandi1755 – 17573
Turni1758 – 17603
Helixi1761 – 17633
Beta strandi1767 – 17737
Beta strandi1778 – 178710
Beta strandi1790 – 17923
Beta strandi1795 – 18028
Beta strandi1815 – 18217
Beta strandi1829 – 18313
Turni1845 – 18473

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
2QLYX-ray2.00A87-954[»]
2QMJX-ray1.90A87-954[»]
3CTTX-ray2.10A87-954[»]
3L4TX-ray1.90A87-954[»]
3L4UX-ray1.90A87-954[»]
3L4VX-ray2.10A87-954[»]
3L4WX-ray2.00A87-954[»]
3L4XX-ray1.90A87-954[»]
3L4YX-ray1.80A87-954[»]
3L4ZX-ray2.00A87-954[»]
3TONX-ray2.95A/B960-1853[»]
3TOPX-ray2.88A/B960-1853[»]
ProteinModelPortaliO43451.
SMRiO43451. Positions 93-955, 960-1849.

Miscellaneous databases

EvolutionaryTraceiO43451.

Family & Domainsi

Domains and Repeats

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Domaini88 – 13447P-type 1
Add
BLAST
Domaini954 – 100047P-type 2
Add
BLAST

Region

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Regioni198 – 915718Maltase
Add
BLAST
Regioni1067 – 1813747Glucoamylase
Add
BLAST

Compositional bias

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Compositional biasi38 – 8447Ser/Thr-rich
Add
BLAST

Sequence similaritiesi

Keywords - Domaini

Repeat, Signal-anchor, Transmembrane, Transmembrane helix

Phylogenomic databases

eggNOGiCOG1501.
HOGENOMiHOG000067936.
HOVERGENiHBG080721.
InParanoidiO43451.
KOiK12047.
PhylomeDBiO43451.
TreeFamiTF314577.

Family and domain databases

Gene3Di4.10.110.10. 2 hits.
InterProiIPR011013. Gal_mutarotase_SF_dom.
IPR000322. Glyco_hydro_31.
IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF.
IPR000519. P_trefoil.
IPR017957. P_trefoil_CS.
[Graphical view]
PfamiPF01055. Glyco_hydro_31. 2 hits.
PF00088. Trefoil. 2 hits.
[Graphical view]
SMARTiSM00018. PD. 2 hits.
[Graphical view]
SUPFAMiSSF51445. SSF51445. 4 hits.
SSF74650. SSF74650. 2 hits.
PROSITEiPS00129. GLYCOSYL_HYDROL_F31_1. 2 hits.
PS00707. GLYCOSYL_HYDROL_F31_2. 1 hit.
PS00025. P_TREFOIL_1. 1 hit.
PS51448. P_TREFOIL_2. 2 hits.
[Graphical view]

Sequencei

Sequence statusi: Complete.

O43451-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

« Hide

MARKKLKKFT TLEIVLSVLL LVLFIISIVL IVLLAKESLK STAPDPGTTG     50
TPDPGTTGTP DPGTTGTTHA RTTGPPDPGT TGTTPVSAEC PVVNELERIN 100
CIPDQPPTKA TCDQRGCCWN PQGAVSVPWC YYSKNHSYHV EGNLVNTNAG 150
FTARLKNLPS SPVFGSNVDN VLLTAEYQTS NRFHFKLTDQ TNNRFEVPHE 200
HVQSFSGNAA ASLTYQVEIS RQPFSIKVTR RSNNRVLFDS SIGPLLFADQ 250
FLQLSTRLPS TNVYGLGEHV HQQYRHDMNW KTWPIFNRDT TPNGNGTNLY 300
GAQTFFLCLE DASGLSFGVF LMNSNAMEVV LQPAPAITYR TIGGILDFYV 350
FLGNTPEQVV QEYLELIGRP ALPSYWALGF HLSRYEYGTL DNMREVVERN 400
RAAQLPYDVQ HADIDYMDER RDFTYDSVDF KGFPEFVNEL HNNGQKLVII 450
VDPAISNNSS SSKPYGPYDR GSDMKIWVNS SDGVTPLIGE VWPGQTVFPD 500
YTNPNCAVWW TKEFELFHNQ VEFDGIWIDM NEVSNFVDGS VSGCSTNNLN 550
NPPFTPRILD GYLFCKTLCM DAVQHWGKQY DIHNLYGYSM AVATAEAAKT 600
VFPNKRSFIL TRSTFAGSGK FAAHWLGDNT ATWDDLRWSI PGVLEFNLFG 650
IPMVGPDICG FALDTPEELC RRWMQLGAFY PFSRNHNGQG YKDQDPASFG 700
ADSLLLNSSR HYLNIRYTLL PYLYTLFFRA HSRGDTVARP LLHEFYEDNS 750
TWDVHQQFLW GPGLLITPVL DEGAEKVMAY VPDAVWYDYE TGSQVRWRKQ 800
KVEMELPGDK IGLHLRGGYI FPTQQPNTTT LASRKNPLGL IIALDENKEA 850
KGELFWDNGE TKDTVANKVY LLCEFSVTQN RLEVNISQST YKDPNNLAFN 900
EIKILGTEEP SNVTVKHNGV PSQTSPTVTY DSNLKVAIIT DIDLLLGEAY 950
TVEWSIKIRD EEKIDCYPDE NGASAENCTA RGCIWEASNS SGVPFCYFVN 1000
DLYSVSDVQY NSHGATADIS LKSSVYANAF PSTPVNPLRL DVTYHKNEML 1050
QFKIYDPNKN RYEVPVPLNI PSMPSSTPEG QLYDVLIKKN PFGIEIRRKS 1100
TGTIIWDSQL LGFTFSDMFI RISTRLPSKY LYGFGETEHR SYRRDLEWHT 1150
WGMFSRDQPP GYKKNSYGVH PYYMGLEEDG SAHGVLLLNS NAMDVTFQPL 1200
PALTYRTTGG VLDFYVFLGP TPELVTQQYT ELIGRPVMVP YWSLGFQLCR 1250
YGYQNDSEIA SLYDEMVAAQ IPYDVQYSDI DYMERQLDFT LSPKFAGFPA 1300
LINRMKADGM RVILILDPAI SGNETQPYPA FTRGVEDDVF IKYPNDGDIV 1350
WGKVWPDFPD VVVNGSLDWD SQVELYRAYV AFPDFFRNST AKWWKREIEE 1400
LYNNPQNPER SLKFDGMWID MNEPSSFVNG AVSPGCRDAS LNHPPYMPHL 1450
ESRDRGLSSK TLCMESQQIL PDGSLVQHYN VHNLYGWSQT RPTYEAVQEV 1500
TGQRGVVITR STFPSSGRWA GHWLGDNTAA WDQLKKSIIG MMEFSLFGIS 1550
YTGADICGFF QDAEYEMCVR WMQLGAFYPF SRNHNTIGTR RQDPVSWDVA 1600
FVNISRTVLQ TRYTLLPYLY TLMHKAHTEG VTVVRPLLHE FVSDQVTWDI 1650
DSQFLLGPAF LVSPVLERNA RNVTAYFPRA RWYDYYTGVD INARGEWKTL 1700
PAPLDHINLH VRGGYILPWQ EPALNTHLSR QKFMGFKIAL DDEGTAGGWL 1750
FWDDGQSIDT YGKGLYYLAS FSASQNTMQS HIIFNNYITG TNPLKLGYIE 1800
IWGVGSVPVT SVSISVSGMV ITPSFNNDPT TQVLSIDVTD RNISLHNFTS 1850
LTWISTL 1857
Length:1,857
Mass (Da):209,852
Last modified:November 25, 2008 - v5
Checksum:i166EEC045C2031F7
GO

Natural variant

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Natural varianti404 – 4041Q → H.
Corresponds to variant rs2272330 [ dbSNP | Ensembl ].
VAR_047350
Natural varianti542 – 5421S → L.
Corresponds to variant rs10266732 [ dbSNP | Ensembl ].
VAR_047351
Natural varianti858 – 8581N → D.2 Publications
Corresponds to variant rs2960746 [ dbSNP | Ensembl ].
VAR_047352
Natural varianti1638 – 16381L → I.
Corresponds to variant rs9655651 [ dbSNP | Ensembl ].
VAR_047353

Sequence conflict

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Sequence conflicti854 – 8541L → P in AAI20873. 1 Publication

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
AF016833 mRNA. Translation: AAC39568.2.
AC091684 Genomic DNA. Translation: AAP21875.1.
AC073647 Genomic DNA. Translation: AAS07445.1.
AC091742 Genomic DNA. No translation available.
BC120872 mRNA. Translation: AAI20873.1.
CCDSiCCDS47727.1.
RefSeqiNP_004659.2. NM_004668.2.
UniGeneiHs.122785.

Genome annotation databases

EnsembliENST00000549489; ENSP00000447378; ENSG00000257335.
ENST00000563244; ENSP00000456134; ENSG00000259858.
GeneIDi8972.
KEGGihsa:8972.
UCSCiuc003vwy.3. human.

Keywords - Coding sequence diversityi

Polymorphism

Cross-referencesi

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
AF016833 mRNA. Translation: AAC39568.2 .
AC091684 Genomic DNA. Translation: AAP21875.1 .
AC073647 Genomic DNA. Translation: AAS07445.1 .
AC091742 Genomic DNA. No translation available.
BC120872 mRNA. Translation: AAI20873.1 .
CCDSi CCDS47727.1.
RefSeqi NP_004659.2. NM_004668.2.
UniGenei Hs.122785.

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
2QLY X-ray 2.00 A 87-954 [» ]
2QMJ X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
3CTT X-ray 2.10 A 87-954 [» ]
3L4T X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
3L4U X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
3L4V X-ray 2.10 A 87-954 [» ]
3L4W X-ray 2.00 A 87-954 [» ]
3L4X X-ray 1.90 A 87-954 [» ]
3L4Y X-ray 1.80 A 87-954 [» ]
3L4Z X-ray 2.00 A 87-954 [» ]
3TON X-ray 2.95 A/B 960-1853 [» ]
3TOP X-ray 2.88 A/B 960-1853 [» ]
ProteinModelPortali O43451.
SMRi O43451. Positions 93-955, 960-1849.
ModBasei Search...
MobiDBi Search...

Protein-protein interaction databases

BioGridi 114462. 2 interactions.
IntActi O43451. 2 interactions.
STRINGi 9606.ENSP00000373973.

Chemistry

BindingDBi O43451.
ChEMBLi CHEMBL2074.
DrugBanki DB00284. Acarbose.
DB00491. Miglitol.
DB04878. Voglibose.
GuidetoPHARMACOLOGYi 2627.

Protein family/group databases

CAZyi GH31. Glycoside Hydrolase Family 31.

PTM databases

PhosphoSitei O43451.

Proteomic databases

PaxDbi O43451.
PRIDEi O43451.

Protocols and materials databases

Structural Biology Knowledgebase Search...

Genome annotation databases

Ensembli ENST00000549489 ; ENSP00000447378 ; ENSG00000257335 .
ENST00000563244 ; ENSP00000456134 ; ENSG00000259858 .
GeneIDi 8972.
KEGGi hsa:8972.
UCSCi uc003vwy.3. human.

Organism-specific databases

CTDi 8972.
GeneCardsi GC07P141607.
H-InvDB HIX0025263.
HGNCi HGNC:7043. MGAM.
HPAi HPA002270.
MIMi 154360. gene.
neXtProti NX_O43451.
PharmGKBi PA30778.
GenAtlasi Search...

Phylogenomic databases

eggNOGi COG1501.
HOGENOMi HOG000067936.
HOVERGENi HBG080721.
InParanoidi O43451.
KOi K12047.
PhylomeDBi O43451.
TreeFami TF314577.

Enzyme and pathway databases

Reactomei REACT_9472. Digestion of dietary carbohydrate.

Miscellaneous databases

EvolutionaryTracei O43451.
GeneWikii Maltase-glucoamylase.
GenomeRNAii 8972.
NextBioi 33667.
PROi O43451.
SOURCEi Search...

Gene expression databases

ArrayExpressi O43451.
Bgeei O43451.
CleanExi HS_MGA.
HS_MGAM.
Genevestigatori O43451.

Family and domain databases

Gene3Di 4.10.110.10. 2 hits.
InterProi IPR011013. Gal_mutarotase_SF_dom.
IPR000322. Glyco_hydro_31.
IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF.
IPR000519. P_trefoil.
IPR017957. P_trefoil_CS.
[Graphical view ]
Pfami PF01055. Glyco_hydro_31. 2 hits.
PF00088. Trefoil. 2 hits.
[Graphical view ]
SMARTi SM00018. PD. 2 hits.
[Graphical view ]
SUPFAMi SSF51445. SSF51445. 4 hits.
SSF74650. SSF74650. 2 hits.
PROSITEi PS00129. GLYCOSYL_HYDROL_F31_1. 2 hits.
PS00707. GLYCOSYL_HYDROL_F31_2. 1 hit.
PS00025. P_TREFOIL_1. 1 hit.
PS51448. P_TREFOIL_2. 2 hits.
[Graphical view ]
ProtoNeti Search...

Publicationsi

« Hide 'large scale' publications
  1. "Human small intestinal maltase-glucoamylase cDNA cloning. Homology to sucrase-isomaltase."
    Nichols B.L., Eldering J.A., Avery S.E., Hahn D., Quaroni A., Sterchi E.E.
    J. Biol. Chem. 273:3076-3081(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, VARIANT ASP-858.
    Tissue: Small intestine.
  2. Nichols B.L., Eldering J.A., Avery S.E., Hahn D., Quaroni A., Sterchi E.E.
    Submitted (DEC-2001) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases
    Cited for: SEQUENCE REVISION TO 777; 1050; 1101; 1542; 1613 AND 1812.
  3. "The DNA sequence of human chromosome 7."
    Hillier L.W., Fulton R.S., Fulton L.A., Graves T.A., Pepin K.H., Wagner-McPherson C., Layman D., Maas J., Jaeger S., Walker R., Wylie K., Sekhon M., Becker M.C., O'Laughlin M.D., Schaller M.E., Fewell G.A., Delehaunty K.D., Miner T.L.
    , Nash W.E., Cordes M., Du H., Sun H., Edwards J., Bradshaw-Cordum H., Ali J., Andrews S., Isak A., Vanbrunt A., Nguyen C., Du F., Lamar B., Courtney L., Kalicki J., Ozersky P., Bielicki L., Scott K., Holmes A., Harkins R., Harris A., Strong C.M., Hou S., Tomlinson C., Dauphin-Kohlberg S., Kozlowicz-Reilly A., Leonard S., Rohlfing T., Rock S.M., Tin-Wollam A.-M., Abbott A., Minx P., Maupin R., Strowmatt C., Latreille P., Miller N., Johnson D., Murray J., Woessner J.P., Wendl M.C., Yang S.-P., Schultz B.R., Wallis J.W., Spieth J., Bieri T.A., Nelson J.O., Berkowicz N., Wohldmann P.E., Cook L.L., Hickenbotham M.T., Eldred J., Williams D., Bedell J.A., Mardis E.R., Clifton S.W., Chissoe S.L., Marra M.A., Raymond C., Haugen E., Gillett W., Zhou Y., James R., Phelps K., Iadanoto S., Bubb K., Simms E., Levy R., Clendenning J., Kaul R., Kent W.J., Furey T.S., Baertsch R.A., Brent M.R., Keibler E., Flicek P., Bork P., Suyama M., Bailey J.A., Portnoy M.E., Torrents D., Chinwalla A.T., Gish W.R., Eddy S.R., McPherson J.D., Olson M.V., Eichler E.E., Green E.D., Waterston R.H., Wilson R.K.
    Nature 424:157-164(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
  4. "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)."
    The MGC Project Team
    Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT ASP-858.
  5. "Structure, biosynthesis, and glycosylation of human small intestinal maltase-glucoamylase."
    Naim H.Y., Sterchi E.E., Lentze M.J.
    J. Biol. Chem. 263:19709-19717(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: CHARACTERIZATION.
    Tissue: Small intestine mucosa.
  6. "Tyrosine sulfation, a post-translational modification of microvillar enzymes in the small intestinal enterocyte."
    Danielsen E.M.
    EMBO J. 6:2891-2896(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: SULFATION.
  7. "Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity."
    Sim L., Quezada-Calvillo R., Sterchi E.E., Nichols B.L., Rose D.R.
    J. Mol. Biol. 375:782-792(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 87-954, GLYCOSYLATION, DISULFIDE BONDS.

Entry informationi

Entry nameiMGA_HUMAN
AccessioniPrimary (citable) accession number: O43451
Secondary accession number(s): Q0VAX6, Q75ME7, Q86UM5
Entry historyi
Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: May 30, 2000
Last sequence update: November 25, 2008
Last modified: September 3, 2014
This is version 132 of the entry and version 5 of the sequence. [Complete history]
Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
Annotation programChordata Protein Annotation Program
DisclaimerAny medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care.

Miscellaneousi

Keywords - Technical termi

3D-structure, Complete proteome, Direct protein sequencing, Multifunctional enzyme, Reference proteome

Documents

  1. Glycosyl hydrolases
    Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries
  2. Human chromosome 7
    Human chromosome 7: entries, gene names and cross-references to MIM
  3. Human entries with polymorphisms or disease mutations
    List of human entries with polymorphisms or disease mutations
  4. Human polymorphisms and disease mutations
    Index of human polymorphisms and disease mutations
  5. MIM cross-references
    Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot
  6. PDB cross-references
    Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
  7. SIMILARITY comments
    Index of protein domains and families

External Data

Dasty 3

Similar proteinsi