O35744 (CH3L3_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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September 21, 2011.
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| Protein names | Recommended name: Chitinase-3-like protein 3 Alternative name(s): ECF-L Eosinophil chemotactic cytokine Secreted protein Ym1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 398 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Lectin that binds saccharides with a free amino group, such as glucosamine or galactosamine. Binding to oligomeric saccharides is much stronger. Binds chitin and heparin. Has no chitinase activity. Has chemotactic activity for T-lymphocytes, bone marrow cells and eosinophils. May play a role in inflammation and allergy. Ref.1 Ref.2 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Detected at low levels in bone marrow, spleen and thymus. Ref.1 Ref.2 |
| Induction | Up-regulated in response to IL3 and IL4, during the inflammatory response and upon parasitic infection. Ref.2 Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 18 family. Chitinase class II subfamily. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 4.5-5.0. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Inflammatory response |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Chitin-binding Lectin |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chitin catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro inflammatory responseTraceable author statement. Source: MGI |
| Cellular component | cytoplasmic membrane-bounded vesicle Inferred from direct assay. Source: MGI extracellular regionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | beta-N-acetylhexosaminidase activity Inferred from direct assay. Source: MGI cation bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro chitin bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW chitinase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro sugar bindingTraceable author statement. Source: MGI |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 21 | 21 | Ref.1 Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 22 – 398 | 377 | Chitinase-3-like protein 3 | PRO_0000011970 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | Saccharide Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 213 | 1 | Saccharide Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 26 ↔ 51 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 49 ↔ 394 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 307 ↔ 372 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 105 | 1 | P → S in BAA13458. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 29 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 34 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 45 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 48 – 50 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 62 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 67 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 82 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 97 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 110 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 129 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 138 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 173 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 184 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 194 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 203 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 209 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 240 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 252 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 259 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 274 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 288 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 293 – 295 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 302 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 311 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 319 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 320 – 323 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 329 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 335 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 351 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 356 – 360 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 362 – 364 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 370 – 372 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 386 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Identification of a novel eosinophil chemotactic cytokine (ECF-L) as a chitinase family protein." Owhashi M., Arita H., Hayai N. J. Biol. Chem. 275:1279-1286(2000) [PubMed: 10625674] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 22-39, FUNCTION, TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Bone marrow. |
| [2] | "A macrophage protein, Ym1, transiently expressed during inflammation is a novel mammalian lectin." Chang N.-C.A., Hung S.-I., Hwa K.-Y., Kato I., Chen J.-E., Liu C.-H., Chang A.C. J. Biol. Chem. 276:17497-17506(2001) [PubMed: 11297523] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 22-48; 109-134; 162-192 AND 210-225, FUNCTION, INDUCTION, SUBCELLULAR LOCATION, TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Macrophage. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Heart and Lung. |
| [4] | "TH2 cytokines and allergic challenge induce Ym1 expression in macrophages by a STAT6-dependent mechanism." Welch J.S., Escoubet-Lozach L., Sykes D.B., Liddiard K., Greaves D.R., Glass C.K. J. Biol. Chem. 277:42821-42829(2002) [PubMed: 12215441] [Abstract] Cited for: INDUCTION BY IL3 AND IL4. |
| [5] | "The crystal structure of a novel mammalian lectin, Ym1, suggests a saccharide binding site." Sun Y.-J., Chang N.-C.A., Hung S.-I., Chang A.C., Chou C.-C., Hsiao C.-D. J. Biol. Chem. 276:17507-17514(2001) [PubMed: 11278670] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D87757 mRNA. Translation: BAA13458.2. M94584 mRNA. Translation: AAB62394.2. BC061154 mRNA. Translation: AAH61154.1. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00157508. | ||||||||||||||||||
| PIR | S27879. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_034022.2. NM_009892.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.387173. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O35744. | ||||||||||||||||||
| SMR | O35744. Positions 22-394. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | O35744. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| CAZy | GH18. Glycoside Hydrolase Family 18. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | O35744. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000063062; ENSMUSP00000053923; ENSMUSG00000040809. ENSMUST00000168857; ENSMUSP00000130153; ENSMUSG00000040809. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 12655. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:12655. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 12655. | ||||||||||||||||||
| MGI | MGI:1330860. Chi3l3. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | maNOG13249. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG443716. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG011684. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | O35744. | ||||||||||||||||||
| OMA | DGLWISY. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG43JC6J. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | O35744. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | O35744. | ||||||||||||||||||
| Bgee | O35744. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_CHI3L3. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | O35744. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000040809. Mus musculus. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011583. Chitinase_II. IPR001223. Glyco_hydro18cat. IPR013781. Glyco_hydro_subgr_catalytic. IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 2 hits. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00704. Glyco_hydro_18. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00636. Glyco_18. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51445. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 281876. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CH3L3_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O35744 Secondary accession number(s): P70201 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with