O31616 (GLOX_BACSU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Glycine oxidase Short name=GO EC=1.4.3.19 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Bacillus subtilis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 369 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the FAD-dependent oxidative deamination of various amines and D-amino acids to yield the corresponding alpha-keto acids, ammonia/amine, and hydrogen peroxide. Oxidizes sarcosine (N-methylglycine), N-ethylglycine and glycine. Can also oxidize the herbicide glyphosate (N-phosphonomethylglycine). Displays lower activities on D-alanine, D-valine, D-proline and D-methionine. Does not act on L-amino acids and other D-amino acids. Is essential for thiamine biosynthesis since the oxidation of glycine catalyzed by ThiO generates the glycine imine intermediate (dehydroglycine) required for the biosynthesis of the thiazole ring of thiamine pyrophosphate. Ref.2 Ref.4 |
| Catalytic activity | Glycine + H2O + O2 = glyoxylate + NH3 + H2O2. Ref.2 Ref.6 D-alanine + H2O + O2 = pyruvate + NH3 + H2O2. Ref.2 Ref.6 Sarcosine + H2O + O2 = glyoxylate + methylamine + H2O2. Ref.2 Ref.6 N-ethylglycine + H2O + O2 = glyoxylate + ethylamine + H2O2. Ref.2 Ref.6 |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; thiamine diphosphate biosynthesis. Ref.4 |
| Subunit structure | |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Disruption phenotype | Cells lacking this gene have an absolute requirement for the thiazole alcohol for growth. Ref.4 |
| Biotechnological use | Introducing the gene coding for the glycine oxidase mutant Ser-51/Arg-54/Ala-244 in plants is an effective alternative mechanism for glyphosate tolerance in transgenic crops. In addition, transgenic plants that are able to oxidize glyphosate may represent an innovative bioremediation system for the soil treated with this herbicide. Ref.6 |
| Sequence similarities | Belongs to the DAO family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.22 mM for sarcosine (at pH 8) Ref.2 Ref.6 KM=0.66 mM for N-ethylglycine (at pH 8) KM=0.99 mM for glycine (at pH 8) KM=46 mM for D-proline (at pH 8) KM=81 mM for D-alanine (at pH 8) KM=87 mM for glyphosate pH dependence: Optimum pH is 8.0. Temperature dependence: Optimum temperature is 45 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Herbicide resistance Thiamine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | FAD Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | response to herbicide Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW thiamine biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | flavin adenine dinucleotide binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycine oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 369 | 369 | Glycine oxidase | PRO_0000162773 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 7 – 21 | 15 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 34 – 35 | 2 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 42 – 43 | 2 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 47 – 49 | 3 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 327 – 333 | 7 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 55 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 174 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 302 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 329 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 51 | 1 | G → R: 130-fold decrease in catalytic efficiency on glycine and 28-fold increase in that on glyphosate. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 51 | 1 | G → S: 60-fold decrease in catalytic efficiency on glycine and 210-fold increase in that on glyphosate; when associated with R-54 and A-244. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 54 | 1 | A → R: 20-fold decrease in catalytic efficiency on glycine and 34-fold increase in that on glyphosate. 60-fold decrease in catalytic efficiency on glycine and 210-fold increase in that on glyphosate; when associated with S-51 and A-244. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 244 | 1 | H → A: 2-fold decrease in catalytic efficiency on glycine and similar catalytic efficiency on glyphosate. 60-fold decrease in catalytic efficiency on glycine and 210-fold increase in that on glyphosate; when associated with S-51 and R-54. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 10 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 33 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 45 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 72 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 73 – 75 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 84 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 101 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 109 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 121 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 128 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 142 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 163 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 179 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 188 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 200 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 206 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 212 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 230 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 242 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 258 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 285 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 291 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 304 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 315 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 325 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 331 – 334 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 346 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 358 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "The complete genome sequence of the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis." Kunst F., Ogasawara N., Moszer I., Albertini A.M., Alloni G., Azevedo V., Bertero M.G., Bessieres P., Bolotin A., Borchert S., Borriss R., Boursier L., Brans A., Braun M., Brignell S.C., Bron S., Brouillet S., Bruschi C.V. Danchin A.Nature 390:249-256(1997) [PubMed: 9384377] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
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| [5] | "Structure-function correlation in glycine oxidase from Bacillus subtilis." Moertl M., Diederichs K., Welte W., Molla G., Motteran L., Andriolo G., Pilone M.S., Pollegioni L. J. Biol. Chem. 279:29718-29727(2004) [PubMed: 15105420] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) IN COMPLEXES WITH GLYCOLATE AND FAD, SUBUNIT. |
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Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL009126 Genomic DNA. Translation: CAB13024.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B69845. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_389049.1. NC_000964.3. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O31616. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | O31616. Positions 1-364. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000004030; EBBACP00000004030; EBBACG00000004022. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 939377. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BSU11670 in contig AL009126_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bsu:BSU11670. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|224308.1.peg.1168. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 18974051. VBIBacSub10457_1219. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GenoList | BSU11670. [Micado] | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000001490. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG729204. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | DVHVEPY. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | O31616. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK887074. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | BSUB:BSU11670-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006076. FAD-dep_OxRdtase. IPR012727. Gly_oxidase_ThiO. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K03153. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01266. DAO. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02352. Thiamin_ThiO. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GLOX_BACSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O31616 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Bacillus subtilis Bacillus subtilis (strain 168): entries, gene names and cross-references to SubtiList |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with