Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O31616 (GLOX_BACSU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 74.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glycine oxidase EC=1.4.3.19 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Bacillus subtilis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 369 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | This deaminating oxidase catalyzes the oxidation of sarcosine (N-methylglycine), N-ethylglycine and glycine. Lower activities on D-alanine, D-valine, and D-proline are detected. Does not act on L-amino acids and other D-amino acids. |
| Catalytic activity | Glycine + H2O + O2 = glyoxylate + NH3 + H2O2. D-alanine + H2O + O2 = pyruvate + NH3 + H2O2. Sarcosine + H2O + O2 = glyoxylate + methylamine + H2O2. N-ethylglycine + H2O + O2 = glyoxylate + ethylamine + H2O2. |
| Cofactor | FAD. |
| Subunit structure | |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Sequence similarities | Belongs to the DAMOX/DASOX family. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 8.0. Temperature dependence: Optimum temperature is 45 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | FAD Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | FAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycine oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 369 | 369 | Glycine oxidase | PRO_0000162773 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 7 – 21 | 15 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 34 – 35 | 2 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 42 – 43 | 2 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 47 – 49 | 3 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 327 – 333 | 7 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 55 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 174 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 302 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 329 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 10 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 33 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 45 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 72 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 73 – 75 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 84 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 101 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 109 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 121 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 128 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 142 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 163 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 179 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 188 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 200 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 206 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 212 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 230 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 242 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 258 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 285 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 291 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 304 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 315 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 325 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 331 – 334 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 346 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 358 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete genome sequence of the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis." Kunst F., Ogasawara N., Moszer I., Albertini A.M., Alloni G., Azevedo V., Bertero M.G., Bessieres P., Bolotin A., Borchert S., Borriss R., Boursier L., Brans A., Braun M., Brignell S.C., Bron S., Brouillet S., Bruschi C.V. Danchin A.Nature 390:249-256(1997) [PubMed: 9384377] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
| [2] | "Purification and characterization of a novel glycine oxidase from Bacillus subtilis." Nishiya Y., Imanaka T. FEBS Lett. 438:263-266(1998) [PubMed: 9827558] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. Strain: MT-2. |
| [3] | "Glycine oxidase from Bacillus subtilis. Characterization of a new flavoprotein." Job V., Marcone G.L., Pilone M.S., Pollegioni L. J. Biol. Chem. 277:6985-6993(2002) [PubMed: 11744710] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [4] | "Structural and mechanistic studies on ThiO, a glycine oxidase essential for thiamin biosynthesis in Bacillus subtilis." Settembre E.C., Dorrestein P.C., Park J.-H., Augustine A.M., Begley T.P., Ealick S.E. Biochemistry 42:2971-2981(2003) [PubMed: 12627963] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FAD AND N-ACETYLGLYCINE, SUBUNIT. |
| [5] | "Structure-function correlation in glycine oxidase from Bacillus subtilis." Moertl M., Diederichs K., Welte W., Molla G., Motteran L., Andriolo G., Pilone M.S., Pollegioni L. J. Biol. Chem. 279:29718-29727(2004) [PubMed: 15105420] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) IN COMPLEXES WITH GLYCOLATE AND FAD, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AL009126 Genomic DNA. Translation: CAB13024.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | B69845. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_389049.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 939377. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BSU11670 in contig AL009126_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bsu:BSU11670. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|224308.1.peg.1168. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| SubtiList | BG13147. goxB. [Micado] | ||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | O31616. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | O31616. FAAGHFR. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | BSUB224308:BSU1168-MON. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.4.3.19. 150. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006076. FAD-dep_OxRdtase. IPR012727. Gly_oxidase_ThiO. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01266. DAO. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02352. thiamin_ThiO. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GLOX_BACSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O31616 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Bacillus subtilis Bacillus subtilis (strain 168): entries, gene names and cross-references to SubtiList |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


