Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O31168 (PRXC_STRAU)
Last modified
September 22, 2009.
Version 61.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Non-heme chloroperoxidase EC=1.11.1.10 Alternative name(s): Chloride peroxidase Chloroperoxidase T Short name=CPO-T | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptomyces aureofaciens | ||||
| Taxonomic identifier | 1894 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 278 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | RH + Cl- + H2O2 = RCl + 2 H2O. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial non-heme bromo- and chloro-peroxidases family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Chloride |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | chloride ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW chloride peroxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC hydrolase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 278 | 278 | Non-heme chloroperoxidase | PRO_0000207062 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 99 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 229 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 258 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 9 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 30 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 40 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 49 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 88 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 98 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 112 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 124 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 155 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 168 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 174 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 176 – 178 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 193 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 205 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 213 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 216 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 226 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 232 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 244 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 253 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 263 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 277 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Pelletier I., Altenbuchner J., van Pee K.-H. Submitted (OCT-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Tu24. |
| [2] | "Structural investigation of the cofactor-free chloroperoxidases." Hofmann B., Tolzer S., Pelletier I., Altenbuchner J., van Pee K.-H., Hecht H.-J. J. Mol. Biol. 279:889-900(1998) [PubMed: 9642069] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS). Strain: Tu24. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF031242 Genomic DNA. Translation: AAB86626.1. | |||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| MEROPS | S33.991. | ||||||||||||||||||
| PeroxiBase | 5908. STaHalNPrx02. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.11.1.10. 2126. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000073. AB_hydrolase_1. IPR000639. Epox_hydrolase-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00561. Abhydrolase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00412. EPOXHYDRLASE. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRXC_STRAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O31168 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


