Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O31158 (PRXC_PSEFL)
Last modified
June 16, 2009.
Version 60.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Non-heme chloroperoxidase EC=1.11.1.10 Alternative name(s): Chloride peroxidase Chloroperoxidase F Short name=CPO-F | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas fluorescens | ||||
| Taxonomic identifier | 294 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 274 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | RH + Cl- + H2O2 = RCl + 2 H2O. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial non-heme bromo- and chloro-peroxidases family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Chloride |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | chloride ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW chloride peroxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 274 | 273 | Non-heme chloroperoxidase | PRO_0000207060 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 95 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 225 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 254 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 5 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 18 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 26 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 36 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 45 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 53 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 83 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 94 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 108 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 120 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 161 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 188 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 203 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 211 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 222 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 233 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 240 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 259 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 273 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The non-haem chloroperoxidase from Pseudomonas fluorescens and its relationship to pyrrolnitrin biosynthesis." Kirner S., Krauss S., Sury G., Lam S.T., Ligon J.M., van Pee K.-H. Microbiology 142:2129-2135(1996) [PubMed: 8760926] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: BL914. |
| [2] | "Structural investigation of the cofactor-free chloroperoxidases." Hofmann B., Tolzer S., Pelletier I., Altenbuchner J., van Pee K.-H., Hecht H.-J. J. Mol. Biol. 279:889-900(1998) [PubMed: 9642069] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). Strain: BL914. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF031153 Genomic DNA. Translation: AAB86577.1. | |||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| PeroxiBase | 5914. PfHalNPrx03_BL914. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 1.11.1.10. 329. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000073. AB_hydrolase_1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00561. Abhydrolase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRXC_PSEFL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O31158 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


