O31097 (PHYC_BACSU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 58.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 3-phytase EC=3.1.3.8 Alternative name(s): MYO-inositol-hexaphosphate 3-phosphohydrolase Phytate 3-phosphatase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus subtilis | ||||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 383 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the hydrolysis of inorganic orthophosphate from phytate. Only phytate, ADP, and ATP were hydrolyzed (100, 75, and 50% of the relative activity, respectively). |
| Catalytic activity | Myo-inositol hexakisphosphate + H2O = 1D-myo-inositol 1,2,4,5,6-pentakisphosphate + phosphate. |
| Cofactor | Calcium. Required for its activity and/or stability. |
| Subcellular location | |
| Induction | By phytate. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 7. Temperature dependence: Optimum temperature is 55 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 3-phytase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 26 | 26 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 27 – 29 | 3 | PRO_0000022055 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 30 – 383 | 354 | 3-phytase | PRO_0000022056 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 38 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 43 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 61 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 75 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 84 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 108 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 121 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 134 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 165 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 190 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 204 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 227 – 229 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 234 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 250 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 278 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 287 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 301 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 336 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 349 – 353 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 361 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 368 – 370 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 376 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation, characterization, molecular gene cloning, and sequencing of a novel phytase from Bacillus subtilis." Kerovuo J., Lauraeus M., Nurminen P., Kalkkinen N., Apajalahti J. Appl. Environ. Microbiol. 64:2079-2085(1998) [PubMed: 9603817] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: VTT-E-68013. |
| [2] | "Cloning of neutral phytase gene nphy from Bacillus subtilis and its expression in Escherichia coli." Yao B., Yuan T., Wang Y., Fan Y. Chin. J. Biotechnol. 17:11-15(2001) Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 981. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF029053 Genomic DNA. Translation: AAC31775.1. AJ277890 Genomic DNA. Translation: CAB91845.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O31097. | ||||||||||||||||||
| SMR | O31097. Positions 29-381. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003431. Phytase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.120.10.20. Phytase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02333. Phytase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PHYC_BACSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O31097 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with