O30564 (NAGB_BORBU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 77.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glucosamine-6-phosphate deaminase EC=3.5.99.6 Alternative name(s): GlcN6P deaminase Short name=GNPDA Glucosamine-6-phosphate isomerase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Borrelia burgdorferi (Lyme disease spirochete) | ||||
| Taxonomic identifier | 139 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Spirochaetes › Spirochaetales › Spirochaetaceae › Borrelia › Borrelia burgdorferi group |
Protein attributes
| Sequence length | 268 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible isomerization-deamination of glucosamine 6-phosphate (GlcN6P) to form fructose 6-phosphate (Fru6P) and ammonium ion By similarity. HAMAP MF_01241 |
| Catalytic activity | D-glucosamine 6-phosphate + H2O = D-fructose 6-phosphate + NH3. HAMAP MF_01241 |
| Enzyme regulation | Allosterically activated by N-acetylglucosamine 6-phosphate (GlcNAc6P) By similarity. HAMAP MF_01241 |
| Pathway | Amino-sugar metabolism; N-acetylneuraminate degradation; D-fructose 6-phosphate from N-acetylneuraminate: step 5/5. HAMAP MF_01241 |
| Sequence similarities | Belongs to the glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase family. NagB subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Allosteric enzyme Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | N-acetylglucosamine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | glucosamine-6-phosphate deaminase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC hydrolase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 268 | 268 | Glucosamine-6-phosphate deaminase HAMAP MF_01241 | PRO_0000160137 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 72 | 1 | Proton acceptor; for enolization step By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 141 | 1 | For ring-opening step By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 143 | 1 | Proton acceptor; for ring-opening step By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 148 | 1 | For ring-opening step By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 151 | 1 | Part of the allosteric site By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 158 | 1 | Part of the allosteric site By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 160 | 1 | Part of the allosteric site By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 161 | 1 | Part of the allosteric site By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 254 | 1 | Part of the allosteric site By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 27 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 57 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 69 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 74 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 92 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 96 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 103 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 127 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 170 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 178 – 180 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 203 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 216 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 231 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 241 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 244 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 263 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | Whitehouse C.A., Austin F.E. Submitted (JUN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Sh-2-82. |
| [2] | "Genomic sequence of a Lyme disease spirochaete, Borrelia burgdorferi." Fraser C.M., Casjens S., Huang W.M., Sutton G.G., Clayton R.A., Lathigra R., White O., Ketchum K.A., Dodson R.J., Hickey E.K., Gwinn M.L., Dougherty B.A., Tomb J.-F., Fleischmann R.D., Richardson D.L., Peterson J.D., Kerlavage A.R., Quackenbush J. Venter J.C.Nature 390:580-586(1997) [PubMed: 9403685] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 35210 / B31 / CIP 102532 / DSM 4680. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF011226 Genomic DNA. Translation: AAB65253.1. AE000783 Genomic DNA. Translation: AAC66538.1. | ||||||||||||
| PIR | H70118. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_212286.1. NC_001318.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O30564. | ||||||||||||
| SMR | O30564. Positions 1-262. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBORT00000008614; EBBORP00000007944; EBBORG00000008613. | ||||||||||||
| GeneID | 1194987. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BB_0152 in contig AE000783_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bbu:BB0152. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224326.1.peg.536. | ||||||||||||
| PATRIC | 20556908. VBIBorBur75917_0549. | ||||||||||||
| TIGR | BB_0152. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000007325. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG725991. | ||||||||||||
| OMA | HSFMYNN. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O30564. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00443. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BBUR224326:BB_0152-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01241. GlcN6P_deamin. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR006148. Glc/Gal-6P_isomerase. IPR004547. Glucosamine6P_isomerase. IPR018321. Glucosamine6P_isomerase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K02564. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11280. NagB. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01182. Glucosamine_iso. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00502. NagB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01161. GLC_GALNAC_ISOMERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | NAGB_BORBU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O30564 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with