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UniProtKB/Swiss-Prot O30409 (TYCC_BREPA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 75.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tyrocidine synthetase 3 Alternative name(s): Tyrocidine synthetase III Including the following 6 domains: 1- Recommended name: ATP-dependent asparagine adenylase Short name=AsnA Alternative name(s): Asparagine activase 2- Recommended name: ATP-dependent glutamine adenylase Short name=GlnA Alternative name(s): Glutamine activase 3- Recommended name: ATP-dependent tyrosine adenylase Short name=TyrA Alternative name(s): Tyrosine activase 4- Recommended name: ATP-dependent valine adenylase Short name=ValA Alternative name(s): Valine activase 5- Recommended name: ATP-dependent ornithine adenylase Short name=OrnA Alternative name(s): Ornithine activase 6- Recommended name: ATP-dependent leucine adenylase Short name=LeuA Alternative name(s): Leucine activase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Brevibacillus parabrevis | ||
| Taxonomic identifier | 54914 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Paenibacillaceae › Brevibacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 6486 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Incorporates six amino acids (for tyrocidine A, Asn, Gln, Tyr, Val, Orn, and Leu) in their L-configuration into the peptide product. |
| Cofactor | Binds 6 phosphopantetheines covalently By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Large multienzyme complex of tycA, tycB and tycC. |
| Domain | Consists of six modules, and harbors a putative thioesterase domain at its C-terminal end. Each module incorporates one amino acid into the peptide product and can be further subdivided into domains responsible for substrate adenylation, thiolation, condensation (not for the initiation module), and epimerization (optional), and N methylation (optional). |
| Miscellaneous | Tyrocidine is a mixture of four cyclic decapeptides, tyrocidine A (D-Phe-Pro-Phe-D-Phe-Asn-Gln-Tyr-Val-Orn-Leu), B, C, and D, in which Phe, at positions 3, 4, and Tyr residues are gradually replaced by Trp, depending on the relative concentrations of these amino acids in the growth medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATP-dependent AMP-binding enzyme family. Contains 6 acyl carrier domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic biosynthesis |
| Domain | Repeat |
| Ligand | Phosphopantetheine |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Multifunctional enzyme |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | acyl carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cofactor bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro hydrolase activity, acting on ester bondsInferred from electronic annotation. Source: InterPro ligase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW phosphopantetheine bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 6486 | 6486 | Tyrocidine synthetase 3 | PRO_0000193095 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 970 – 1037 | 68 | Acyl carrier 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2007 – 2074 | 68 | Acyl carrier 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3045 – 3112 | 68 | Acyl carrier 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4080 – 4147 | 68 | Acyl carrier 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 5124 – 5191 | 68 | Acyl carrier 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 6167 – 6234 | 68 | Acyl carrier 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 466 – 1038 | 573 | Domain 1 (asparagine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1521 – 2070 | 550 | Domain 2 (glutamine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2536 – 3113 | 578 | Domain 3 (tyrosine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 3590 – 4149 | 560 | Domain 4 (valine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 4606 – 5203 | 598 | Domain 5 (ornithine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 5658 – 6245 | 588 | Domain 6 (leucine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1000 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2037 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3075 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 4110 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 5154 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 6197 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3044 – 3057 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3076 – 3088 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3095 – 3100 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3104 – 3112 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5123 – 5136 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5147 – 5151 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5154 – 5168 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5174 – 5179 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5183 – 5192 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5208 – 5211 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5214 – 5225 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5229 – 5232 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5236 – 5242 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5246 – 5259 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5261 – 5264 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5265 – 5270 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5273 – 5278 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5287 – 5290 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5293 – 5302 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5315 – 5323 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5326 – 5334 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5335 – 5337 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5340 – 5354 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5366 – 5376 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5380 – 5392 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5415 – 5422 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5425 – 5438 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5442 – 5458 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5463 – 5469 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5475 – 5477 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5486 – 5492 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5500 – 5516 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5522 – 5528 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5542 – 5548 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5558 – 5564 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5575 – 5584 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5589 – 5596 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5597 – 5599 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5602 – 5621 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5627 – 5629 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The tyrocidine biosynthesis operon of Bacillus brevis: complete nucleotide sequence and biochemical characterization of functional internal adenylation domains." Mootz H.D., Marahiel M.A. J. Bacteriol. 179:6843-6850(1997) [PubMed: 9352938] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 8185 / IAM 1031 / IFO 3331 / NCDO 717 / NCIB 8598. |
| [2] | "Solution structure of PCP, a prototype for the peptidyl carrier domains of modular peptide synthetases." Weber T., Baumgartner R., Renner C., Marahiel M.A., Holak T.A. Structure 8:407-418(2000) [PubMed: 10801488] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 3032-3113. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF004835 Genomic DNA. Translation: AAC45930.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010071. AA_adenyl_domain. IPR009081. Acyl_carrier_prot-like. IPR000873. AMP-dep_Synth/Lig. IPR001242. Condensatn. IPR006163. Phsphopanteth_bd. IPR006162. Ppantne_S. IPR001031. Thioesterase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00501. AMP-binding. 6 hits. PF00668. Condensation. 6 hits. PF00550. PP-binding. 6 hits. PF00975. Thioesterase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01733. AA-adenyl-dom. 6 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50075. ACP_DOMAIN. 6 hits. PS00455. AMP_BINDING. 6 hits. PS00012. PHOSPHOPANTETHEINE. 6 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TYCC_BREPA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O30409 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


