O30409 (TYCC_BREPA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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September 21, 2011.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Tyrocidine synthase 3 Alternative name(s): Tyrocidine synthase III Including the following 6 domains:
| ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Brevibacillus parabrevis | ||
| Taxonomic identifier | 54914 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Paenibacillaceae › Brevibacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 6486 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Incorporates six amino acids (for tyrocidine A, Asn, Gln, Tyr, Val, Orn, and Leu) in their L-configuration into the peptide product. |
| Cofactor | Binds 6 phosphopantetheines covalently By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Large multienzyme complex of TycA, TycB and TycC. |
| Domain | Consists of six modules, and harbors a putative thioesterase domain at its C-terminal end. Each module incorporates one amino acid into the peptide product and can be further subdivided into domains responsible for substrate adenylation, thiolation, condensation (not for the initiation module), and epimerization (optional), and N methylation (optional). |
| Miscellaneous | Tyrocidine is a mixture of four cyclic decapeptides, tyrocidine A (D-Phe-Pro-Phe-D-Phe-Asn-Gln-Tyr-Val-Orn-Leu), B, C, and D, in which Phe, at positions 3, 4, and Tyr residues are gradually replaced by Trp, depending on the relative concentrations of these amino acids in the growth medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATP-dependent AMP-binding enzyme family. Contains 6 acyl carrier domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic biosynthesis |
| Domain | Repeat |
| Ligand | Phosphopantetheine |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Multifunctional enzyme |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | acyl carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cofactor bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro hydrolase activity, acting on ester bondsInferred from electronic annotation. Source: InterPro ligase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW phosphopantetheine bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 6486 | 6486 | Tyrocidine synthase 3 | PRO_0000193095 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 970 – 1037 | 68 | Acyl carrier 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2007 – 2074 | 68 | Acyl carrier 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3045 – 3112 | 68 | Acyl carrier 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4080 – 4147 | 68 | Acyl carrier 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 5124 – 5191 | 68 | Acyl carrier 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 6167 – 6234 | 68 | Acyl carrier 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 466 – 1038 | 573 | Domain 1 (asparagine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1521 – 2070 | 550 | Domain 2 (glutamine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2536 – 3113 | 578 | Domain 3 (tyrosine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 3590 – 4149 | 560 | Domain 4 (valine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 4606 – 5203 | 598 | Domain 5 (ornithine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 5658 – 6245 | 588 | Domain 6 (leucine-activating) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1000 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2037 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3075 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 4110 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 5154 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 6197 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3044 – 3057 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3076 – 3088 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3095 – 3100 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3104 – 3112 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5123 – 5136 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5147 – 5151 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5154 – 5168 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5174 – 5179 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5183 – 5192 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5208 – 5211 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5214 – 5225 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5229 – 5232 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5236 – 5242 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5246 – 5259 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5261 – 5264 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5265 – 5270 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5273 – 5278 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5287 – 5290 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5293 – 5302 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5315 – 5323 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5326 – 5334 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5335 – 5337 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5340 – 5354 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5366 – 5376 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5380 – 5392 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5415 – 5422 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5425 – 5438 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5442 – 5458 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5463 – 5469 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5475 – 5477 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5486 – 5492 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5500 – 5516 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5522 – 5528 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5542 – 5548 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5558 – 5564 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5575 – 5584 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5589 – 5596 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5597 – 5599 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5602 – 5621 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5627 – 5629 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The tyrocidine biosynthesis operon of Bacillus brevis: complete nucleotide sequence and biochemical characterization of functional internal adenylation domains." Mootz H.D., Marahiel M.A. J. Bacteriol. 179:6843-6850(1997) [PubMed: 9352938] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 8185 / DSM 362 / JCM 20017 / NBRC 3331 / NCDO 717 / NCIMB 8598 / IAM 1031. |
| [2] | "Solution structure of PCP, a prototype for the peptidyl carrier domains of modular peptide synthetases." Weber T., Baumgartner R., Renner C., Marahiel M.A., Holak T.A. Structure 8:407-418(2000) [PubMed: 10801488] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 3032-3113. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF004835 Genomic DNA. Translation: AAC45930.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O30409. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | O30409. Positions 1999-2514, 3033-3113, 4069-4147, 5115-5633. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-29492N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010071. AA_adenyl_domain. IPR009081. Acyl_carrier_prot-like. IPR020845. AMP-binding_CS. IPR000873. AMP-dep_Synth/Lig. IPR001242. Condensatn. IPR006163. Phsphopanteth-bd. IPR020806. PKS_PP-bd. IPR006162. PPantetheine_attach_site. IPR001031. Thioesterase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.1200.10. ACP_like. 6 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00501. AMP-binding. 6 hits. PF00668. Condensation. 6 hits. PF00550. PP-binding. 6 hits. PF00975. Thioesterase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00823. PKS_PP. 6 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47336. ACP_like. 6 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01733. AA-adenyl-dom. 6 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50075. ACP_DOMAIN. 6 hits. PS00455. AMP_BINDING. 6 hits. PS00012. PHOSPHOPANTETHEINE. 6 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TYCC_BREPA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O30409 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with