O30298 (SUHB_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 89.
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| Protein names | Recommended name: Inositol-1-monophosphatase Short name=I-1-Pase Short name=IMPase Short name=Inositol-1-phosphatase EC=3.1.3.25 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus |
Protein attributes
| Sequence length | 252 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Myo-inositol phosphate + H2O = myo-inositol + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the inositol monophosphatase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | inositol monophosphate 1-phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 252 | 252 | Inositol-1-monophosphatase | PRO_0000142579 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 67 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 82 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 82 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 84 | 1 | Magnesium 1; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 85 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 200 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 85 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 155 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 167 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 191 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 22 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 29 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 35 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 43 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 57 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 85 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 91 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 108 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 119 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 129 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 135 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 155 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 168 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 180 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 189 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 210 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 230 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 239 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 251 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus." Klenk H.-P., Clayton R.A., Tomb J.-F., White O., Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J., Gwinn M.L., Hickey E.K., Peterson J.D., Richardson D.L., Kerlavage A.R., Graham D.E., Kyrpides N.C., Fleischmann R.D., Quackenbush J., Lee N.H., Sutton G.G. Venter J.C.Nature 390:364-370(1997) [PubMed: 9389475] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126. |
| [2] | "Overexpression, purification, and analysis of complementation behavior of E. coli SuhB protein: comparison with bacterial and archaeal inositol monophosphatases." Chen L., Roberts M.F. Biochemistry 39:4145-4153(2000) [PubMed: 10747806] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Crystal structure of a dual activity IMPase/FBPase (AF2372) from Archaeoglobus fulgidus. The story of a mobile loop." Stieglitz K.A., Johnson K.A., Yang H., Roberts M.F., Seaton B.A., Head J.F., Stec B. J. Biol. Chem. 277:22863-22874(2002) [PubMed: 11940584] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATE AND METAL IONS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB91288.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | D69546. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_071195.1. NC_000917.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O30298. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | O30298. Positions 1-252. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1485602. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AF_2372 in contig AE000782_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | afu:AF2372. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|224325.1.peg.2356. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGR | AF_2372. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG730251. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | YSVSLCF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2747293. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:AF_2372-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.25. 414. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000760. Inositol_monophosphatase. IPR020550. Inositol_monophosphatase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01092. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR20854. Inositol_P. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00459. Inositol_P. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00377. IMPHPHTASES. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00629. IMP_1. 1 hit. PS00630. IMP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SUHB_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O30298 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with