O29689 (ISCS2_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 86.
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| Protein names | Recommended name: Probable cysteine desulfurase 2 EC=2.8.1.7 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 382 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the removal of elemental sulfur from cysteine to produce alanine By similarity. HAMAP-Rule MF_00331 |
| Catalytic activity | L-cysteine + acceptor = L-alanine + S-sulfanyl-acceptor. HAMAP-Rule MF_00331 |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-V pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase family. NifS/IscS subfamily. |
| Caution | The conserved pyridoxal-binding site Lys at position 199 is replaced by an Asp. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cysteine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | cysteine desulfurase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 382 | 382 | Probable cysteine desulfurase 2 HAMAP-Rule MF_00331 | PRO_0000150288 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 321 | 1 | Cysteine persulfide intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 6 – 8 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 55 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 68 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 84 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 87 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 94 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 110 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 134 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 143 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 149 – 151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 164 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 173 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 175 – 177 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 188 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 197 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 212 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 229 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 272 | 36 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 280 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 287 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 296 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 310 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 322 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 323 – 325 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 334 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 343 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 349 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 356 – 375 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus." Klenk H.-P., Clayton R.A., Tomb J.-F., White O., Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J., Gwinn M.L., Hickey E.K., Peterson J.D., Richardson D.L., Kerlavage A.R., Graham D.E., Kyrpides N.C., Fleischmann R.D., Quackenbush J., Lee N.H., Sutton G.G. Venter J.C.Nature 390:364-370(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB90671.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | D69320. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_069398.1. NC_000917.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O29689. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | 224325.AF0564. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAB90671; AAB90671; AF_0564. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1483780. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | afu:AF0564. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1104. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K04487. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | DAQGIAC. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK541355. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:GJBC-577-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.640.10. 1 hit. 3.90.1150.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00331. Cys_desulf_aminotr_5. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000192. Aminotrans_V/Cys_dSase. IPR010240. Cys_deSase. IPR016454. Cysteine_dSase_NifS. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00266. Aminotran_5. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005572. NifS. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00595. AA_TRANSFER_CLASS_5. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ISCS2_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O29689 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
