Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O29610 (IDH_ARCFU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 74.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Isocitrate dehydrogenase [NADP] Short name=IDH EC=1.1.1.42 Alternative name(s): Oxalosuccinate decarboxylase NADP(+)-specific ICDH IDP | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2234 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus |
Protein attributes
| Sequence length | 412 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Isocitrate + NADP+ = 2-oxoglutarate + CO2 + NADPH. Oxalosuccinate + NADP+ = 2-oxoglutarate + CO2 + NADPH. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium or manganese ion per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases family. |
| biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=118 µM for D,L-isocitrate KM=30 µM for NADP KM=5.4 mM for NAD Vmax=141 µmol/min/mg enzyme towards NADP at 60 degrees Celsius Vmax=14.5 µmol/min/mg enzyme towards NAD pH dependence: Optimum pH is 8.6. Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. Thermostable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glyoxylate bypass Tricarboxylic acid cycle |
| Ligand | Magnesium Manganese Metal-binding NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glyoxylate cycle Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tricarboxylic acid cycleInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | NAD or NADH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro isocitrate dehydrogenase (NADP+) activityInferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 412 | 412 | Isocitrate dehydrogenase [NADP] | PRO_0000083572 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 333 – 339 | 7 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 301 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 100 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 109 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 115 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 125 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 149 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 346 | 1 | NADP; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 385 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 389 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 156 | 1 | Critical for catalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 223 | 1 | Critical for catalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 109 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 18 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 23 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 33 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 57 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 65 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 76 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 91 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 96 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 108 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 117 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 128 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 138 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 150 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 154 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 179 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 212 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 222 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 224 – 226 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 245 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 247 – 249 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 260 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 275 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 278 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 285 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 295 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 310 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 316 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 323 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 326 – 333 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 338 – 341 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 348 – 360 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 364 – 379 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 391 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 393 – 395 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 398 – 411 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Z96105 Genomic DNA. Translation: CAB09535.1. AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB90591.1. | |||||||||||||
| PIR | G69330. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_069481.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1483865. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AF_0647 in contig AE000782_GR. | ||||||||||||
| KEGG | afu:AF0647. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224325.1.peg.640. | ||||||||||||
| TIGR | AF_0647. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | O29610. | ||||||||||||
| OMA | O29610. MGWNEAA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:AF_0647-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.42. 7576. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR019818. IsoCit/isopropylmalate_DH_CS. IPR001804. Isocitrate/isopropylmalate_DH. IPR004439. Isocitrate_DH_NADP_prok. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.718.10. IDH_IMDH. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11835. IDH_IMDH_dimeric. 1 hit. PTHR11835:SF1. NADP_IDH_prok. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00180. Iso_dh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00183. prok_nadp_idh. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00470. IDH_IMDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | IDH_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O29610 Secondary accession number(s): O31221 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


