O29390 (GPDA_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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December 14, 2011.
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| Protein names | Recommended name: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] EC=1.1.1.94 Alternative name(s): NAD(P)H-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus |
Protein attributes
| Sequence length | 335 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | sn-glycerol 3-phosphate + NAD(P)+ = glycerone phosphate + NAD(P)H. HAMAP MF_00394 |
| Pathway | Membrane lipid metabolism; glycerophospholipid metabolism. HAMAP MF_00394 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP MF_00394. |
| Miscellaneous | Has a strong preference for NADP over NAD. HAMAP MF_00394 |
| Sequence similarities | Belongs to the NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=40 µM for NADPH Ref.2 KM=1 mM for dihydroxyacetone phosphate Vmax=44 µmol/min/mg enzyme Temperature dependence: Optimum temperature is 70 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Phospholipid biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycerol-3-phosphate catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phospholipid biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | glycerol-3-phosphate dehydrogenase complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | NAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] activityInferred from electronic annotation. Source: EC glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD+] activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 335 | 335 | Glycerol-3-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] HAMAP MF_00394 | PRO_0000138068 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 7 – 12 | 6 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 259 – 260 | 2 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 192 | 1 | Proton acceptor Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 49 | 1 | NADP Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 105 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 141 | 1 | NADP; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 259 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 289 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 22 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 29 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 34 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 42 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 48 – 50 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 69 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 91 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 92 – 94 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 102 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 110 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 116 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 122 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 138 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 155 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 169 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 180 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 209 | 28 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 235 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 243 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 245 – 247 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 253 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 268 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 282 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 303 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 319 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 324 – 332 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus." Klenk H.-P., Clayton R.A., Tomb J.-F., White O., Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J., Gwinn M.L., Hickey E.K., Peterson J.D., Richardson D.L., Kerlavage A.R., Graham D.E., Kyrpides N.C., Fleischmann R.D., Quackenbush J., Lee N.H., Sutton G.G. Venter J.C.Nature 390:364-370(1997) [PubMed: 9389475] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126. |
| [2] | "Structural and functional analysis of the gpsA gene product of Archaeoglobus fulgidus: a glycerol-3-phosphate dehydrogenase with an unusual NADP+ preference." Sakasegawa S., Hagemeier C.H., Thauer R.K., Essen L.-O., Shima S. Protein Sci. 13:3161-3171(2004) [PubMed: 15557260] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS), FUNCTION, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB90367.1. | ||||||||||||
| PIR | G69358. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_069705.1. NC_000917.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O29390. | ||||||||||||
| SMR | O29390. Positions 1-335. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1484091. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AF_0871 in contig AE000782_GR. | ||||||||||||
| KEGG | afu:AF0871. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224325.1.peg.864. | ||||||||||||
| TIGR | AF_0871. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG586392. | ||||||||||||
| OMA | NIATANI. | ||||||||||||
| PhylomeDB | O29390. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2746635. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:AF_0871-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00394. NAD_Glyc3P_dehydrog. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR008927. 6-PGluconate_DH_C-like. IPR013328. DH_multihelical. IPR006168. G3P_DH_NAD-dep. IPR006109. G3P_DH_NAD-dep_C. IPR011128. G3P_DH_NAD-dep_N. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. G3DSA:1.10.1040.10. Opine_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00057. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11728. NAD_Gly3P_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF07479. NAD_Gly3P_dh_C. 1 hit. PF01210. NAD_Gly3P_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000114. Glycerol-3-P_dh. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00077. GPDHDRGNASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF48179. 6DGDH_C_like. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00957. NAD_G3PDH. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GPDA_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O29390 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with