O28440 (ASPD_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 86.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Probable L-aspartate dehydrogenase EC=1.4.1.21 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 236 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically catalyzes the NAD or NADP-dependent dehydrogenation of L-aspartate to iminoaspartate By similarity. HAMAP-Rule MF_01265 |
| Catalytic activity | L-aspartate + H2O + NAD(P)+ = oxaloacetate + NH3 + NAD(P)H. HAMAP-Rule MF_01265 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; NAD(+) biosynthesis; iminoaspartate from L-aspartate (dehydrogenase route): step 1/1. HAMAP-Rule MF_01265 |
| Miscellaneous | The iminoaspartate product is unstable in aqueous solution and can decompose to oxaloacetate and ammonia By similarity. HAMAP-Rule MF_01265 |
| Sequence similarities | Belongs to the L-aspartate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyridine nucleotide biosynthesis |
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | NAD biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP NADP catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | NAD binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP NADP bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP aspartate dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, NAD or NADP as acceptorInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 236 | 236 | Probable L-aspartate dehydrogenase HAMAP-Rule MF_01265 | PRO_0000144894 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 189 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | NAD; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 162 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 21 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 30 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 42 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 46 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 56 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 72 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 86 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 101 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 120 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 135 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 149 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 156 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 171 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 183 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 195 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 206 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 216 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 231 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 235 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus." Klenk H.-P., Clayton R.A., Tomb J.-F., White O., Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J., Gwinn M.L., Hickey E.K., Peterson J.D., Richardson D.L., Kerlavage A.R., Graham D.E., Kyrpides N.C., Fleischmann R.D., Quackenbush J., Lee N.H., Sutton G.G. Venter J.C.Nature 390:364-370(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB89415.1. | ||||||||||||
| PIR | E69479. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_070664.1. NC_000917.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O28440. | ||||||||||||
| SMR | O28440. Positions 1-236. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 224325.AF1838. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAB89415; AAB89415; AF_1838. | ||||||||||||
| GeneID | 1485059. | ||||||||||||
| KEGG | afu:AF1838. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1712. | ||||||||||||
| KO | K06989. | ||||||||||||
| OMA | PKTSYLA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:GJBC-1873-MONOMER. | ||||||||||||
| SABIO-RK | O28440. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00253; UER00456. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_01265. NadX. | ||||||||||||
| InterPro | IPR005106. Asp/hSer_DH_NAD-bd. IPR002811. Asp_DH. IPR011182. Asp_DH_NAD_syn. IPR020626. Asp_DH_NAD_syn_prok. IPR022487. Asp_DH_NAD_synth_arc. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01958. DUF108. 1 hit. PF03447. NAD_binding_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005227. Asp_dh_NAD_syn. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03855. NAD_NadX. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O28440. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ASPD_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O28440 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
