O28440 (ASPD_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 76.
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| Protein names | Recommended name: Probable L-aspartate dehydrogenase EC=1.4.1.21 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus |
Protein attributes
| Sequence length | 236 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically catalyzes the NAD or NADP-dependent dehydrogenation of L-aspartate to iminoaspartate By similarity. HAMAP MF_01265 |
| Catalytic activity | L-aspartate + H2O + NAD(P)+ = oxaloacetate + NH3 + NAD(P)H. HAMAP MF_01265 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; NAD(+) biosynthesis; iminoaspartate from L-aspartate (dehydrogenase route): step 1/1. HAMAP MF_01265 |
| Miscellaneous | The iminoaspartate product is unstable in aqueous solution and can decompose to oxaloacetate and ammonia By similarity. HAMAP MF_01265 |
| Sequence similarities | Belongs to the L-aspartate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyridine nucleotide biosynthesis |
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | NAD biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | NADP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro aspartate dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 236 | 236 | Probable L-aspartate dehydrogenase HAMAP MF_01265 | PRO_0000144894 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 189 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | NAD; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 162 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 21 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 30 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 42 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 46 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 56 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 72 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 86 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 101 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 120 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 135 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 149 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 156 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 171 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 183 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 195 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 206 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 216 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 231 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 235 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus." Klenk H.-P., Clayton R.A., Tomb J.-F., White O., Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J., Gwinn M.L., Hickey E.K., Peterson J.D., Richardson D.L., Kerlavage A.R., Graham D.E., Kyrpides N.C., Fleischmann R.D., Quackenbush J., Lee N.H., Sutton G.G. Venter J.C.Nature 390:364-370(1997) [PubMed: 9389475] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB89415.1. | ||||||||||||
| PIR | E69479. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_070664.1. NC_000917.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O28440. | ||||||||||||
| SMR | O28440. Positions 1-236. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1485059. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AF_1838 in contig AE000782_GR. | ||||||||||||
| KEGG | afu:AF1838. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224325.1.peg.1825. | ||||||||||||
| TIGR | AF_1838. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG649642. | ||||||||||||
| OMA | ECAGHSA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:AF_1838-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01265. NadX. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR005106. Asp/hSer_DH_NAD-bd. IPR002811. Asp_DH. IPR011182. Asp_DH_NAD_syn. IPR020626. Asp_DH_NAD_syn_prok. IPR022487. Asp_DH_NAD_synth_arc. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K06989. | ||||||||||||
| Pfam | PF01958. DUF108. 1 hit. PF03447. NAD_binding_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005227. Asp_dh_NAD_syn. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03855. NAD_NadX. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ASPD_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O28440 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with