O28237 (PYRH_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 75.
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| Protein names | Recommended name: Uridylate kinase Short name=UK EC=2.7.4.22 Alternative name(s): Uridine monophosphate kinase Short name=UMP kinase Short name=UMPK | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus |
Protein attributes
| Sequence length | 219 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible phosphorylation of UMP to UDP By similarity. HAMAP MF_01220_A |
| Catalytic activity | ATP + UMP = ADP + UDP. HAMAP MF_01220_A |
| Enzyme regulation | Inhibited by UTP By similarity. HAMAP MF_01220_A |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; CTP biosynthesis via de novo pathway; UDP from UMP (UMPK route): step 1/1. HAMAP MF_01220_A |
| Subunit structure | Homohexamer By similarity. HAMAP MF_01220_A |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_01220_A. |
| Sequence similarities | Belongs to the UMP kinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyrimidine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular amino acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro pyrimidine nucleotide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW UMP kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 219 | 219 | Uridylate kinase HAMAP MF_01220_A | PRO_0000143914 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 9 – 10 | 2 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 110 – 116 | 7 | UMP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 41 | 1 | UMP; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 42 | 1 | ATP; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 46 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 63 | 1 | UMP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 136 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 137 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 142 | 1 | ATP; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 145 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 14 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 32 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 39 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 54 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 80 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 99 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 107 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 114 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 126 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 140 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 151 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 158 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 166 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 191 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 199 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 209 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 218 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus." Klenk H.-P., Clayton R.A., Tomb J.-F., White O., Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J., Gwinn M.L., Hickey E.K., Peterson J.D., Richardson D.L., Kerlavage A.R., Graham D.E., Kyrpides N.C., Fleischmann R.D., Quackenbush J., Lee N.H., Sutton G.G. Venter J.C.Nature 390:364-370(1997) [PubMed: 9389475] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126. |
| [2] | "Crystal structure of uridylate kinase from Archaeoglobus fulgidus." New York structural genomics research consortium (NYSGRC) Submitted (OCT-2006) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.9 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB89213.1. | ||||||||||||
| PIR | A69505. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_070866.1. NC_000917.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O28237. | ||||||||||||
| SMR | O28237. Positions 1-219. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1485269. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AF_2042 in contig AE000782_GR. | ||||||||||||
| KEGG | afu:AF2042. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224325.1.peg.2027. | ||||||||||||
| TIGR | AF_2042. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG497552. | ||||||||||||
| OMA | TRANAML. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2747149. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:AF_2042-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01220_A. PyrH_A. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001048. Asp/Glu/Uridylate_kinase. IPR011817. Uridylate_kinase. IPR011818. Uridylate_kinase_arch/spir. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.1160.10. Aa_kinase. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K09903. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR26059. PTHR26059. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00696. AA_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005650. Uridylate_kin. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53633. Aa_kinase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02076. PyrH_arch. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PYRH_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O28237 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with