O26061 (THYX_HELPY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 72.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Thymidylate synthase ThyX Short name=TS Short name=TSase EC=2.1.1.148 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (Campylobacter pylori) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 85962 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Helicobacteraceae › Helicobacter › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 208 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of dTMP and tetrahydrofolate from dUMP and methylenetetrahydrofolate. HAMAP-Rule MF_01408 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + dUMP + NADPH = dTMP + tetrahydrofolate + NADP+. HAMAP-Rule MF_01408 |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Miscellaneous | ThyX activity is mechanistically distinct from ThyA activity. HAMAP-Rule MF_01408 |
| Sequence similarities | Belongs to the thymidylate synthase ThyX family. Contains 1 thyX (flavin-dependent thymidylate synthase) domain. |
| Sequence caution | The sequence AAD08571.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide biosynthesis |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dTMP biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | flavin adenine dinucleotide binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP thymidylate synthase (FAD) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 208 | 208 | Thymidylate synthase ThyX HAMAP-Rule MF_01408 | PRO_0000175566 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 208 | 208 | ThyX | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 74 – 84 | 11 | ThyX motif HAMAP-Rule MF_01408 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 84 | 1 | S → A: Abolishes complementation when expressed in E.coli. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 22 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 27 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 32 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 43 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 54 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 65 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 72 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 82 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 88 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 92 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 109 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 110 – 112 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 137 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 163 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 174 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 193 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 196 – 198 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete genome sequence of the gastric pathogen Helicobacter pylori." Tomb J.-F., White O., Kerlavage A.R., Clayton R.A., Sutton G.G., Fleischmann R.D., Ketchum K.A., Klenk H.-P., Gill S.R., Dougherty B.A., Nelson K.E., Quackenbush J., Zhou L., Kirkness E.F., Peterson S.N., Loftus B.J., Richardson D.L., Dodson R.J. Venter J.C.Nature 388:539-547(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700392 / 26695. |
| [2] | "An alternative flavin-dependent mechanism for thymidylate synthesis." Myllykallio H., Lipowski G., Leduc D., Filee J., Forterre P., Liebl U. Science 297:105-107(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION, MUTAGENESIS OF SER-84. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000511 Genomic DNA. Translation: AAD08571.1. Different initiation. | ||||||||||||
| PIR | E64711. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_208323.1. NC_000915.1. YP_006935458.1. NC_018939.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O26061. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| MINT | MINT-160429. | ||||||||||||
| STRING | 85962.HP1533. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD08571; AAD08571; HP_1533. | ||||||||||||
| GeneID | 13870751. 899757. | ||||||||||||
| KEGG | heo:C694_07940. hpy:HP1533. | ||||||||||||
| PATRIC | 20594487. VBIHelPyl33062_1611. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1351. | ||||||||||||
| KO | K03465. | ||||||||||||
| OMA | YKTELTW. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00847. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-15768. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01408. ThyX. | ||||||||||||
| InterPro | IPR003669. Thymidylate_synthase_ThyX. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02511. Thy1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF69796. Thy1. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02170. thyX. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51331. THYX. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O26061. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | THYX_HELPY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O26061 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Helicobacter pylori Helicobacter pylori (strain 26695): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
