O24872 (BIOD_HELPY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 79.
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| Protein names | Recommended name: ATP-dependent dethiobiotin synthetase BioD EC=6.3.3.3 Alternative name(s): DTB synthetase Short name=DTBS Dethiobiotin synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (Campylobacter pylori) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 85962 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Helicobacteraceae › Helicobacter › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 218 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes a mechanistically unusual reaction, the ATP-dependent insertion of CO2 between the N7 and N8 nitrogen atoms of 7,8-diaminopelargonic acid (DAPA) to form an ureido ring By similarity. HAMAP-Rule MF_00336 |
| Catalytic activity | ATP + 7,8-diaminononanoate + CO2 = ADP + phosphate + dethiobiotin. HAMAP-Rule MF_00336 |
| Cofactor | Magnesium By similarity. |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; biotin biosynthesis; biotin from 7,8-diaminononanoate: step 1/2. HAMAP-Rule MF_00336 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the dethiobiotin synthetase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Biotin biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | biotin biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP dethiobiotin synthase activityInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 218 | 218 | ATP-dependent dethiobiotin synthetase BioD HAMAP-Rule MF_00336 | PRO_0000187971 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 9 – 15 | 7 | ATP HAMAP-Rule MF_00336 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 116 – 119 | 4 | ATP HAMAP-Rule MF_00336 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 151 – 154 | 4 | Substrate HAMAP-Rule MF_00336 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 10 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 14 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 50 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 116 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 35 | 1 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 39 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 50 | 1 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 63 | 1 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 175 | 1 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1 – 8 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 26 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 40 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 43 – 45 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 59 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 79 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 88 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 105 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 108 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 116 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 128 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 138 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 164 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 168 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 174 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 186 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 197 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 207 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 217 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "The complete genome sequence of the gastric pathogen Helicobacter pylori." Tomb J.-F., White O., Kerlavage A.R., Clayton R.A., Sutton G.G., Fleischmann R.D., Ketchum K.A., Klenk H.-P., Gill S.R., Dougherty B.A., Nelson K.E., Quackenbush J., Zhou L., Kirkness E.F., Peterson S.N., Loftus B.J., Richardson D.L., Dodson R.J. Venter J.C.Nature 388:539-547(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700392 / 26695. |
| [2] | "Crystal structure of dethiobiotin synthetase (biod) from Helicobacter pylori." Midwest center for structural genomics (MCSG) Submitted (MAR-2009) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.47 ANGSTROMS). |
| [3] | "Crystal structure of dethiobiotin synthetase (biod) from Helicobacter pylori cocrystallized with ATP." Midwest center for structural genomics (MCSG) Submitted (MAY-2010) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ANALOGS SUBSTRATE, ATP AND MAGNESIUM IONS, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000511 Genomic DNA. Translation: AAD07100.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E64523. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_206831.1. NC_000915.1. YP_006933951.1. NC_018939.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O24872. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | O24872. Positions 1-218. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 85962.HP0029. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD07100; AAD07100; HP_0029. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 13869205. 899125. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | heo:C694_00135. hpy:HP0029. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 20591257. VBIHelPyl33062_0030. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0132. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01935. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | GLCVPIT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK495825. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00078; UER00161. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00336. BioD. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004472. DTB_synth_BioD. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006755. DTB_synth. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00347. bioD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O24872. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BIOD_HELPY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O24872 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Helicobacter pylori Helicobacter pylori (strain 26695): entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
