##gff-version 3
O14842	UniProtKB	Chain	1	300	.	.	.	ID=PRO_0000069567;Note=Free fatty acid receptor 1	
O14842	UniProtKB	Topological domain	1	8	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	9	31	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D1;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	32	41	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	42	64	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D2;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	65	79	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	80	101	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D3;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	102	121	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	122	142	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D4;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	143	178	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	179	200	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D5;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	201	223	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	224	248	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D6;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	249	256	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Transmembrane	257	279	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D7;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Topological domain	280	300	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Site	145	145	.	.	.	Note=Important for receptor activation;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19068482;Dbxref=PMID:19068482	
O14842	UniProtKB	Site	172	172	.	.	.	Note=Important for receptor activation;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19068482;Dbxref=PMID:19068482	
O14842	UniProtKB	Glycosylation	155	155	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
O14842	UniProtKB	Disulfide bond	79	170	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Natural variant	211	211	.	.	.	ID=VAR_020076;Note=R->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334;Dbxref=dbSNP:rs2301151,PMID:15489334	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	12	12	.	.	.	Note=Reduces cell surface expression and response to linolenic acid and synthetic agonists. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519;Dbxref=PMID:17699519	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	44	44	.	.	.	Note=Reduces response to synthetic agonists. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29695780;Dbxref=PMID:29695780	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	91	91	.	.	.	Note=Reduces response to linolenic acid. Reduces response to synthetic agonists. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:17699519,PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	114	114	.	.	.	Note=Reduces response to synthetic agonists. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29695780;Dbxref=PMID:29695780	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	123	123	.	.	.	Note=Reduces response to synthetic agonists. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29695780;Dbxref=PMID:29695780	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	137	137	.	.	.	Note=Reduces response to linolenic acid. Reduces response to synthetic agonists. H->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:17699519,PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	145	145	.	.	.	Note=Constitutive receptor signaling. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19068482;Dbxref=PMID:19068482	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	172	172	.	.	.	Note=Constitutive receptor signaling. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19068482;Dbxref=PMID:19068482	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	183	183	.	.	.	Note=Reduces response to linolenic acid. Strongly reduces response to synthetic agonists. R->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:17699519,PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	240	240	.	.	.	Note=Reduces response to linolenic acid. Reduces response to synthetic agonists. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:17699519,PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	244	244	.	.	.	Note=Reduces response to linolenic acid. Reduces response to synthetic agonists. N->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:17699519,PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	258	258	.	.	.	Note=Strongly reduces response to linolenic acid. Strongly reduces response to synthetic agonists. R->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519,ECO:0000269|PubMed:25043059;Dbxref=PMID:17699519,PMID:25043059	
O14842	UniProtKB	Mutagenesis	258	258	.	.	.	Note=Reduces response to linolenic acid. Strongly reduces response to synthetic agonists. R->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17699519;Dbxref=PMID:17699519	
O14842	UniProtKB	Sequence conflict	24	24	.	.	.	Note=V->A;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
O14842	UniProtKB	Helix	5	36	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	40	67	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Turn	68	70	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	76	78	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	79	109	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	111	117	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5KW2	
O14842	UniProtKB	Helix	121	145	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Beta strand	149	151	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Beta strand	169	171	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	176	190	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	192	211	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	214	235	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	237	249	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	256	266	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR	
O14842	UniProtKB	Helix	268	275	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5TZR