Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O09171 (BHMT1_RAT)
Last modified
October 13, 2009.
Version 73.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1 EC=2.1.1.5 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 407 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the regulation of homocysteine metabolism. Converts betaine and homocysteine to dimethylglycine and methionine, respectively. This reaction is also required for the irreversible oxidation of choline. |
| Catalytic activity | Trimethylammonioacetate + L-homocysteine = dimethylglycine + L-methionine. |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit. |
| Pathway | Amine and polyamine degradation; betaine degradation; sarcosine from betaine: step 1/2. |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.4 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Contains 1 Hcy-binding domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | methionine biosynthetic process Inferred from direct assay. Source: RGD protein amino acid methylationInferred from direct assay. Source: RGD |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell protein complexInferred from direct assay. Source: RGD |
| Molecular function | betaine-homocysteine S-methyltransferase activity Inferred from direct assay. Source: RGD homocysteine S-methyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro protein complex bindingInferred from direct assay. Source: RGD zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 407 | 407 | Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1 | PRO_0000114624 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 11 – 314 | 304 | Hcy-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 217 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 299 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 300 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 247 – 248 | 2 | HA → QP in AAH78811. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 18 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 35 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 51 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 66 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 112 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 122 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 129 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 150 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 158 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 175 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 207 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 219 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 236 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 247 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 263 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 265 – 269 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 274 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 291 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 313 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 318 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 327 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 341 – 344 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 354 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 397 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Application of mRNA differential display to liver cirrhosis: reduced fetuin expression in biliary cirrhosis in the rat." Forestier M., Reichen J., Solioz M. Biochem. Biophys. Res. Commun. 225:377-383(1996) [PubMed: 8753772] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: Sprague-Dawley. Tissue: Liver. |
| [2] | "Apolipoprotein B mRNA and lipoprotein secretion are increased in McArdle RH-7777 cells by expression of betaine-homocysteine S-methyltransferase." Sowden M.P., Collins H.L., Smith H.C., Garrow T.A., Sparks J.D., Sparks C.E. Biochem. J. 341:639-645(1999) [PubMed: 10417327] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Kidney. |
| [4] | "Crystal structure of rat liver betaine homocysteine S-methyltransferase reveals new oligomerization features and conformational changes upon substrate binding." Gonzalez B., Pajares M.A., Martinez-Ripoll M., Blundell T.L., Sanz-Aparicio J. J. Mol. Biol. 338:771-782(2004) [PubMed: 15099744] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U96133 mRNA. Translation: AAB53763.1. AF038870 mRNA. Translation: AAB95481.1. BC078811 mRNA. Translation: AAH78811.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00332027. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_110477.1. | ||||||||||||
| UniGene | Rn.11406 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | O09171. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | O09171. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOT00000015336; ENSRNOP00000015336; ENSRNOG00000011200; Rattus norvegicus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 81508. | ||||||||||||
| KEGG | rno:81508. | ||||||||||||
| UCSC | NM_030850. rat. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 81508. | ||||||||||||
| RGD | 621496. Bhmt. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | O09171. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-9241. | ||||||||||||
| BRENDA | 2.1.1.5. 248. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | O09171. | ||||||||||||
| Genevestigator | O09171. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000011200. Rattus norvegicus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR017226. Betaine-hCys_S-MeTrfase_BHMT. IPR003726. S_MeTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.330. S_methyl_trans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02574. S-methyl_trans. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF037505. Betaine_HMT. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50970. HCY. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 614975. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BHMT1_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O09171 Secondary accession number(s): Q6AZ06 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


