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UniProtKB/Swiss-Prot O05927 (CYSH_PSEAE)
Last modified
February 9, 2010.
Version 77.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Phosphoadenosine phosphosulfate reductase EC=1.8.4.8 Alternative name(s): PAPS reductase, thioredoxin dependent PAdoPS reductase 3'-phosphoadenylylsulfate reductase PAPS sulfotransferase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 267 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Reduction of activated sulfate into sulfite. HAMAP MF_00063 |
| Catalytic activity | Adenosine 3',5'-bisphosphate + sulfite + thioredoxin disulfide = 3'-phosphoadenylyl sulfate + thioredoxin. HAMAP MF_00063 |
| Pathway | Sulfur metabolism; hydrogen sulfide biosynthesis; sulfite from sulfate: step 3/3. HAMAP MF_00063 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00063. |
| Sequence similarities | Belongs to the PAPS reductase family. CysH subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cysteine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW sulfate assimilation, phosphoadenylyl sulfate reduction by phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin)Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP transferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 267 | 267 | Phosphoadenosine phosphosulfate reductase HAMAP MF_00063 | PRO_0000100638 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2 | 1 | L → P in AAB53743. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 37 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 53 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 76 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 85 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 105 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 126 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 134 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 143 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 153 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 159 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 179 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 188 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 193 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 195 – 198 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 210 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 221 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 231 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 244 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, sequence and mutagenesis of the structural gene of Pseudomonas aeruginosa CysB, which can activate algD transcription." Delic-Attree I., Toussaint B., Garin J., Vignais P.M. Mol. Microbiol. 24:1275-1284(1997) [PubMed: 9218775] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: CHA. |
| [2] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed: 10984043] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U95379 Genomic DNA. Translation: AAB53743.1. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG05145.1. | ||||||||||||
| PIR | H83426. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_250447.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 878560. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PA1756 in contig AE004091_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pae:PA1756. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|208964.1.peg.1757. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| PseudoCAP | PA1756. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG758022. | ||||||||||||
| OMA | AIHGTRF. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PAER208964:PA1756-MONOMER. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.8.4.10. 354. 1.8.4.8. 354. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00063. CysH. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR011798. APS_reductase. IPR004511. PAdo_PSO4_Rdtase_CysH. IPR002500. PAPS_reduct. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01507. PAPS_reduct. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02055. APS_reductase. 1 hit. TIGR00434. cysH. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYSH_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O05927 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


