O02611 (TPIS_ENTHI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 64.
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| Protein names | Recommended name: Triosephosphate isomerase Short name=TIM EC=5.3.1.1 Alternative name(s): Triose-phosphate isomerase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Entamoeba histolytica | ||
| Taxonomic identifier | 5759 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Amoebozoa › Archamoebae › Entamoebidae › Entamoeba |
Protein attributes
| Sequence length | 261 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate = glycerone phosphate. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the triosephosphate isomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Gluconeogenesis Glycolysis Pentose shunt |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | gluconeogenesis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW glycolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pentose-phosphate shuntInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | triose-phosphate isomerase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 261 | 261 | Triosephosphate isomerase | PRO_0000090133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 102 | 1 | Electrophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 174 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 11 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 13 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 261 | 1 | L → F in CAA73817. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 11 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 31 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 37 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 46 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 50 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 59 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 72 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 80 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 92 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 101 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 108 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 126 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 134 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 142 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 160 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 168 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 173 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 178 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 182 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 204 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 212 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 230 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 241 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 245 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 254 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 259 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequencing, expression and properties of triosephosphate isomerase from Entamoeba histolytica." Landa A., Rojo-Dominguez A., Jimenez L., Fernandez-Velasco D.A. Eur. J. Biochem. 247:348-355(1997) [PubMed: 9249046] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], CHARACTERIZATION. Strain: ATCC 30459 / HM-1:IMSS. |
| [2] | "Structure and inactivation of triosephosphate isomerase from Entamoeba histolytica." Rodriguez-Romero A., Hernandez-Santoyo A., del Pozo Yauner L., Kornhauser A., Fernandez-Velasco D.A. J. Mol. Biol. 322:669-675(2002) [PubMed: 12270704] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS), SEQUENCE REVISION TO 261, HOMODIMERIZATION. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y13387 mRNA. Translation: CAA73817.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O02611. | ||||||||||||
| SMR | O02611. Positions 2-261. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR022896. TrioseP_Isoase_bac/euk. IPR000652. Triosephosphate_isomerase. IPR020861. Triosephosphate_isomerase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21139. Triophos_ismrse. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00121. TIM. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51351. Triophos_ismrse. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00419. Tim. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00171. TIM_1. 1 hit. PS51440. TIM_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TPIS_ENTHI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O02611 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with