O00757 (F16P2_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2 Short name=FBPase 2 EC=3.1.3.11 Alternative name(s): D-fructose-1,6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 339 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-fructose 1,6-bisphosphate + H2O = D-fructose 6-phosphate + phosphate. |
| Cofactor | Binds 3 magnesium ions per subunit By similarity. Ref.5 |
| Enzyme regulation | Subject to complex allosteric regulation. The enzyme can assume an active R-state, or an inactive T-state. Intermediate conformations may exist. AMP acts as allosteric inhibitor. Fructose-2,6-biphosphate acts as competitive inhibitor. Ref.5 |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the FBPase class 1 family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=1.3 µM for fructose-1,6-biphosphate Ref.5 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Gluconeogenesis |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Allosteric enzyme Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fructose metabolic process Traceable author statement. Source: ProtInc gluconeogenesisTraceable author statement. Source: Reactome |
| Cellular component | cytosol Traceable author statement. Source: Reactome |
| Molecular function | fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activityTraceable author statement. Source: ProtInc metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 339 | 339 | Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2 | PRO_0000200504 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 18 – 22 | 5 | AMP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 28 – 32 | 5 | AMP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 113 – 114 | 2 | AMP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 122 – 125 | 4 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 213 – 216 | 4 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 244 – 249 | 6 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 275 – 277 | 3 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 69 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 98 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 98 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 119 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 119 | 1 | Magnesium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 121 | 1 | Magnesium 2; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 122 | 1 | Magnesium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 281 | 1 | Magnesium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 141 | 1 | AMP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 265 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 216 | 1 | Phosphotyrosine Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 86 | 1 | V → L. Ref.1 Ref.4 Corresponds to variant rs573212 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_024448 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 21 | 1 | K → E: Reduces sensitivity to AMP; when associated with M-178 and C-180. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 178 | 1 | T → M: Reduces sensitivity to AMP; when associated with E-21 and C-180. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 180 | 1 | Q → C: Reduces sensitivity to AMP; when associated with E-21 and M-178. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 20 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 49 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 88 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 97 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 110 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 129 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 153 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 163 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 168 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 177 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 200 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 232 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 258 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 265 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 278 – 281 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 292 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 305 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 319 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 336 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| [6] | "Global survey of phosphotyrosine signaling identifies oncogenic kinases in lung cancer." Rikova K., Guo A., Zeng Q., Possemato A., Yu J., Haack H., Nardone J., Lee K., Reeves C., Li Y., Hu Y., Tan Z., Stokes M., Sullivan L., Mitchell J., Wetzel R., Macneill J., Ren J.M. Comb M.J.Cell 131:1190-1203(2007) [PubMed: 18083107] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-216, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Lung carcinoma. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y10812 mRNA. Translation: CAA71772.1. CR536483 mRNA. Translation: CAG38722.1. AL161728 Genomic DNA. Translation: CAH72694.1. BC113632 mRNA. Translation: AAI13633.1. BC117477 mRNA. Translation: AAI17478.1. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00299456. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_003828.2. NM_003837.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.61255. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O00757. | ||||||||||||||||||
| SMR | O00757. Positions 9-337. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | O00757. 1 interaction. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1374932. | ||||||||||||||||||
| STRING | O00757. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | O00757. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | O00757. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000375337; ENSP00000364486; ENSG00000130957. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 8789. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:8789. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|9606.3.peg.31580. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc004auv.1. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 8789. | ||||||||||||||||||
| GeneCards | GC09M097321. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0034872. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:3607. FBP2. | ||||||||||||||||||
| HPA | HPA012513. | ||||||||||||||||||
| MIM | 603027. gene. | ||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_O00757. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA28019. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | prNOG10983. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00390000015513. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG731261. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG005627. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | O00757. | ||||||||||||||||||
| OMA | ITAKEKR. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4P8FJF. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | O00757. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_474. Metabolism of carbohydrates. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | O00757. | ||||||||||||||||||
| Bgee | O00757. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_FBP2. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | O00757. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000130957. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000146. FBPase_class-1/SBPase. IPR020548. Fructose_bisphosphatase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K03841. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11556. In_FB_phphtase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00316. FBPase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000904. FBPtase_SBPase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00115. F16BPHPHTASE. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00124. FBPASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 32964. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | F16P2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O00757 Secondary accession number(s): Q17R39, Q6FI53 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
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