##gff-version 3 O00253 UniProtKB Signal peptide 1 20 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 O00253 UniProtKB Propeptide 21 82 . . . ID=PRO_0000434044;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16384863,ECO:0000269|PubMed:17185225;Dbxref=PMID:16384863,PMID:17185225 O00253 UniProtKB Chain 83 132 . . . ID=PRO_0000001034;Note=Agouti-related protein O00253 UniProtKB Domain 87 129 . . . Note=Agouti;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00494 O00253 UniProtKB Region 111 113 . . . Note=Interaction with melanocortin receptors O00253 UniProtKB Site 82 83 . . . Note=Cleavage%3B by PCSK1;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16384863;Dbxref=PMID:16384863 O00253 UniProtKB Disulfide bond 87 102 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10371151,ECO:0000269|PubMed:11747427,ECO:0000269|PubMed:9724530;Dbxref=PMID:10371151,PMID:11747427,PMID:9724530 O00253 UniProtKB Disulfide bond 94 108 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10371151,ECO:0000269|PubMed:11747427,ECO:0000269|PubMed:9724530;Dbxref=PMID:10371151,PMID:11747427,PMID:9724530 O00253 UniProtKB Disulfide bond 101 119 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10371151,ECO:0000269|PubMed:11747427,ECO:0000269|PubMed:9724530;Dbxref=PMID:10371151,PMID:11747427,PMID:9724530 O00253 UniProtKB Disulfide bond 105 129 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10371151,ECO:0000269|PubMed:11747427,ECO:0000269|PubMed:9724530;Dbxref=PMID:10371151,PMID:11747427,PMID:9724530 O00253 UniProtKB Disulfide bond 110 117 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10371151,ECO:0000269|PubMed:11747427,ECO:0000269|PubMed:9724530;Dbxref=PMID:10371151,PMID:11747427,PMID:9724530 O00253 UniProtKB Natural variant 67 67 . . . ID=VAR_015385;Note=May play a role in obesity in an age-dependent manner%3B apparently no effect on activity. A->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11602360,ECO:0000269|PubMed:12213871,ECO:0000269|PubMed:15927146;Dbxref=dbSNP:rs5030980,PMID:11602360,PMID:12213871,PMID:15927146 O00253 UniProtKB Mutagenesis 79 82 . . . Note=Cleavage is blocked. REPR->AEPA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16384863;Dbxref=PMID:16384863 O00253 UniProtKB Mutagenesis 85 86 . . . Note=No effect on cleavage. RR->AA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16384863;Dbxref=PMID:16384863 O00253 UniProtKB Mutagenesis 86 89 . . . Note=No effect on cleavage. RCVR->ACVA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16384863;Dbxref=PMID:16384863 O00253 UniProtKB Mutagenesis 111 111 . . . Note=Abolishes inhibition of cAMP production in response to melanocortin receptor stimulation. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10371151;Dbxref=PMID:10371151 O00253 UniProtKB Sequence conflict 6 6 . . . Note=V->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O00253 UniProtKB Beta strand 95 97 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1HYK O00253 UniProtKB Beta strand 101 103 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1HYK O00253 UniProtKB Beta strand 107 115 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1HYK O00253 UniProtKB Beta strand 117 120 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1HYK O00253 UniProtKB Beta strand 125 127 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1HYK