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UniProtKB/Swiss-Prot O00187 (MASP2_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 112.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Mannan-binding lectin serine protease 2 EC=3.4.21.104 Alternative name(s): Mannose-binding protein-associated serine protease 2 Short name=MASP-2 MBL-associated serine protease 2 Cleaved into the following 2 chains: 1- Recommended name: Mannan-binding lectin serine protease 2 A chain 2- Recommended name: Mannan-binding lectin serine protease 2 B chain | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 686 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Serum protease that plays an important role in the activation of the complement system via mannose-binding lectin. After activation by auto-catalytic cleavage it cleaves C2 and C4, leading to their activation and to the formation of C3 convertase. Ref.11 |
| Catalytic activity | Selective cleavage after Arg-223 in complement component C2 (-Ser-Leu-Gly-Arg-|-Lys-Ile-Gln-Ile) and after Arg-76 in complement component C4 (-Gly-Leu-Gln-Arg-|-Ala-Leu-Glu-Ile). |
| Subunit structure | Homodimer; disulfide-linked. Binds MBL2. Isoform 2 binds to MASP1. Binds SERPING1. Ref.12 Ref.13 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Plasma. |
| Post-translational modification | The iron and 2-oxoglutarate dependent 3-hydroxylation of aspartate and asparagine is (R) stereospecific within EGF domains By similarity. Activated by cleavage after Arg-444. The uncleaved zymogen is inactive towards synthetic substrates, but has sufficient activity to effect autocatalytic cleavage. |
| Involvement in disease | Genetic variation in MASP2 is the cause of MASP2 deficiency [MIM:605102]. It is associated with susceptibility to infections and with the development of immunologic disease. Ref.15 |
| Miscellaneous | Dimerization and MBL2 binding requires calcium ions. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 2 CUB domains. Contains 1 EGF-like domain. Contains 1 peptidase S1 domain. Contains 2 Sushi (CCP/SCR) domains. |
Ontologies
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: O00187-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: O00187-2) Also known as: MAp19; Small MBL-associated protein; sMAP; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 182-185: ALCS → EQSL 186-686: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 15 | 15 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 16 – 686 | 671 | Mannan-binding lectin serine protease 2 | PRO_0000027598 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 16 – 444 | 429 | Mannan-binding lectin serine protease 2 A chain | PRO_0000027599 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 445 – 686 | 242 | Mannan-binding lectin serine protease 2 B chain | PRO_0000027600 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 16 – 137 | 122 | CUB 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 138 – 181 | 44 | EGF-like; calcium-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 184 – 296 | 113 | CUB 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 298 – 363 | 66 | Sushi 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 364 – 432 | 69 | Sushi 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 445 – 684 | 240 | Peptidase S1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 483 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 532 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 633 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 67 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 75 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 122 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 123 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 138 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 139 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 141 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 158 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 159 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 162 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 444 – 445 | 2 | Cleavage By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 158 | 1 | (3R)-3-hydroxyasparagine Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 72 ↔ 90 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 142 ↔ 156 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 152 ↔ 165 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 167 ↔ 180 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 184 ↔ 211 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 241 ↔ 259 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 300 ↔ 348 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 328 ↔ 361 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 366 ↔ 412 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 396 ↔ 430 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 434 ↔ 552 | Interchain (between A and B chains) Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 598 ↔ 618 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 629 ↔ 660 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 182 – 185 | 4 | ALCS → EQSL in isoform 2. | VSP_005383 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 186 – 686 | 501 | Missing in isoform 2. | VSP_005384 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 99 | 1 | R → Q in Sub-Saharans but not in North Africans or Spaniards. | VAR_025344 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 118 | 1 | R → C in North Africans but not in Sub-Saharans or Spaniards. | VAR_025345 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 120 | 1 | D → G in North Africans but not in Sub-Saharans or Spaniards; strongly decreases affinity for MBL2 and FCN2. | VAR_025346 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 126 | 1 | P → L in Spaniards and North Africans but not in Sub-Saharans. | VAR_025347 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 155 | 1 | H → R: dbSNP rs2273343. | VAR_028784 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 371 | 1 | Y → D: dbSNP rs12711521. Ref.1 Ref.2 Ref.3 Ref.8 Ref.10 | VAR_028785 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 377 | 1 | V → A: dbSNP rs2273346. Ref.10 | VAR_028786 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 439 | 1 | R → H: dbSNP rs12085877. | VAR_028787 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 74 | 1 | Y → A: Strongly decreases affinity for MBL2. Decreases affinity for FCN2. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 121 | 1 | Y → A: Strongly decreases affinity for MBL2, but not for FCN2. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 124 | 1 | E → A: Decreases affinity for MBL2. Slight decrease in affinity for FCN2. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 444 | 1 | R → Q: Abolishes autocatalytic cleavage. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 41 | 1 | N → S in BAF83512. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 225 | 1 | L → P in BAF83512. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 298 – 299 | 2 | HA → QP in BAF83512. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 298 – 299 | 2 | HA → QP in CAI22102. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 361 – 362 | 2 | Missing in CAB50733. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 361 – 362 | 2 | Missing in CAB50735. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 372 | 1 | L → LCS in CAB50733. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 372 | 1 | L → LCS in CAB50735. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 399 | 1 | T → A in BAF83512. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 442 | 1 | G → E in AAG50274. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 447 | 1 | G → E in AAG50274. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 461 – 462 | 2 | Missing in CAB50733. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 461 – 462 | 2 | Missing in CAB50735. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 473 | 1 | L → LIL in CAB50733. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 473 | 1 | L → LIL in CAB50735. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 31 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 33 – 36 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 50 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 65 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 89 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 118 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 138 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 159 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 166 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 309 – 313 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 323 – 328 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 336 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 348 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 356 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 360 – 362 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 382 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 391 – 396 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 398 – 400 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 405 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 408 – 412 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 418 – 420 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 429 – 432 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 459 – 462 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 464 – 473 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 474 – 476 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 477 – 480 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 482 – 489 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 490 – 492 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 496 – 500 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 509 – 519 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 534 – 540 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 556 – 561 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 567 – 574 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 586 – 593 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 595 – 601 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 616 – 619 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 636 – 641 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 642 – 645 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 646 – 655 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 667 – 671 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 672 – 675 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 676 – 685 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "A second serine protease associated with mannan-binding lectin that activates complement." Thiel S., Vorup-Jensen T., Stover C.M., Schwaeble W.J., Laursen S.B., Poulsen K., Willis A.C., Eggleton P., Hansen S., Holmskov U., Reid K.B.M., Jensenius J.C. Nature 386:506-510(1997) [PubMed: 9087411] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1), VARIANT ASP-371. Tissue: Liver. |
| [2] | "A truncated form of mannose-binding lectin-associated serine protease (MASP)-2 expressed by alternative polyadenylation is a component of the lectin complement pathway." Takahashi M., Endo Y., Fujita T., Matsushita M. Int. Immunol. 11:859-863(1999) [PubMed: 10330290] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA] (ISOFORM 2). |
| [3] | "Two constituents of the initiation complex of the mannan-binding lectin activation pathway of complement are encoded by a single structural gene." Stover C.M., Thiel S., Thelen M., Lynch N.J., Vorup-Jensen T., Jensenius J.C., Schwaeble W.J. J. Immunol. 162:3481-3490(1999) [PubMed: 10092804] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA] (ISOFORMS 1 AND 2), ACTIVATION BY PROTEOLYTIC CLEAVAGE, MASS SPECTROMETRY, VARIANT ASP-371. Tissue: Liver. |
| [4] | "Identification and characterization of a novel protein of the human complement system, mannan-binding lectin-associated serine protease-2 (MASP-2)." Thiel S., Vorup-Jensen T., Stover C.M., Schwaeble W., Laursen S.B., Poulsen K., Willis A.C., Eggleton P., Hansen S., Holmskov U., Reid K.B.M., Jensenius J.C. Submitted (JUL-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1), VARIANT ASP-371. |
| [5] | "Partial genomic structure of human MBL-associated serine protease (MASP)-2 (from exon 1 to exon 5)." Takahashi M., Fujita T. Submitted (OCT-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [6] | "Structure of human MASP-2 gene." Park D., Kim B., Baek K., Yoon J. Submitted (NOV-2000) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [7] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed: 14702039] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT ASP-371. Tissue: Liver. |
| [8] | "The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1." Gregory S.G., Barlow K.F., McLay K.E., Kaul R., Swarbreck D., Dunham A., Scott C.E., Howe K.L., Woodfine K., Spencer C.C.A., Jones M.C., Gillson C., Searle S., Zhou Y., Kokocinski F., McDonald L., Evans R., Phillips K. Bentley D.R.Nature 441:315-321(2006) [PubMed: 16710414] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA], VARIANT ASP-371. |
| [9] | "Towards a comprehensive database of proteins from the urine of patients with bladder cancer." Rasmussen H.H., Orntoft T.F., Wolf H., Celis J.E. J. Urol. 155:2113-2119(1996) [PubMed: 8618346] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 30-45. Tissue: Urine. |
| [10] | "The human gene for mannan-binding lectin-associated serine protease-2 (MASP-2), the effector component of the lectin route of complement activation, is part of a tightly linked gene cluster on chromosome 1p36.2-3." Stover C., Endo Y., Takahashi M., Lynch N., Constantinescu C., Vorup-Jensen T., Thiel S., Friedl H., Hankeln T., Hall R., Gregory S., Fujita T., Schwaeble W. Genes Immun. 2:119-127(2001) [PubMed: 11426320] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 149-284 AND 364-686, VARIANTS ASP-371 AND ALA-377. |
| [11] | "Proteolytic activities of two types of mannose-binding lectin-associated serine protease." Matsushita M., Thiel S., Jensenius J.C., Terai I., Fujita T. J. Immunol. 165:2637-2642(2000) [PubMed: 10946292] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INTERACTION WITH SERPING1. |
| [12] | "The X-ray structure of human mannan-binding lectin-associated protein 19 (MAp19) and its interaction site with mannan-binding lectin and L-ficolin." Gregory L.A., Thielens N.M., Matsushita M., Sorensen R., Arlaud G.J., Fontecilla-Camps J.-C., Gaboriaud C. J. Biol. Chem. 279:29391-29397(2004) [PubMed: 15117939] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) OF 16-181 (ISOFORM 2), CHARACTERIZATION OF VARIANT GLY-120, CALCIUM-BINDING SITES, DIMERIZATION, MUTAGENESIS OF TYR-74; TYR-121 AND GLU-124, INTERACTION WITH MBL2 AND FCN2, DISULFIDE BONDS. |
| [13] | "The structure of MBL-associated serine protease-2 reveals that identical substrate specificities of C1s and MASP-2 are realized through different sets of enzyme-substrate interactions." Harmat V., Gal P., Kardos J., Szilagyi K., Ambrus G., Vegh B., Naray-Szabo G., Zavodszky P. J. Mol. Biol. 342:1533-1546(2004) [PubMed: 15364579] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.23 ANGSTROMS) OF 363-686, DISULFIDE BONDS. |
| [14] | "A true autoactivating enzyme. Structural insight into mannose-binding lectin-associated serine protease-2 activations." Gal P., Harmat V., Kocsis A., Bian T., Barna L., Ambrus G., Vegh B., Balczer J., Sim R.B., Naray-Szabo G., Zavodszky P. J. Biol. Chem. 280:33435-33444(2005) [PubMed: 16040602] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.18 ANGSTROMS) OF 287-686, AUTOCATALYTIC CLEAVAGE AT ARG-444, MUTAGENESIS OF ARG-444. |
| [15] | "Inherited deficiency of mannan-binding lectin-associated serine protease 2." Stengaard-Pedersen K., Thiel S., Gadjeva M., Moller-Kristensen M., Sorensen R., Jensen L.T., Sjoeholm A.G., Fugger L., Jensenius J.C. N. Engl. J. Med. 349:554-560(2003) [PubMed: 12904520] [Abstract] Cited for: VARIANT GLY-120, CHARACTERIZATION OF VARIANT GLY-120, INVOLVEMENT IN MASP2 DEFICIENCY. |
| [16] | "Novel MASP2 variants detected among North African and Sub-Saharan individuals." Lozano F., Suarez B., Munoz A., Jensenius J.C., Mensa J., Vives J., Horcajada J.P. Tissue Antigens 66:131-135(2005) [PubMed: 16029433] [Abstract] Cited for: VARIANTS GLN-99; CYS-118; GLY-120 AND LEU-126. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
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| PIR | A59271. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_006601.2. NP_631947.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.655645 Hs.709233 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
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| SMR | O00187. Positions 24-297. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S01.229. | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | O00187. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | O00187. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000009724. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 10747. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:10747. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC01M011020. | ||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0028492. | ||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:6902. MASP2. | ||||||||||||||||||||||||
| MIM | 605102. gene+phenotype. | ||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA30645. | ||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | O00187. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.104. 247. | ||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_6900. Signaling in Immune system. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | O00187. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | O00187. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000009724. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016060. Complement_control_module. IPR000859. CUB. IPR013032. EGF-like_reg_CS. IPR000152. EGF-type_Asp/Asn_hydroxyl_CS. IPR001881. EGF_Ca_bd. IPR018097. EGF_Ca_bd_CS. IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. IPR000436. Sushi_SCR_CCP. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
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| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00032. CCP. 2 hits. SM00042. CUB. 2 hits. SM00179. EGF_CA. 1 hit. SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00010. ASX_HYDROXYL. 1 hit. PS01180. CUB. 2 hits. PS00022. EGF_1. False negative. PS01186. EGF_2. 1 hit. PS50026. EGF_3. False negative. PS01187. EGF_CA. 1 hit. PS50923. SUSHI. 2 hits. PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. False negative. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 40811. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MASP2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O00187 Secondary accession number(s): A8K458 Q9Y270 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 1 Human chromosome 1: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
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