C1CKI0 (DNLJ_STRZP) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 36.
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| Protein names | Recommended name: DNA ligase EC=6.5.1.2 Alternative name(s): Polydeoxyribonucleotide synthase [NAD(+)] | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptococcus pneumoniae (strain P1031) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 488223 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 652 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | DNA ligase that catalyzes the formation of phosphodiester linkages between 5'-phosphoryl and 3'-hydroxyl groups in double-stranded DNA using NAD as a coenzyme and as the energy source for the reaction. It is essential for DNA replication and repair of damaged DNA By similarity. HAMAP-Rule MF_01588 |
| Catalytic activity | NAD+ + (deoxyribonucleotide)(n) + (deoxyribonucleotide)(m) = AMP + beta-nicotinamide D-ribonucleotide + (deoxyribonucleotide)(n+m). HAMAP-Rule MF_01588 |
| Cofactor | Magnesium or manganese By similarity. HAMAP-Rule MF_01588 |
| Sequence similarities | Belongs to the NAD-dependent DNA ligase family. LigA subfamily. Contains 1 BRCT domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA damage DNA repair DNA replication |
| Ligand | Magnesium Manganese Metal-binding NAD Zinc |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA repair Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW DNA replicationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro DNA ligase (NAD+) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 652 | 652 | DNA ligase HAMAP-Rule MF_01588 | PRO_0000380487 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 577 – 652 | 76 | BRCT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 29 – 33 | 5 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 78 – 79 | 2 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 109 | 1 | N6-AMP-lysine intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 395 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 398 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 413 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 418 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 107 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 130 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 164 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 278 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 302 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 6 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 45 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 58 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 95 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 110 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 120 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 129 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 138 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 143 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 166 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 181 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 198 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 202 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 208 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 221 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 226 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 237 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 250 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 264 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 267 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 270 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 279 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 288 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 302 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of Streptococcus pneumoniae strain P1031." Hotopp J.D., Censini S., Masignani V., Covacci A., Tettelin H. Submitted (DEC-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: P1031. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000920 Genomic DNA. Translation: ACO21382.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_002738268.1. NC_012467.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | C1CKI0. | ||||||||||||
| SMR | C1CKI0. Positions 2-304. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 488223.SPP_1122. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | ACO21382; ACO21382; SPP_1122. | ||||||||||||
| GeneID | 7682167. | ||||||||||||
| KEGG | spp:SPP_1122. | ||||||||||||
| PATRIC | 32459541. VBIStrPne91701_1167. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0272. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000218458. | ||||||||||||
| KO | K01972. | ||||||||||||
| OMA | ENVRTIR. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK07956. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SPNE488223:GHE7-1100-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 2.40.50.140. 1 hit. 3.40.50.10190. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_01588. DNA_ligase_A. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001357. BRCT_dom. IPR018239. DNA_ligase_AS. IPR004150. DNA_ligase_OB. IPR001679. DNAligase. IPR013839. DNAligase_adenylation. IPR013840. DNAligase_N. IPR003583. Hlx-hairpin-Hlx_DNA-bd_motif. IPR012340. NA-bd_OB-fold. IPR010994. RuvA_2-like. IPR004149. Znf_DNAligase_C4. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11107:SF5. PTHR11107:SF5. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00533. BRCT. 1 hit. PF01653. DNA_ligase_aden. 1 hit. PF03120. DNA_ligase_OB. 1 hit. PF03119. DNA_ligase_ZBD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001604. LigA. 1 hit. | ||||||||||||
| SMART | SM00292. BRCT. 1 hit. SM00278. HhH1. 2 hits. SM00532. LIGANc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52113. BRCT. 1 hit. SSF50249. Nucleic_acid_OB. 1 hit. SSF47781. RuvA_2_like. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00575. dnlj. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50172. BRCT. 1 hit. PS01055. DNA_LIGASE_N1. 1 hit. PS01056. DNA_LIGASE_N2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DNLJ_STRZP | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: C1CKI0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
