B1IV40 (PYRC_ECOLC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 29.
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| Protein names | Recommended name: Dihydroorotase Short name=DHOase EC=3.5.2.3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain ATCC 8739 / DSM 1576 / Crooks) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 481805 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 348 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-dihydroorotate + H2O = N-carbamoyl-L-aspartate. HAMAP MF_00219 |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit By similarity. HAMAP MF_00219 |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; UMP biosynthesis via de novo pathway; (S)-dihydroorotate from bicarbonate: step 3/3. HAMAP MF_00219 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. HAMAP MF_00219 |
| Sequence similarities | Belongs to the DHOase family. Type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyrimidine biosynthesis |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | pyrimidine base biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro pyrimidine nucleotide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | dihydroorotase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 348 | 348 | Dihydroorotase HAMAP MF_00219 | PRO_1000078096 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 17 | 1 | Zinc 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 19 | 1 | Zinc 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 103 | 1 | Zinc 1; via carbamate group By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 103 | 1 | Zinc 2; via carbamate group By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Zinc 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Zinc 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 251 | 1 | Zinc 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 103 | 1 | N6-carboxylysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 11 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 18 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 34 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 42 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 66 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 80 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 91 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 104 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 132 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 160 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 168 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 189 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 198 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 205 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 212 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 240 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 260 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 272 – 274 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 285 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 291 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 297 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 316 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 333 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 341 – 343 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete sequence of Escherichia coli C str. ATCC 8739." Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Glavina del Rio T., Dalin E., Tice H., Bruce D., Goodwin L., Pitluck S., Kiss H., Brettin T., Detter J.C., Han C., Kuske C.R., Schmutz J., Larimer F., Land M., Hauser L. Richardson P.Submitted (FEB-2008) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 8739 / DSM 1576 / Crooks. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000946 Genomic DNA. Translation: ACA78169.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_001725496.1. NC_010468.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | B1IV40. | ||||||||||||
| SMR | B1IV40. Positions 4-347. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | B1IV40. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | M38.A02. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000007414; EBESCP00000007098; EBESCG00000006477. | ||||||||||||
| GeneID | 6066465. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus EcolC_2538 in contig CP000946_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecl:EcolC_2538. | ||||||||||||
| PATRIC | 18227984. VBIEscCol82905_2713. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000011208. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG628648. | ||||||||||||
| OMA | CLPVAKR. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05451. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | ECOL481805:ECOLC_2538-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00219. PyrC_type1. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR006680. Amidohydro_1. IPR004721. DHOdimr. IPR002195. Dihydroorotase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01465. | ||||||||||||
| Pfam | PF01979. Amidohydro_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001237. DHOdimr. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00856. PyrC_dimer. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00482. DIHYDROOROTASE_1. 1 hit. PS00483. DIHYDROOROTASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PYRC_ECOLC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: B1IV40 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with