B0VMV2 (LPXD_ACIBS) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 40.
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| Protein names | Recommended name: UDP-3-O-acylglucosamine N-acyltransferase EC=2.3.1.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Acinetobacter baumannii (strain SDF) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 509170 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Moraxellaceae › Acinetobacter › Acinetobacter calcoaceticus/baumannii complex › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 356 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the N-acylation of UDP-3-O-acylglucosamine using 3-hydroxyacyl-ACP as the acyl donor. Is involved in the biosynthesis of lipid A, a phosphorylated glycolipid that anchors the lipopolysaccharide to the outer membrane of the cell By similarity. HAMAP-Rule MF_00523 |
| Catalytic activity | (3R)-3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] + UDP-3-O-acyl-alpha-D-glucosamine = UDP-2,3-diacyl-alpha-D-glucosamine + [acyl-carrier-protein]. HAMAP-Rule MF_00523 |
| Pathway | Bacterial outer membrane biogenesis; LPS lipid A biosynthesis. HAMAP-Rule MF_00523 |
| Subunit structure | Homotrimer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the transferase hexapeptide repeat family. LpxD subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid A biosynthesis Lipid biosynthesis Lipid metabolism |
| Domain | Repeat |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | lipid A biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | transferase activity, transferring acyl groups other than amino-acyl groups Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 356 | 356 | UDP-3-O-acylglucosamine N-acyltransferase HAMAP-Rule MF_00523 | PRO_1000127656 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 242 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 14 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 21 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 33 – 35 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 43 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 55 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 63 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 69 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 79 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 91 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 191 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 197 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 206 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 224 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 228 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 288 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 305 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 326 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 346 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Comparative analysis of Acinetobacters: three genomes for three lifestyles." Vallenet D., Nordmann P., Barbe V., Poirel L., Mangenot S., Bataille E., Dossat C., Gas S., Kreimeyer A., Lenoble P., Oztas S., Poulain J., Segurens B., Robert C., Abergel C., Claverie J.-M., Raoult D., Medigue C., Weissenbach J., Cruveiller S. PLoS ONE 3:E1805-E1805(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: SDF. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CU468230 Genomic DNA. Translation: CAP01028.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_001707073.1. NC_010400.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | B0VMV2. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | 509170.ABSDF1688. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | CAP01028; CAP01028; ABSDF1688. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 5985058. | ||||||||||||||||||
| KEGG | abm:ABSDF1688. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 20734219. VBIAciBau88365_1620. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1044. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000294339. | ||||||||||||||||||
| KO | K02536. | ||||||||||||||||||
| OMA | CLIAAQC. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00892. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00973. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00523. LpxD. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001451. Hexapep_transf. IPR011004. Trimer_LpxA-like. IPR007691. UDP-3-O_GlcNAc_AcTrfase. IPR020573. UDP_GlcNAc_AcTrfase_non-rep. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00132. Hexapep. 3 hits. PF04613. LpxD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51161. Trimer_LpxA_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01853. lipid_A_lpxD. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00101. HEXAPEP_TRANSFERASES. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LPXD_ACIBS | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: B0VMV2 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
