A5W4E9 (TODA_PSEP1) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 35.
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| Protein names | Recommended name: Toluene 1,2-dioxygenase system ferredoxin--NAD(+) reductase component EC=1.18.1.3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas putida (strain F1 / ATCC 700007) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 351746 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 410 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the electron transfer component of toluene 1,2-dioxygenase, transfers electrons from ferredoxin (todB) to NADH. |
| Catalytic activity | Reduced ferredoxin + NAD+ = oxidized ferredoxin + NADH. |
| Cofactor | FAD. |
| Pathway | |
| Subunit structure | This dioxygenase system consists of four proteins: the two subunits of the hydroxylase component (todC1 and todC2), a ferredoxin (todB) and a ferredoxin reductase (todA). |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial ring-hydroxylating dioxygenase ferredoxin reductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | FAD Flavoprotein NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cell redox homeostasisInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | ferredoxin-NAD+ reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC flavin adenine dinucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 410 | 409 | Toluene 1,2-dioxygenase system ferredoxin--NAD(+) reductase component | PRO_0000314468 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 4 – 35 | 32 | FAD Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 145 – 173 | 29 | NAD Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 8 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 23 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 47 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 48 – 51 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 62 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 84 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 88 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 105 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 139 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 149 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 164 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 172 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 180 – 182 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 221 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 235 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 248 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 306 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 322 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 331 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 343 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 357 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 360 – 368 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 370 – 382 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 392 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 398 – 400 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Toluene degradation by Pseudomonas putida F1. Nucleotide sequence of the todC1C2BADE genes and their expression in Escherichia coli." Zylstra G.J., Gibson D.T. J. Biol. Chem. 264:14940-14946(1989) [PubMed: 2670929] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-13. |
| [2] | "Complete sequence of Pseudomonas putida F1." Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter J.C., Glavina del Rio T., Hammon N., Israni S., Dalin E., Tice H., Pitluck S., Chain P., Malfatti S., Shin M., Vergez L., Schmutz J., Larimer F., Land M. Richardson P.Submitted (MAY-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: F1 / ATCC 700007. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | J04996 Genomic DNA. Translation: AAA26008.1. CP000712 Genomic DNA. Translation: ABQ79009.1. | ||||||||||||
| PIR | D36516. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_001268193.1. NC_009512.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | A5W4E9. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | A5W4E9. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 5192603. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Pput_2878 in contig CP000712_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ppf:Pput_2878. | ||||||||||||
| PATRIC | 19921899. VBIPsePut56420_2934. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0446. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG644911. | ||||||||||||
| OMA | CEVATTA. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK922465. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PPUT351746:PPUT_2878-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR016156. FAD/NAD-linked_Rdtase_dimer. IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.390.30. Pyr_redox_dim. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00529. | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55424. FAD/NAD-linked_reductase_dimer. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TODA_PSEP1 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: A5W4E9 Secondary accession number(s): P13452 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with