A5U493 (BLAC_MYCTA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 35.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Penicillinase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25177 / H37Ra) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 419947 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 307 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Subcellular location | Cell membrane; Lipid-anchor Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Lipoprotein Palmitate |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | plasma membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 23 | 23 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 24 – 307 | 284 | Beta-lactamase | PRO_0000300061 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 250 – 252 | 3 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 84 | 1 | Acyl-ester intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 24 | 1 | N-palmitoyl cysteine Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 24 | 1 | S-diacylglycerol cysteine Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 54 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 75 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 97 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 104 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 113 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 140 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 153 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 187 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 210 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 228 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 250 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 266 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 280 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 302 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and sequence analysis of a class A beta-lactamase from Mycobacterium tuberculosis H37Ra." Hackbarth C.J., Unsal I., Chambers H.F. Antimicrob. Agents Chemother. 41:1182-1185(1997) [PubMed: 9145897] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete genomic sequence of Mycobacterium tuberculosis strain H37Ra, a non-pathogenic variant closely related to the well-characterized pathogenic strain H37Rv." Wang S.Y., Zheng H.J., Lv L.D., Wang B.F., Zhang X.L., Pu S.Y., Zhu G.F., Wang H.H., Zhao G.P., Zhang Y. Submitted (MAR-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 25177 / H37Ra. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U67924 Genomic DNA. Translation: AAB07556.1. CP000611 Genomic DNA. Translation: ABQ73843.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_001283405.1. NC_009525.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | A5U493. | ||||||||||||
| SMR | A5U493. Positions 43-307. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | A5U493. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000068410; EBMYCP00000066520; EBMYCG00000068405. | ||||||||||||
| GeneID | 5212563. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MRA_2082 in contig CP000611_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mra:MRA_2082. | ||||||||||||
| PATRIC | 18144269. VBIMycTub106795_2337. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG2367. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000016522. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG535713. | ||||||||||||
| OMA | EYGRAND. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK791603. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MTUB419947:MRA_2082-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001466. Beta-lactam-related. IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR000871. Beta-lactam_class-A/D. IPR023650. Beta-lactam_class-A_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.710.10. G3DSA:3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01467. | ||||||||||||
| Pfam | PF00144. Beta-lactamase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. PS51257. PROKAR_LIPOPROTEIN. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAC_MYCTA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: A5U493 Secondary accession number(s): P0A5I6, Q10670 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with