A0QLL2 (DEOC_MYCA1) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 49.
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| Protein names | Recommended name: Deoxyribose-phosphate aldolase Short name=DERA EC=4.1.2.4 Alternative name(s): 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate aldolase Phosphodeoxyriboaldolase Short name=Deoxyriboaldolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mycobacterium avium (strain 104) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 243243 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium avium complex (MAC) › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 223 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes a reversible aldol reaction between acetaldehyde and D-glyceraldehyde 3-phosphate to generate 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate By similarity. HAMAP-Rule MF_00114 |
| Catalytic activity | 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate = D-glyceraldehyde 3-phosphate + acetaldehyde. HAMAP-Rule MF_00114 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; 2-deoxy-D-ribose 1-phosphate degradation; D-glyceraldehyde 3-phosphate and acetaldehyde from 2-deoxy-alpha-D-ribose 1-phosphate: step 2/2. HAMAP-Rule MF_00114 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the DeoC/FbaB aldolase family. DeoC type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | carbohydrate catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP deoxyribonucleotide catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro deoxyribose phosphate catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | deoxyribose-phosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 223 | 223 | Deoxyribose-phosphate aldolase HAMAP-Rule MF_00114 | PRO_1000015324 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 158 | 1 | Schiff-base intermediate with acetaldehyde By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 188 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 9 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 15 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 36 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 43 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 47 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 53 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 65 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 85 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 94 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 101 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 119 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 127 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 136 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 151 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 158 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 181 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 192 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 204 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 214 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 220 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Fleischmann R.D., Dodson R.J., Haft D.H., Merkel J.S., Nelson W.C., Fraser C.M. Submitted (OCT-2006) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 104. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000479 Genomic DNA. Translation: ABK67136.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_883800.1. NC_008595.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | A0QLL2. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 243243.MAV_4672. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | ABK67136; ABK67136; MAV_4672. | ||||||||||||
| GeneID | 4528214. | ||||||||||||
| KEGG | mav:MAV_4672. | ||||||||||||
| PATRIC | 17991042. VBIMycAvi38287_4590. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0274. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000241645. | ||||||||||||
| KO | K01619. | ||||||||||||
| OMA | GASHIEP. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00507. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MAVI243243:GH3Y-4673-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00002; UER00468. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.70. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00114. DeoC_type1. | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR011343. DeoC. IPR002915. DeoC/FbaB/lacD_aldolase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10889. PTHR10889. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01791. DeoC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001357. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00126. deoC. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | A0QLL2. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DEOC_MYCA1 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: A0QLL2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
