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UniProtKB/Swiss-Prot A0KF84 (HUTI_AERHH)
Last modified
February 9, 2010.
Version 23.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Imidazolonepropionase EC=3.5.2.7 Alternative name(s): Imidazolone-5-propionate hydrolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Aeromonas hydrophila subsp. hydrophila (strain ATCC 7966 / NCIB 9240) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 380703 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Aeromonadales › Aeromonadaceae › Aeromonas |
Protein attributes
| Sequence length | 411 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-3-(5-oxo-4,5-dihydro-3H-imidazol-4-yl)propanoate + H2O = N-formimidoyl-L-glutamate + H+. HAMAP MF_00372 |
| Cofactor | Binds 1 zinc or iron ion per subunit By similarity. HAMAP MF_00372 |
| Pathway | Amino-acid degradation; L-histidine degradation into L-glutamate; N-formimidoyl-L-glutamate from L-histidine: step 3/3. HAMAP MF_00372 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP MF_00372. |
| Sequence similarities | Belongs to the hutI family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Histidine metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Iron Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | histidine catabolic process to glutamate and formamide Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | imidazolonepropionase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 411 | 411 | Imidazolonepropionase HAMAP MF_00372 | PRO_0000306422 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 75 | 1 | Zinc or iron HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 77 | 1 | Zinc or iron HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 245 | 1 | Zinc or iron HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 320 | 1 | Zinc or iron HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 84 | 1 | Substrate HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 97 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 147 | 1 | Substrate HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 180 | 1 | Substrate HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 248 | 1 | Substrate HAMAP MF_00372 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 18 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 38 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 47 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 50 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 69 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 76 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 93 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 102 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 116 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 135 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 144 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 167 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 179 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 186 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 199 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 207 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 219 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 237 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 249 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 260 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 268 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 283 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 289 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 296 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 310 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 317 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 323 – 325 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 342 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 352 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 360 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 364 – 366 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 369 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 378 – 384 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 391 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 392 – 394 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 398 – 403 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of Aeromonas hydrophila ATCC 7966T: jack of all trades." Seshadri R., Joseph S.W., Chopra A.K., Sha J., Shaw J., Graf J., Haft D.H., Wu M., Ren Q., Rosovitz M.J., Madupu R., Tallon L., Kim M., Jin S., Vuong H., Stine O.C., Ali A., Horneman A.J., Heidelberg J.F. J. Bacteriol. 188:8272-8282(2006) [PubMed: 16980456] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000462 Genomic DNA. Translation: ABK39901.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_854906.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | A0KF84. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 4486961. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AHA_0377 in contig CP000462_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | aha:AHA_0377. | ||||||||||||||||||
| TIGR | AHA_0377. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1228. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG686142. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00372. HutI. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013108. Amidohydro_3. IPR005920. HutI. IPR011059. Metal-dep_hydrolase_composite. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF07969. Amidohydro_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01224. hutI. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HUTI_AERHH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: A0KF84 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


